Οι πρωτεΐνες είναι απαραίτητες για την κατασκευή ανθρώπινων κυττάρων, η περίσσεια τους δεν αποθηκεύεται στο σώμα, όπως οι υπερβολικοί υδατάνθρακες και τα λίπη. Με τη διατροφή των κυττάρων, η πρωτεΐνη βοηθά στη διατήρηση του μεταβολισμού στο απαιτούμενο επίπεδο.

Η πρωτεΐνη είναι μια αλυσίδα αμινοξέων που διασπώνται στο πεπτικό σύστημα και εισέρχονται στο αίμα. Δεν συντίθενται όλα τα αμινοξέα από το ανθρώπινο σώμα, επομένως είναι απαραίτητο να περιλαμβάνει τρόφιμα προϊόντα πρωτεΐνης.

Τι σχετίζεται με τα πρωτεϊνικά τρόφιμα; Πρόκειται κυρίως για προϊόντα φυτικής και ζωικής προέλευσης, με μόνο φυσικά προϊόντα. Στα λεγόμενα "κρέατα" άπαχα ημικατεργασμένα προϊόντα - λουκάνικα, λουκάνικα και άλλα - δεν υπάρχει σχεδόν καμία πρωτεΐνη, κυρίως μόνο γρήγορα υδατάνθρακες.

Πρωτεΐνη τροφίμων, ο κατάλογος των προϊόντων που περιλαμβάνονται στην υποχρεωτική καθημερινή διατροφή.

Ένα άτομο πρέπει να φάει:

• Κρέας κοτόπουλου.
• Αυγά κοτόπουλα.
• Βόειο κρέας
• Γάλα
• Τυρί.
• Τυροκομείο.
• Χοιρινό.
• Κουνέλι.
• Ηλιόσποροι.
• Γαρίδες, καραβίδες, καβούρια.
• Φαγόπυρο.
• Κόκκινο ψάρι.
• Αρνί.
• Φακές
• Καρύδια.
• Φασόλια.
• Κεχρί.
• Σόγια.
• Αμύγδαλο
• Φιστίκια
• Χαβιάρι σκουλήκι.

Πώς να συνδυάσετε τα τρόφιμα:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Ποιες ουσίες ανήκουν σε πρωτεΐνες

Ταξινόμηση πρωτεϊνών

Όλες οι πρωτεϊνικές ενώσεις που βρίσκονται στη φύση χωρίζονται σε δύο μεγάλες ομάδες: απλές ─ πρωτεΐνες και σύνθετα ─ πρωτεΐνες. Οι απλές πρωτεΐνες περιέχουν μόνο αμινοξέα. Η σύνθεση σύνθετων πρωτεϊνών, εκτός από τα αμινοξέα, περιλαμβάνει επίσης ουσίες διαφορετικής φύσης: υδατάνθρακες, λιπίδια, χρωστικές ουσίες, νουκλεϊνικά οξέα κ.λπ.

Στο παρακάτω σχήμα δίδονται οι κύριοι εκπρόσωποι των πρωτεϊνών που βρίσκονται στους ζωικούς ιστούς.

Οι αλβουμίνες, οι ιστόνες, οι πρωταμίνες, τα νουκλεοτίδια, οι χρωμοπρωτεΐνες, οι γλυκοπρωτεΐνες, οι σφαιρίνες, οι σλεροπρωτεϊνες, τα φωσφοροτερονίδια, οι λιποπρωτεΐνες

Απλές πρωτεΐνες (πρωτεΐνες)

Αλβουμίνη και σφαιρίνες

Τα αλβουμίνια και οι σφαιρίνες είναι ευρέως διαδεδομένες στη φύση. Υπάρχουν πολλοί από αυτούς στο πλάσμα του αίματος, στον ορό του γάλακτος και στους ιστούς των οργανισμών. Στον ορό μεταξύ αλβουμίνης και σφαιρινών υπάρχει μια συγκεκριμένη αναλογία ─ συντελεστής λευκωματίνης-γλοβουλίνης (A / G). Τα λευκώματα διαφέρουν από τις σφαιρίνες σε χαμηλή γλυκόκολη και μεγάλες ποσότητες αμινοξέων που περιέχουν θείο. Τα αλβουμίνια διαλύονται εύκολα στο νερό, ενώ οι σφαιρίνες στο νερό είναι πρακτικά αδιάλυτες, αλλά διαλύονται εύκολα σε διαλύματα ασθενούς συγκέντρωσης άλατος και αυτό χρησιμοποιείται για να διαχωρίσει τη λευκωματίνη από τις σφαιρίνες. Τα λευκωματίνες βρίσκονται σε μικρότερη κατάσταση διασποράς από τις σφαιρίνες, επομένως είναι πιο δύσκολο να κατακρημνιστούν. Το μοριακό τους βάρος είναι μικρότερο από αυτό των σφαιρινών.

Στην πρακτική της λήψης πρωτεϊνικών παρασκευασμάτων, χρησιμοποιείται πιο συχνά αλάτισμα θειικού αμμωνίου. Έτσι, για να ληφθεί αντιτοξικός ορός (αντι-διφθερίτιδα, αντι-πολυαιμιλίτιδα, αντι-κοκκύτης κλπ.), Χρησιμοποιείται η μέθοδος καταβύθισης πρωτεϊνών με θειικό αμμώνιο, αφού οι αντιτοξίνες, λόγω της χημικής τους φύσης, είναι α-σφαιρίνες του αίματος.

Τα πειράματα με το μόριο αλβουμίνης με θειικό τίτλο Muller το 1954 απέδειξαν τον μετασχηματισμό της λευκουλίνης σε σφαιρίνη. Τα βιολογικά υγρά (αίμα, νωτιαίο υγρό) περιέχουν πάντα περισσότερη αλβουμίνη από τις σφαιρίνες.

Οι ιστοόνες είναι ευρέως κατανεμημένες στη φύση ως μέρος σύνθετων πρωτεϊνών, κυρίως σε πυρηνικές πρωτεΐνες.

Το μοριακό τους βάρος είναι σημαντικά χαμηλότερο από τη λευκωματίνη και τις σφαιρίνες - περίπου 14.300. Αποτελούνται κυρίως από διαμινοξέα: αργινίνη, ιστιδίνη και λυσίνη και περιέχουν πολύ λίγα αμινοξέα που περιέχουν θρυπτοφάνη και θείο. Λόγω της περιεκτικότητας των διαμινοξέων, αυτές οι πρωτεΐνες είναι έντονα αλκαλικές.

Αποδεικνύεται ότι οι ιστόνες ─ είναι πρωτεΐνες που αποτελούνται από 80% από εξονικές βάσεις, δηλ. Αμινοξέα που περιέχουν 6 άτομα άνθρακα - αργινίνη, λυσίνη και ιστιδίνη. Ένας εκπρόσωπος των ιστονών είναι η πρωτεΐνη σφαιρίνης, η οποία αποτελεί μέρος της πρωτεΐνης αίματος αιμοσφαιρίνης. Μέσω ενός μορίου ιστιδίνης, αυτή η πρωτεΐνη συνδέεται με αίμη, σχηματίζοντας αιμοσφαιρίνη.

Οι πρωταμίνες ανακαλύφθηκαν το 1868 από τον Misher σε σπέρμα και η πρωτεϊνική τους φύση αποκρυπτογραφήθηκε από τον Kossel το 1886. Λαμβάνεται σε καθαρή μορφή χρησιμοποιώντας πικρικά. Το μοριακό βάρος κυμαίνεται από 2.000 έως 10.000. Η περιεκτικότητα σε άζωτο είναι 30%, ενώ σε άλλες απλές πρωτεΐνες αζώτου μόνο 16-17%. Ο κύριος πυρήνας σε αυτές τις πρωτεΐνες είναι μια αλυσίδα πεπτιδίων αργινίνης, έτσι ώστε να αντιδρούν εύκολα με ενώσεις όξινου χαρακτήρα.

Πρόσφατα, μεγάλη σημασία αποδίδεται στις πρωτεΐνες που ανήκουν στις σκληροπρωτεΐνες. Αυτές οι πρωτεΐνες είναι δύσκολο να διαλυθούν σε νερό και αλατούχα διαλύματα και σχεδόν δεν εκτίθενται σε ένζυμα. Τέτοιες πρωτεΐνες έχουν ειδική ελαστικότητα και αντοχή. Αυτές περιλαμβάνουν κερατίνες - πρωτεΐνες του δέρματος και κολλαγόνα - πρωτεΐνες συνδετικού ιστού. Αυτές οι πρωτεΐνες περιέχουν την υψηλότερη ποσότητα μονοαμινο μονοκαρβοξυλικών αμινοξέων.

Οι κερατίνες προέρχονται από το δέρμα, τα μαλλιά, τα κέρατα και τις οπλές. Εκτελούν μια πολύ σημαντική προστατευτική λειτουργία. Οι κερατίνες περιέχουν πολλά αμινοξέα κυστίνης.

Το κολλαγόνο είναι μια πρωτεΐνη που απομονώνεται από τον συνδετικό ιστό. Η σύνθεση του κολλαγόνου δεν είναι κυστίνη, τυροσίνη και τρυπτοφάνη και επομένως δεν είναι πλήρης πρωτεΐνη (η ζελατίνη, όπως το κολλαγόνο, απομονώνεται από τον συνδετικό ιστό και είναι επίσης ελαττωματική πρωτεΐνη).

Η ομάδα της σκληροπρωτεΐνης περιλαμβάνει πρωτεΐνες γνωστές ως ινωμίνη, ρίζα και σφουγγάρι. Η ινοβίνη σχηματίζεται από μεταξοσκώληκες και περιέχει 44% γλυκοκόλη, 26% αλανίνη, 13,6% σερίνη και 13% τυροσίνη.

Το Cornein βρίσκεται στον σκελετό των κοραλλιών των οστών και η σπογγίνη απομονώνεται από τα σφουγγάρια της θάλασσας. Και οι δύο πρωτεΐνες είναι πλούσιες σε ιώδιο και βρώμιο. Ήδη από το 1896, το ιωδοτορθονικό οξύ, το οποίο είναι 3, 5-διιωδοτυροσίνη, απομονώθηκε από τα σφουγγάρια της θάλασσας.

Η ομάδα των σύνθετων πρωτεϊνών περιλαμβάνει τέτοιες ενώσεις οι οποίες, όταν υδρολυθούν, αποσυντίθενται όχι μόνο σε αμινοξέα, αλλά και στο μη πρωτεϊνικό τμήμα.

Στα τέλη του περασμένου αιώνα, στο εργαστήριο του Hoppe-Zeiler στη Γερμανία, ο Misher απομόνωσε μια ουσία από τον πυρήνα από το σπέρμα, το οποίο ονόμασε νουκλεΐνη. Στον πυρήνα, το κύριο μέρος είναι πρωτεϊνικές ουσίες. Αργότερα βρέθηκε ότι αυτές οι πρωτεΐνες ανήκουν στην ομάδα των ιστονών και των πρωταμινών, οι οποίες έχουν αλκαλικές ιδιότητες.

Σύμφωνα με τη σύγχρονη έρευνα, οι νουκλεοπρωτεΐνες βρίσκονται επίσης στο κυτταρόπλασμα των κυττάρων.

Οι νουκλεοπρωτεΐνες είναι από τις πιο βιολογικά σημαντικές πρωτεϊνικές ουσίες: συνδέονται με διαδικασίες κυτταρικής διαίρεσης και τη μεταφορά κληρονομικών ιδιοτήτων. από πυρήνες που χτίστηκαν φιλτραρίσματος

ιούς που προκαλούν ασθένειες.

Οι νουκλεοπρωτεΐνες αποτελούνται από πρωτεΐνες και νουκλεϊκά οξέα. Τα νουκλεϊκά οξέα είναι σύνθετες ενώσεις που αποσυντίθενται σε απλά νουκλεϊκά οξέα (μονοπυρηνικά), τα οποία είναι κατασκευασμένα από αζωτούχες βάσεις, υδατάνθρακες (πεντόζες) και φωσφορικό οξύ.

Τα νουκλεοτίδια περιέχουν παράγωγα βάσεων πουρίνης και πυριμιδίνης - αδενίνη (6-αμινο-πουρίνη), γουανίνη (2-αμινο-6-υδροξυπουρίνη), κυτοσίνη (2-υδροξυ-6-πυριμιδίνη) θυμίνη (2,6-διοξυ-5-μεθυλοπυριμιδίνη).

Δομή νουκλεϊνικού οξέος

Η δομή των απλών νουκλεϊνικών οξέων (νουκλεοτίδια) είναι σήμερα καλά μελετημένη. Αναφέρεται ότι κατά την διάρκεια της υδρόλυσης, το αδενυλικό οξύ αποσυντίθεται σε υδατάνθρακες (πεντόζη), φωσφορικό οξύ και αζωτούχο βάση - αδενίνη. Στον μυϊκό ιστό αδενυλικού οξέος, το φωσφορικό οξύ βρίσκεται στο 5ο άτομο άνθρακα της ριβόζης.

Τα αδενυλικά οξέα - τα AMP, ADP και ATP διαδραματίζουν σημαντικό ρόλο στον μεταβολισμό.

Υπάρχουν πέντε τύποι νουκλεοτιδίων που βρίσκονται στα πολυνουκλεϊκά οξέα, το RNA και το DNA, αυτά είναι τα αδενυλικά, γουανυλικά, κυτιδικικά, ουριδυλικά και θειαμιδυλικά οξέα. Αυτά τα οξέα περιέχονται σε πολυνουκλεοτίδια σε ισοδύναμες ποσότητες. Σε ελεύθερη μορφή, αυτά τα οξέα βρίσκονται και μπορεί να περιέχουν ένα, δύο και τρία υπολείμματα φωσφορικού οξέος. Σε σχέση με αυτό, διακρίνονται μονο-, δι- και τριφωσφορικά παράγωγα πυρηνοειδών.

Οι Watson και Crick, μελετώντας τη σύνθεση και τη δομή του DNA, πρότειναν την ιδέα ότι το μόριο DNA είναι διπλό, στριμμένο γύρω από τον άξονά του, έλικα δύο νουκλεοτιδικών αλυσίδων. Την ίδια στιγμή μία από τις βάσεις πουρίνης αντιτίθεται στη βάση πυριμιδίνης.

Οι ερευνητές έδειξαν ότι μια στροφή της σπείρας περιέχει δέκα ζεύγη βάσεων, ενώ η ακολουθία των βάσεων σε μια αλυσίδα καθορίζει πλήρως την αλληλουχία σε μια άλλη. Αυτό μας επιτρέπει να κατανοήσουμε πώς η αναπαραγωγή της χημικώς συγκεκριμένης ζωντανής ύλης στη διαδικασία της κυτταρικής διαίρεσης.

Στην αρχή, η έλικα ξετυλίγεται, κατόπιν οι αλυσίδες πολυνουκλεοτιδίων διαχωρίζονται και απομακρύνονται ο ένας από τον άλλο. Από το περιβάλλον, συμβαίνει η προσθήκη των αντίστοιχων μονοπυρηνοειδών, η οποία τελειώνει με το σχηματισμό δύο νέων ελίκων. Αυτή η διαδικασία επαναλαμβάνεται ατέλειωτα.

Το δεοξυριβονουκλεϊκό οξύ ονομάζεται πυρηνικό, επειδή περιέχεται πολύ στον πυρήνα των κυττάρων και το ριβονουκλεϊνικό οξύ ονομάζεται πρωτοπλασμικό, επειδή υπάρχουν πολλά στο πρωτόπλασμα των κυττάρων.

Ο ισομερισμός των πολυνουκλεϊκών οξέων θα εξαρτηθεί από τη σειρά εναλλαγής των απλών νουκλεϊνικών οξέων.

Ένας ιδιαίτερα σημαντικός ρόλος διαδραματίζουν δύο πολυνουκλεϊκά οξέα: ριβονουκλεϊνικό οξύ (RNA) και δεοξυριβονουκλεϊνικό οξύ (DNA).

Όπως υποδηλώνει το όνομα, αυτά τα οξέα διαφέρουν μεταξύ τους σε υδατανθρακικά συστατικά. Το RNA περιέχει ριβόζη, DNA - δεοξυριβόζη, δηλαδή ριβόζη, στην οποία το C2 δεν έχει άτομο οξυγόνου. Η θυμίνη δεν βρέθηκε στο RNA και η ουρακίλη δεν βρέθηκε στο DNA.

Έχει διαπιστωθεί ότι το RNA περιέχει έως και 4000-5000 μονοπύρηνα, το DNA είναι πολύ περισσότερο, καθώς το μοριακό του βάρος φτάνει τα 2 εκατομμύρια. Τα μονοπυρηνίδια βρίσκονται σε αλυσίδες και μόρια RNA και DNA.

Κάθε μόριο RNA και ϋΝΑ έχει μια αυστηρά διατεταγμένη δομή, δηλ. Την εναλλαγή των μονοπυρηνοδίων.

Επί του παρόντος, το DNA θεωρείται ότι είναι ένα γονίδιο, δηλαδή μια ένωση που προκαλεί τη μετάδοση των κληρονομικών ιδιοτήτων ενός οργανισμού.

Οι χρωμοπρωτεΐνες περιλαμβάνουν σύνθετες πρωτεϊνικές ουσίες που περιέχουν, εκτός από την πρωτεΐνη, και μη πρωτεϊνική συνιστώσα χρώματος. Οι χρωμοπρωτεΐνες περιλαμβάνουν ένζυμα αιμοσφαιρίνης, μυοσφαιρίνης και geminovye - καταλάση, υπεροξειδάση και κυτοχρώμα. Αυτό περιλαμβάνει επίσης πολύπλοκες πρωτεΐνες ─ φλαβοπρωτεΐνες, οι οποίες περιλαμβάνουν χρωστικές - φλαβίνες.

Πρωτεΐνες στις οποίες περιλαμβάνονται τα τρόφιμα

Οι πιο πολύπλοκες πρωτεΐνες περιέχουν ένα ή άλλο μέταλλο. Η αιμοσφαιρίνη αίματος και τα ένζυμα geminovye (καταλάση, υπεροξειδάση, κυτοχρωμική οξειδάση) περιέχουν σίδηρο και ασκορβική οξειδάση, τυροσινάση κλπ. - χαλκό.

Οι μεταλλοπρωτεΐνες και τα φλαβοπρίτες παίζουν σημαντικό ρόλο στις διαδικασίες βιολογικής οξείδωσης στους ιστούς.

Η προτεραιότητα στη μελέτη της χημικής φύσης της χρωστικής ύλης της αιμοσφαιρίνης ανήκει στον M.V. Nentsky. Διαπίστωσε ότι η βάση της βαφής του αίματος περιέχει δακτύλιο πορφίνης που αποτελείται από τέσσερις δακτυλίους πυρρόλης, συνδεδεμένους μεταξύ τους με τη βοήθεια ομάδων μεθίνης (= CH-). Η αιμοσφαιρίνη λόγω της παρουσίας 4 ατόμων σιδήρου σε αυτήν έχει την ικανότητα να μεταφέρει οξυγόνο από τους πνεύμονες στους ιστούς, παρέχοντας την αναπνευστική λειτουργία του αίματος. Προς το παρόν, έχει αποδειχθεί ότι οι αιμοσφαιρίνες ορισμένων ειδών ζώων διαφέρουν μεταξύ τους όχι από την χρωστική ουσία, αλλά από τα συστατικά πρωτεΐνης. Υπάρχει αιμοσφαιρίνη Α, αιμοσφαιρίνη S, αιμοσφαιρίνη F.

Ως μέρος του μυϊκού ιστού υπάρχει μια αιμοπρωτεΐνη - μυοσφαιρίνη, η οποία δίνει στους μύες ένα κόκκινο χρώμα. Πρωτεΐνη μυοσφαιρίνη, αν και κοντά στη σύνθεση της αιμοσφαιρίνης, αλλά διαφέρει από αυτή σε σύνθεση αμινοξέων. Επιπλέον, η μυοσφαιρίνη συνδέεται ισχυρότερα με το οξυγόνο. Είναι σημαντικό για τον μυϊκό ιστό. Το μόριο μυοσφαιρίνης περιέχει ένα άτομο σιδήρου, που σημαίνει ένα πορφυρικό δακτύλιο. Στους μυς, το 14% της μυοσφαιρίνης είναι παρόν στην βιντεοεξυμυμοσφαιρίνη, η οποία παρέχει ένα απόθεμα οξυγόνου στους μυς και εμποδίζει την πείνα με οξυγόνο. Σε ορισμένα θαλάσσια ζώα, η περιεκτικότητα σε οξυμυμοσφαιρίνη είναι μεγαλύτερη από 50%, γεγονός που τους επιτρέπει να παραμείνουν υπό το νερό για μεγάλο χρονικό διάστημα χωρίς οξυγόνο (σφραγίδες και άλλα θαλάσσια ζώα).

Οι γλυκοπρωτεΐνες περιλαμβάνουν πολύπλοκες πρωτεΐνες, οι οποίες, επιπλέον της πρωτεΐνης, έχουν προσθετική ομάδα που περιέχει διάφορα παράγωγα υδατανθράκων: D-γλυκοζαμίνη, D-γαλακτοζαμίνη, D-γλυκουρονικό οξύ σε συνδυασμό με θειικό και οξικό οξύ. Οι εκπρόσωποι αυτών των πρωτεϊνών είναι βλεννίνη (σάλιο, στομάχι, εντερικός βλεννογόνος, υαλώδης οργανισμός του οφθαλμού), ηπαρίνη, χονδροϊτίνη οστικού ιστού και ουσίες ομάδας αίματος κ.λπ.

Οι γλυκοπρωτεΐνες, σε αντίθεση με άλλες σύνθετες πρωτεΐνες, κατακρημνίζονται εύκολα υπό τη δράση ισχυρών διαλυμάτων οξικού οξέος και αυτό χρησιμοποιείται για τον διαχωρισμό τους.

Κατά τη διάρκεια της υδρόλυσης των γλυκοπρωτεϊνών, εμφανίζονται βλεννοπολυσακχαρίτες, υαλουρονικά και χονδροτινοσουλφονικά οξέα. Το υαλουρονικό οξύ στα τοιχώματα των αιμοφόρων αγγείων εξασφαλίζει την κανονική τους διαπερατότητα.

Τα φωσφοπτέρων περιλαμβάνουν πρωτεΐνες, οι οποίες περιλαμβάνουν φωσφορικό οξύ μαζί με αμινοξέα. Οι φωσφοπρωτεΐνες διαφέρουν από τις νουκλεοπρωτεΐνες στο ότι δεν υπάρχουν νουκλεϊνικά οξέα στη σύνθεσή τους, αλλά υπάρχει δεσμευμένο φωσφορικό οξύ στην πρωτεΐνη μέσω της ομάδας υδροξυλίου των αμινοξέων σερίνης και θρεονίνης.

Αυτή η ομάδα πρωτεϊνών περιλαμβάνει γάλα καζεϊνογόνου και βιτεΐνη κρόκου αυγού. Αυτές οι πρωτεΐνες χρησιμεύουν ως θρεπτικό συστατικό για την ανάπτυξη εμβρύων. Η παρουσία φωσφορικού οξέος στις παραπάνω πρωτεΐνες εξασφαλίζει την κανονική ανάπτυξη του οστικού σκελετού.

Οι λιποπρωτεΐνες είναι πολύπλοκες πρωτεΐνες που διασπώνται κατά τη διάρκεια της υδρόλυσης σε αμινοξέα, ουδέτερα λίπη, φωσφατίδια και στερόλες. Είναι το πιο σημαντικό μέρος των δομικών σχηματισμών των κυττάρων και των σωματικών υγρών. Για παράδειγμα, τα λιπίδια στο αίμα συνδέονται με αλβουμίνη και σφαιρίνες και δίνουν συμπλέγματα διαφορετικής αντίστασης. Οι συνηθισμένοι λιπαροί διαλύτες - αιθέρας, χλωροφόρμιο - είναι δύσκολο να εξαχθούν, αλλά μετά την προκαταρκτική καταστροφή αυτών των συμπλόκων τα λιποειδή μπορούν εύκολα να βρεθούν σε λύση.

Συμπλέγματα πρωτεϊνών λιποδρωτεΐνης με χοληστερόλη και φωσφατίδια παίζουν μεγάλο ρόλο.

Τα σύμπλοκα α-λιποτέίνης περιλαμβάνουν α-σφαιρίνη αίματος και λιπίδια (χοληστερόλη και φωσφατίδια) σε αναλογία 1: 1. Η σύνθεση των συμπλοκών α - λιποπρωτεϊνών α - σφαιρινίνες αίματος και η αναλογία μεταξύ πρωτεϊνών και λιπιδίων είναι 1: 4.

Ο σχηματισμός ενός συμπλέγματος πρωτεΐνης με λιπίδια συμβάλλει στη διαλυτότητα των λιπιδίων και στη μεταφορά τους στους ιστούς τους. Οι περισσότερες από τις βιταμίνες, διαλυτές στα λίπη (Α, Ε και καροτίνες), μεταφέρονται επίσης σε ιστούς με τη βοήθεια πρωτεϊνών ορού - α2-σφαιρινών.

• Facebook
• Ο κόσμος μου
• Vkontakte
• Συμμαθητές
• Livejournal

GLUCOPROTEIDES

GLUCOPROTEIDES - Ιατρική εγκυκλοπαίδεια | Ιατρικός κατάλογος - Ιατρικός κατάλογος, Ιατρική εγκυκλοπαίδεια, wiki, wiki
Στην ιατρική μας εγκυκλοπαίδεια στο τμήμα Ιατρική Εγκυκλοπαίδεια και Ιατρικό Εγχειρίδιο συλλέγονται πληροφορίες για GLUCOPROTEIDS. Μπορείτε να μάθετε ποιο είναι το GLYUKOPROTEIDY online και εντελώς δωρεάν. Ελπίζουμε να μην είναι μάταια παρακολούθησαν ιατρικό βιβλίο αναφοράς μας και βρήκε μια πλήρη περιγραφή glyukoproteidov, επιθυμητά σημεία και άλλες πληροφορίες, η ιστοσελίδα μας παρέχει όλες τις πληροφορίες για δωρεάν, αλλά για να αγοράσει το σωστό φάρμακο ή θεραπεία που σας ενδιαφέρει νόσου, είναι καλύτερα να μιλήσετε με το γιατρό σας, το φαρμακοποιό, ή επικοινωνήστε με τον τοπικό σας πολυκλινικό. Όλες οι πληροφορίες που παρέχονται για τα GLUCOPROTEIDS, μόνο για αναφορά και αυτοθεραπεία. Δεν συνιστούμε.

Ιατρική εγκυκλοπαίδεια / ιατρική εγκυκλοπαίδεια / GLUCOPROTEIDS

GLUCOPROTEIDES

GLUCOPROTEIDES, πολύπλοκες πρωτεΐνες, πρωτεϊνικές ενώσεις με υδατάνθρακες ή παράγωγά τους.

Τι είναι οι πρωτεΐνες, ποια είναι η σύνθεσή τους, γιατί χρειάζονται;

Περιέχουν C και N λιγότερο, και το O είναι περισσότερο από πρωτεΐνες. Υπάρχουν ελεύθερες από φωσφόρο G. και φωσφογλυκοπρωτεΐνες. Η πρώτη διαιρείται σε 1) μία βλεννίνης ουσία (βλεννίνες, βλενοεχδή) που περιέχει αμινοσάκχαρο γλυκοζαμίνη (10-35%) με τη μορφή του ζεύγους-mukoiti nosernoy οξύ, 2) hondroproteidy που περιέχουν hondrozamin ως hondroitinosernoy οξύ, και 3) gialogeny, στο πλαίσιο της δράσης αλκάλια που μετατρέπονται σε υελίνες και δίνουν υδατάνθρακες μετά από περαιτέρω αποσύνθεση. -Μια ts και ns έχουν όξινες ιδιότητες. Αδιάλυτο στο νερό, διαλυτό σε αδύναμα αλκάλια. Τα βλεννώδη κονιάματα δεν πήζουν κατά τη διάρκεια του βρασμού. Το οξικό οξύ παράγει ένα ίζημα, σχεδόν αδιάλυτο σε περίσσεια κατακρημνιστή σε συνηθισμένο t °. Το K4FeCy6 δεν καθιζάνει. χωνευμένο γαστρικό και παγκρεατικό χυμό. Η ινδόλη και η σκατόλη απουσιάζουν στα προϊόντα που περιέχουν σήψη. Οι μύκητες εκκρίνονται από μερικούς σιελογόνους αδένες, περιέχονται σε βλεννογόνους, στο δέρμα σαλιγκαριών, στο κέλυφος αυγών βατράχων και ψαριών. μαζί με το βλεννογόνο που περιέχεται στο στέλεχος Var-tone του ομφάλιου λώρου. Κάνοντας ύφασμα ολισθηρό και ελαστική, την προστασία τους από επιβλαβείς εξωτερικές vliyaniy M y να Α και D s βρέθηκαν:. Σε κύστεις των ωοθηκών (psevdomutsin, paramutsin) στον κερατοειδή (korneamukoid) στο υαλώδες σώμα του οφθαλμού (gialomukoid) σε πρωτεΐνες ορνίθων ( ωοβλεννοειδούς) και ορισμένων astsi-matic zhidkostyah.- από gialogenam, to-do λίγο μελετηθεί, περιλαμβάνουν: neossin στην κινεζική βρώσιμα φωλιές των χελιδονιών, membranin μεμβράνη Descemet και την τσάντα του φακού του ματιού, υαλώδη φούσκα εχινόκοκκος hondrozin βλεννογόνων σφουγγάρια και άλλα. - Στις χονδροπρωτεΐνες ανήκουν: ο χόνδρομωοειδής χόνδρος, Mukoyd τένοντες, οστά osseomukoid, βλεννώδεις αορτής, του δέρματος, του σκληρού χιτώνα μάτια. Το χονδρομικοειδές αντιδρά ξινικά, είναι αδιάλυτο στο νερό, διαλύεται σε αλκάλια, διασπά το χονδροϊτικόζαρικό οξύ και σχηματίζει θειώδες αλκάλιο. Τα διαλύματα χονδρομυκητιασμού σε πολύ μικρή ποσότητα αλκαλίων καθιζάνουν με οξέα. Το K4FeCy6 παρουσία NaCl και ΗΟΙ δεν καθιζάνει. το ταννικό οξύ δεν κατακρημνίζεται, το τελευταίο δεν καθιζάνει με ζελατίνη παρουσία του.Οι φωσφογλυκοπρωτείνες διασπούν την αναγωγική ουσία και το φωσφορικό οξύ κατά τη διάρκεια της υδρόλυσης, χωρίς να δίδουν βάσεις πουρίνης. Γνωστή: η θουλίνη τους από αυγά κυπρίνων και ελικοπρωτεΐνες από τον πρωτεϊνούχο αδένα Helix pomatia. α Barkhash Η μικροσκοπική τεχνική G. προσδιορισμός γίνεται ως εξής: Διερευνηθεί τεμάχια ορισμένου 96-100 ° αιθυλική αλκοόλη ή ένα υγρό Carnoux Sagpou) (χλωροφόρμιο αλκοόλη + + οξικά οξέα εκεί), εγκλείστηκαν σε παραφίνη και βάφτηκαν με Fisher (Fischer). Για αυτό, τα τμήματα επεξεργάζονται για 5-10 λεπτά. σε ένα 10% υδατικό διάλυμα ταννίνης, ξεπλύθηκε με διάλυμα 1% K2Sg20, βυθίστηκε για 5-10 λεπτά σε ένα διάλυμα 10% K2Cg207, ξεπλύθηκε με de-stil. νερό και χρωματίζεται για 10 λεπτά. σε ένα κεκορεσμένο διάλυμα σαφρανίνης σε νερό ανιλίνης, διαφοροποιημένο σε ένα διαυγές διάλυμα αλκοόλης Lichtgriin, ταχείας διήθησης μέσω αλκοολών και εγκλεισμένο κατά τον συνήθη τρόπο σε καναδικό βάλσαμο. Αποτελέσματα: οι κόκκοι του G. είναι ζωγραφισμένοι σε έντονο κόκκινο χρώμα. Σε ορισμένες περιπτώσεις, το χρώμα των κόκκων αυξάνεται από την προσθήκη 3 σταγόνων σε 5 κυβικά μέτρα Κ »Cr207 μυρμηκικού οξέος σε διάλυμα 10% K» Cr207. Για να αποφευχθεί η διάλυση του G., είναι απαραίτητο, όποτε είναι δυνατόν, να μειωθεί η παραμονή των τεμαχίων σε υδατικά διαλύματα. Η τεχνική είναι εφαρμόσιμη όχι μόνο σε σχέση με τμήματα ιστών, αλλά και σε ολικά αντικείμενα επί επιχρισμάτων, για παράδειγμα. στη μελέτη του απλούστερου. Lit: Strauss Ε. U. Collier W., Spezielle Chemie der Protein (Hndb, Der Biochemie des Mengli-sclien u Der Tiere, hrsg Von Ο Oppenheimer, Β. Ι, σελ. 642, Jena, 1924). (Ιατρικό εγχειρίδιο / ιατρική εγκυκλοπαίδεια), ιατρικό εγχειρίδιο, ιατρική εγκυκλοπαίδεια, wiki, wiki, ιατρική εγκυκλοπαίδεια, ιατρικό εγχειρίδιο

ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΟΥΣΙΕΣ

Το υψηλού μοριακού βάρους (μοριακό βάρος κυμαίνεται από 5-10 χιλιάδες έως 1 εκατομμύριο ή περισσότερα) φυσικά πολυμερή, τα μόρια των οποίων είναι κατασκευασμένα από υπολείμματα αμινοξέων, ονομάζονται πρωτεΐνες ή πρωτεϊνικές ουσίες.

Οι πρωτεΐνες είναι μία από τις σημαντικότερες κατηγορίες βιολογικών οργανικών ουσιών, χωρίς τις οποίες δεν είναι δυνατή η διαδικασία της ζωτικής δραστηριότητας, δηλαδή του μεταβολισμού.

Σε ζώα και φυτά, οι πρωτεΐνες εκτελούν διάφορες λειτουργίες:

Η πρωτεΐνη αποτελείται από τον όγκο του πρωτοπλάσματος των κυττάρων. Διαδραματίζουν καθοριστικό ρόλο στις μεταβολικές διαδικασίες και τον πολλαπλασιασμό των κυττάρων. Οι πρωτεΐνες αποτελούν τη βάση των υποστηρικτικών, θωρακικών και μυϊκών ιστών (οστά, χόνδροι, τένοντες, δέρμα).

Οι πρωτεΐνες είναι πολλές από τις σημαντικότερες φυσιολογικώς δραστικές ενώσεις: ένζυμα, ορμόνες, χρωστικές ουσίες, αντιβιοτικά, τοξίνες.

Ουσιαστικά, όλη η δραστηριότητα του οργανισμού (ανάπτυξη, κίνηση, αποσύνθεση και πολλά άλλα) συνδέεται με πρωτεϊνικές ουσίες.

Ταξινόμηση των πρωτεϊνών.

Επί του παρόντος, υπάρχουν αρκετές ταξινομήσεις πρωτεϊνών:

- κατά βαθμό δυσκολίας ·

- σχετικά με τη διαλυτότητα σε ξεχωριστούς διαλύτες.

- με τη μορφή μορίων.

Ο βαθμός πολυπλοκότητας των πρωτεϊνών χωρίζεται σε:

- απλές πρωτεΐνες (πρωτεΐνες),

- σύνθετες πρωτεΐνες (πρωτεΐνες).

Οι πρωτεΐνες είναι ενώσεις που περιέχουν μόνο υπολείμματα αμινοξέων.

Τα πρωτεΐνες είναι ενώσεις που αποτελούνται από πρωτεϊνικά και μη πρωτεϊνικά μέρη. Όταν υδρολύονται, δίνουν αμινοξέα και ουσίες μη πρωτεϊνικής φύσης (για παράδειγμα, φωσφορικό οξύ, υδατάνθρακες κ.λπ.).

Ουσίες που έχουν μη πρωτεϊνική φύση, αλλά αποτελούν μέρος των πρωτεϊνικών ουσιών, ονομάζονται προσθετική ομάδα.

Ανάλογα με τη σύνθεση του μη πρωτεϊνικού μέρους (προσθετική ομάδα), τα πρωτεΐνες χωρίζονται σε ομάδες:

1. Νουκλεοπρωτεΐνες - ενώσεις που υδρολύονται σε απλή πρωτεΐνη και νουκλεϊκά οξέα. Είναι μέρος του πρωτοπλάσματος, των κυτταρικών πυρήνων, των ιών. Τα νουκλεϊκά οξέα είναι από τα σημαντικότερα βιοπολυμερή, τα οποία παίζουν τεράστιο ρόλο στην κληρονομικότητα.

2. φωσφοπρωτεϊνες - ενώσεις που υδρολύονται σε απλή πρωτεΐνη και φωσφορικό οξύ. Παίζουν σημαντικό ρόλο στη διατροφή του νεαρού σώματος. Παράδειγμα: - Καζεΐνη - πρωτεΐνη γάλακτος.

3. γλυκοπρωτεΐνες - ενώσεις που υδρολύονται σε απλές πρωτεΐνες και υδατάνθρακες. Περιέχονται σε διάφορες βλεννώδεις εκκρίσεις ζώων.

4. λιποπρωτεϊνες - ενώσεις που υδρολύονται σε απλές πρωτεΐνες και λιπίδια. Συμμετέχετε στο σχηματισμό πρωτεϊνών γλουτένης. Σε μεγάλες ποσότητες που περιέχονται στη σύνθεση των κόκκων, του πρωτοπλάσματος και των κυτταρικών μεμβρανών.

5. χρωμοπρωτεΐνες - ενώσεις που υδρολύονται σε απλές πρωτεΐνες και χρωστικές ουσίες. Για παράδειγμα, η αιμοσφαιρίνη του αίματος διασπάται σε πρωτεΐνη σφαιρίνης και μια πολύπλοκη αζωτούχο βάση που περιέχει σίδηρο.

Υπάρχουν και άλλες ομάδες σύνθετων πρωτεϊνών.

Σύμφωνα με τη διαλυτότητα σε ξεχωριστούς διαλύτες οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε:

- διαλυτό στο νερό ·

- διαλυτό σε αδύναμα διαλύματα άλατος,

- διαλυτά σε αλκοολικά διαλύματα,

- διαλυτό σε αλκάλια κ.λπ.

Οι πρωτεΐνες σύμφωνα με αυτή την ταξινόμηση χωρίζονται σε:

1. λευκωματίδια - πρωτεΐνες διαλυτά στο νερό. Έχουν σχετικά μικρό μοριακό βάρος. Μέρος των πρωτεϊνών αυγών, αίματος, γάλακτος. Ένας τυπικός αντιπρόσωπος της λευκωματίνης είναι η πρωτεΐνη των αυγών.

2. σφαιρίνες - πρωτεΐνες αδιάλυτες στο νερό, αλλά διαλυτές σε αραιά υδατικά διαλύματα αλάτων. Αυτές είναι πολύ συνηθισμένες πρωτεΐνες - αποτελούν το μεγαλύτερο μέρος των σπόρων των οσπρίων και των ελαιούχων σπόρων, αποτελούν μέρος του αίματος, του γάλακτος, των μυϊκών ινών.

ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΟΥΣΙΕΣ

Μια αντιπροσωπευτική σφαιρίνη ζώων είναι γάλα γαλακτοσφαιρίνης.

3. Προλαμίνες - πρωτεΐνες αδιάλυτες στο νερό, αλλά διαλυτές σε διάλυμα αιθανόλης (60-80%). Πρόκειται για χαρακτηριστικές πρωτεΐνες σπόρων δημητριακών, για παράδειγμα: γλιαδίνη - σιτάρι και σίκαλη, ζεϊνη - καλαμπόκι, αβενίνη - βρώμη, ορντείν - κριθάρι.

4. Γλυτελίνες - πρωτεΐνες που είναι αδιάλυτες στο νερό, αλλά διαλυτές σε αλκαλικά διαλύματα. Συμπεριλαμβάνεται στη σύνθεση φυτικών πρωτεϊνών. Από αυτούς θα πρέπει να χορηγηθεί οισενίνη από σπόρους ρυζιού και πρωτεΐνες γλουτένης γλουτένης από σίτο.

Εκτός από τις παραπάνω ομάδες, οι πρωτεΐνες περιλαμβάνουν επίσης:

-πρωταμίνες (μέρος του σπέρματος και των αυγών ψαριών) ·

-ιστόνες (αποτελούν μέρος πολλών σύνθετων πρωτεϊνών).

-(αυτή η ομάδα περιλαμβάνει πρωτεΐνες των υποστηρικτικών και περισυλλεκτικών ιστών του σώματος: οστά, δέρμα, συνδέσμους, κέρατα, νύχια, τρίχες).

Το σχήμα των μορίων των πρωτεϊνών χωρίζεται σε:

- ινώδη ή νηματοειδή.

- σφαιρικό ή σφαιρικό.

Στις αποκαλούμενες ινιδιακές πρωτεΐνες, οι επιμέρους μοριακές αλυσίδες είναι πιο τεντωμένες.

Στις σφαιρικές πρωτεΐνες, η συσκευασία μοριακής αλυσίδας είναι πιο συμπαγής.

Οι περισσότερες πρωτεΐνες ζωντανών οργανισμών έχουν τη μορφή μορίων στη δεύτερη ομάδα.

http://magictemple.ru/kakie-veshhestva-otnosjatsja-k-belkam/

Οι σκίουροι είναι αυτό

Οι πρωτεΐνες είναι οργανικές ουσίες που παίζουν το ρόλο του δομικού υλικού στο ανθρώπινο σώμα των κυττάρων, των οργάνων, των ιστών και της σύνθεσης ορμονών και ενζύμων. Είναι υπεύθυνοι για πολλές χρήσιμες λειτουργίες, η αποτυχία των οποίων οδηγεί σε διαταραχή της ζωής, ενώ επίσης σχηματίζουν ενώσεις που εξασφαλίζουν την αντίσταση της ανοσίας σε λοιμώξεις. Οι πρωτεΐνες αποτελούνται από αμινοξέα. Εάν συνδυάζονται σε διαφορετικές ακολουθίες, σχηματίζονται πάνω από ένα εκατομμύριο διαφορετικές χημικές ουσίες. Διακρίνονται σε πολλές ομάδες που είναι εξίσου σημαντικές για ένα άτομο.

Τα πρωτεϊνικά προϊόντα συμβάλλουν στην ανάπτυξη της μυϊκής μάζας, έτσι ώστε οι bodybuilders να κορεώνουν τη διατροφή τους με πρωτεϊνική τροφή. Περιέχει λίγους υδατάνθρακες και, συνεπώς, χαμηλό γλυκαιμικό δείκτη, επομένως είναι χρήσιμο για τους διαβητικούς. Οι διατροφολόγοι συνιστούν να τρώνε ένα υγιές άτομο 0,75 - 0,80 g. συστατικό ποιότητας ανά 1 kg βάρους. Η ανάπτυξη ενός νεογέννητου απαιτεί έως και 1,9 γραμμάρια. Η έλλειψη πρωτεϊνών οδηγεί σε διάρρηξη των ζωτικών λειτουργιών των εσωτερικών οργάνων. Επιπλέον, ο μεταβολισμός διαταράσσεται και αναπτύσσεται μυϊκή ατροφία. Επομένως, οι πρωτεΐνες είναι εξαιρετικά σημαντικές. Ας τις εξετάσουμε λεπτομερέστερα για να ισορροπήσουμε σωστά τη διατροφή σας και να δημιουργήσουμε το ιδανικό μενού για να χάσετε βάρος ή να αποκτήσετε μυϊκή μάζα.

Κάποια θεωρία

Επιδιώκοντας την ιδανική φιγούρα, δεν γνωρίζουν όλοι οι πρωτεΐνες, αν και προωθούν ενεργά δίαιτες χαμηλών υδατανθράκων. Για να αποφύγετε λάθη στη χρήση πρωτεϊνικών τροφίμων, μάθετε τι είναι. Η πρωτεΐνη ή η πρωτεΐνη είναι μια οργανική ένωση υψηλού μοριακού βάρους. Αποτελούνται από άλφα οξέα και με τη βοήθεια πεπτιδικών δεσμών συνδέονται σε μία μόνο αλυσίδα.

Η δομή περιλαμβάνει 9 απαραίτητα αμινοξέα που δεν συντίθενται. Αυτά περιλαμβάνουν:

Επίσης περιέχει 11 απαραίτητα αμινοξέα και άλλα που παίζουν ρόλο στο μεταβολισμό. Αλλά τα πιο σημαντικά αμινοξέα θεωρούνται λευκίνη, ισολευκίνη και βαλίνη, τα οποία είναι γνωστά ως BCAA. Εξετάστε το σκοπό και τις πηγές τους.

Όπως μπορούμε να δούμε, κάθε ένα από τα αμινοξέα είναι σημαντικό στη διαμόρφωση και τη διατήρηση της μυϊκής ενέργειας. Για να διασφαλιστεί ότι όλες οι λειτουργίες εκτελούνται χωρίς αποτυχία, πρέπει να εισαχθούν στην καθημερινή διατροφή ως συμπληρώματα διατροφής ή φυσικά τρόφιμα.

Πόσα αμινοξέα είναι απαραίτητα για να λειτουργήσει σωστά το σώμα;

Όλες αυτές οι πρωτεϊνικές ενώσεις περιέχουν φωσφόρο, οξυγόνο, άζωτο, θείο, υδρογόνο και άνθρακα. Ως εκ τούτου, παρατηρείται μια θετική ισορροπία αζώτου, η οποία είναι απαραίτητη για την ανάπτυξη των όμορφων ανακουφιστικών μυών.

Ενδιαφέρουσες Στη διαδικασία της ανθρώπινης ζωής, το ποσοστό των πρωτεϊνών χάνεται (περίπου 25 - 30 γραμμάρια). Επομένως, πρέπει πάντα να είναι παρόντες στα τρόφιμα που καταναλώνει ο άνθρωπος.

Υπάρχουν δύο κύριοι τύποι πρωτεϊνών: λαχανικά και ζώα. Η ταυτότητά τους εξαρτάται από το πού προέρχονται από όργανα και ιστούς. Η πρώτη ομάδα περιλαμβάνει πρωτεΐνες που παράγονται από προϊόντα σόγιας, ξηρούς καρπούς, αβοκάντο, φαγόπυρο, σπαράγγια. Και στο δεύτερο - από τα αυγά, τα ψάρια, το κρέας και τα γαλακτοκομικά προϊόντα.

Πρωτεϊνική δομή

Για να κατανοήσουμε από ποια πρωτεΐνη συνίσταται, είναι απαραίτητο να εξετάσουμε λεπτομερώς τη δομή τους. Οι ενώσεις μπορεί να είναι πρωτοταγείς, δευτεροταγείς, τριτοταγείς και τεταρτοταγείς.

• Πρωτοβάθμια. Σε αυτό, τα αμινοξέα συνδέονται σε σειρά και καθορίζουν τον τύπο, τις χημικές και φυσικές ιδιότητες της πρωτεΐνης.
• Η δευτερογενής είναι η μορφή πολυπεπτιδικής αλυσίδας, η οποία σχηματίζεται από δεσμούς υδρογόνου των ομάδων ιμινο και καρβοξυλίου. Η πιο κοινή δομή άλφα έλικας και βήτα.
• Τριτογενής είναι η θέση και η εναλλαγή βήτα-δομών, πολυπεπτιδικών αλυσίδων και άλφα έλικας.
• Το τεταρτοταγές σχηματίζεται από δεσμούς υδρογόνου και ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις.

Η σύνθεση πρωτεϊνών αντιπροσωπεύεται από συνδυασμένα αμινοξέα σε διαφορετικές ποσότητες και σειρά. Σύμφωνα με τον τύπο της δομής, μπορούν να χωριστούν σε δύο ομάδες: απλές και σύνθετες, οι οποίες περιλαμβάνουν ομάδες μη αμινοξέων.

Είναι σημαντικό! Εκείνοι που θέλουν να χάσουν βάρος ή να βελτιώσουν τη φυσική τους μορφή, οι διατροφολόγοι συνιστούν να τρώνε τρόφιμα πρωτεΐνης. Ανακουφίζουν μόνιμα την πείνα και επιταχύνουν το μεταβολισμό.

Εκτός από τη λειτουργία του κτιρίου, οι πρωτεΐνες διαθέτουν και άλλες χρήσιμες ιδιότητες, οι οποίες θα συζητηθούν περαιτέρω.

Εμπειρογνωμοσύνη

Θέλω να εξηγήσω σχετικά με τις προστατευτικές, καταλυτικές και ρυθμιστικές λειτουργίες των πρωτεϊνών, δεδομένου ότι πρόκειται για πολύ περίπλοκο θέμα.

Οι περισσότερες από τις ουσίες που ρυθμίζουν τη ζωτική δραστηριότητα του σώματος, έχουν πρωτεϊνική φύση, δηλαδή, αποτελούνται από αμινοξέα. Οι πρωτεΐνες περιλαμβάνονται στη δομή των απολύτως όλων των ενζύμων - καταλυτικών ουσιών που εξασφαλίζουν την φυσιολογική πορεία όλων των βιοχημικών αντιδράσεων στο σώμα. Και αυτό σημαίνει ότι χωρίς αυτές η ανταλλαγή ενέργειας και ακόμη και η κατασκευή κυττάρων είναι αδύνατη.

Οι πρωτεΐνες είναι ορμόνες του υποθαλάμου και της υπόφυσης, οι οποίες με τη σειρά τους ρυθμίζουν το έργο όλων των εσωτερικών αδένων. Οι παγκρεατικές ορμόνες (ινσουλίνη και γλυκαγόνη) είναι πεπτίδια σε δομή. Έτσι, οι πρωτεΐνες έχουν άμεση επίδραση στο μεταβολισμό και πολλές φυσιολογικές λειτουργίες στο σώμα. Χωρίς αυτούς, η ανάπτυξη, η αναπαραγωγή και ακόμη και η κανονική λειτουργία του ατόμου είναι αδύνατη.

Τέλος, όσον αφορά την προστατευτική λειτουργία. Όλες οι ανοσοσφαιρίνες (αντισώματα) έχουν δομή πρωτεΐνης. Και παρέχουν χυμική ανοσία, δηλαδή, προστατεύουν το σώμα από λοιμώξεις και βοηθούν να μην αρρωστήσουν.

Πρωτεϊνικές λειτουργίες

Οι bodybuilders ενδιαφέρονται κυρίως για τη λειτουργία της ανάπτυξης, αλλά εκτός από αυτό, οι πρωτεΐνες εξακολουθούν να εκτελούν πολλά καθήκοντα, όχι λιγότερο σημαντικά:

Με άλλα λόγια, η πρωτεΐνη είναι μια εφεδρική πηγή ενέργειας για την πλήρη λειτουργία του σώματος. Όταν καταναλώνονται όλα τα αποθέματα υδατανθράκων, η πρωτεΐνη αρχίζει να διασπάται. Ως εκ τούτου, οι αθλητές πρέπει να εξετάσουν την ποσότητα της κατανάλωσης υψηλής ποιότητας πρωτεΐνης, η οποία βοηθά στην οικοδόμηση και την ενίσχυση των μυών. Το κυριότερο είναι ότι η σύνθεση της καταναλωθείσας ουσίας περιελάμβανε ολόκληρο το σύνολο απαραίτητων αμινοξέων.

Είναι σημαντικό! Η βιολογική αξία των πρωτεϊνών υποδηλώνει την ποσότητα και την ποιότητα αφομοίωσής τους από τον οργανισμό. Για παράδειγμα, σε ένα αυγό, ο συντελεστής είναι 1, και στο σιτάρι - 0,54. Αυτό σημαίνει ότι στην πρώτη περίπτωση θα εξομοιωθούν δύο φορές περισσότερο από το δεύτερο.

Όταν η πρωτεΐνη εισέρχεται στο ανθρώπινο σώμα, αρχίζει να διασπάται σε μια κατάσταση αμινοξέων, και στη συνέχεια νερό, διοξείδιο του άνθρακα και αμμωνία. Μετά από αυτό, μετακινούνται μέσω του αίματος στους υπόλοιπους ιστούς και όργανα.

Πρωτεΐνη τροφή

Έχουμε ήδη καταλάβει ποιες πρωτεΐνες είναι, αλλά πώς να εφαρμόσουν αυτές τις γνώσεις στην πράξη; Δεν είναι απαραίτητο να ανακαλύψετε τις δομές τους ειδικά για να επιτύχετε το επιθυμητό αποτέλεσμα (για να χάσετε βάρος ή να αυξήσετε το βάρος), αρκεί απλώς να καθορίσετε τι είδους τρόφιμα πρέπει να φάτε.

Για να συνθέσετε ένα μενού πρωτεϊνών, εξετάστε έναν πίνακα προϊόντων με υψηλό περιεχόμενο του συστατικού.

Δώστε προσοχή στην ταχύτητα της μάθησης. Ορισμένοι χωνεύονται από οργανισμούς σε σύντομο χρονικό διάστημα, ενώ άλλοι είναι μεγαλύτεροι. Εξαρτάται από τη δομή της πρωτεΐνης. Εάν συλλέγονται από αυγά ή γαλακτοκομικά προϊόντα, πηγαίνουν αμέσως στα σωστά όργανα και τους μυς, επειδή περιέχονται με τη μορφή μεμονωμένων μορίων. Μετά από θερμική επεξεργασία, η τιμή είναι ελαφρώς μειωμένη, αλλά όχι κρίσιμη, οπότε μην τρώτε ωμή τροφή. Οι ίνες κρέατος υποβάλλονται σε κακή επεξεργασία, επειδή αρχικά έχουν σχεδιαστεί για να αναπτύξουν αντοχή. Το μαγείρεμα απλοποιεί τη διαδικασία αφομοίωσης, καθώς κατά την επεξεργασία από υψηλές θερμοκρασίες καταστρέφονται οι εγκάρσιες συνδέσεις στις ίνες. Αλλά ακόμα και σε αυτή την περίπτωση, η απορρόφηση γίνεται σε 3 - 6 ώρες.

Ενδιαφέρουσες Αν ο στόχος σας είναι να οικοδομήσετε μυς, τρώτε πρωτεϊνούχα τρόφιμα μία ώρα πριν από την προπόνηση σας. Κατάλληλο στήθος κοτόπουλου ή γαλοπούλας, ψάρια και γαλακτοκομικά προϊόντα. Έτσι βελτιώνετε την αποτελεσματικότητα των ασκήσεων.

Μην ξεχνάτε επίσης τα λαχανικά. Μια μεγάλη ποσότητα της ουσίας βρίσκεται στους σπόρους και τα όσπρια. Αλλά για την εξόρυξή τους το σώμα πρέπει να περάσει πολύ χρόνο και προσπάθεια. Το συστατικό μανιταριού είναι το πιο δύσκολο να αφομοιωθεί και να αφομοιωθεί, αλλά η σόγια επιτυγχάνει εύκολα τον στόχο της. Αλλά η σόγια από μόνη της δεν θα είναι αρκετή για να ολοκληρώσει το έργο του σώματος, πρέπει να συνδυαστεί με τις ωφέλιμες ιδιότητες ζωικής προέλευσης.

Ποιότητα πρωτεϊνών

Η βιολογική αξία των πρωτεϊνών μπορεί να παρατηρηθεί από διαφορετικές γωνίες. Η χημική άποψη και το άζωτο, έχουμε ήδη μελετήσει, εξετάσει και άλλους δείκτες.

• Το προφίλ αμινοξέων σημαίνει ότι οι πρωτεΐνες από τα τρόφιμα πρέπει να αντιστοιχούν σε εκείνες που βρίσκονται ήδη στο σώμα. Διαφορετικά, η σύνθεση σπάει και θα οδηγήσει στη διάσπαση των πρωτεϊνικών ενώσεων.
• Τα τρόφιμα με συντηρητικά και αυτά που έχουν υποβληθεί σε έντονη θερμική επεξεργασία έχουν λιγότερα διαθέσιμα αμινοξέα.
• Ανάλογα με την ταχύτητα της διασπάσεως των πρωτεϊνών σε απλά συστατικά, οι πρωτεΐνες χωνεύονται γρηγορότερα ή πιο αργά.
• Η χρησιμοποίηση πρωτεΐνης είναι ένας δείκτης του χρόνου για τον οποίο διατηρείται το σχηματιζόμενο άζωτο στο σώμα και πόση συνολική πρωτεΐνη λαμβάνεται.
• Η αποτελεσματικότητα εξαρτάται από το πώς το συστατικό έχει επηρεάσει την ανάπτυξη των μυών.

Θα πρέπει επίσης να σημειωθεί το επίπεδο απορρόφησης πρωτεΐνης από τη σύνθεση των αμινοξέων. Λόγω της χημικής και βιολογικής τους αξίας, μπορούν να εντοπιστούν τα προϊόντα με τη βέλτιστη πηγή πρωτεΐνης.

Εξετάστε τον κατάλογο των συστατικών που περιλαμβάνονται στη διατροφή του αθλητή:

Όπως βλέπουμε, τα τρόφιμα με υδατάνθρακες περιλαμβάνονται επίσης στο υγιεινό μενού για τη βελτίωση των μυών. Μην εγκαταλείπετε χρήσιμα εξαρτήματα. Μόνο με τη σωστή ισορροπία των πρωτεϊνών, των λιπών και των υδατανθράκων, το σώμα δεν θα αισθανθεί άγχος και θα τροποποιηθεί προς το καλύτερο.

Είναι σημαντικό! Στη διατροφή πρέπει να κυριαρχείται από πρωτεΐνες φυτικής προέλευσης. Η αναλογία τους προς τα ζώα είναι 80% έως 20%.

Για να έχετε το μέγιστο όφελος από πρωτεϊνικά τρόφιμα, μην ξεχνάτε την ποιότητα και την ταχύτητα απορρόφησης. Προσπαθήστε να ισορροπήσετε τη διατροφή έτσι ώστε το σώμα να είναι κορεσμένο με χρήσιμα ιχνοστοιχεία και να μην υποφέρει από ανεπάρκεια βιταμινών και ενέργειας. Συμπερασματικά, τα παραπάνω, σημειώνουμε ότι πρέπει να προσέξετε το σωστό μεταβολισμό. Για να το κάνετε αυτό, προσπαθήστε να προσαρμόσετε τα τρόφιμα και να φάτε πρωτεΐνες μετά το δείπνο. Έτσι, προειδοποιείτε νυκτερινά σνακ, και θα επηρεάσει ευνοϊκά την εικόνα και την υγεία σας. Εάν θέλετε να χάσετε βάρος, φάτε τα πουλερικά, τα ψάρια και τα γαλακτοκομικά προϊόντα με χαμηλή περιεκτικότητα σε λιπαρά.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ ΟΥΣΙΕΣ

Το υψηλού μοριακού βάρους (μοριακό βάρος κυμαίνεται από 5-10 χιλιάδες έως 1 εκατομμύριο ή περισσότερα) φυσικά πολυμερή, τα μόρια των οποίων είναι κατασκευασμένα από υπολείμματα αμινοξέων, ονομάζονται πρωτεΐνες ή πρωτεϊνικές ουσίες.

Οι πρωτεΐνες είναι μία από τις σημαντικότερες κατηγορίες βιολογικών οργανικών ουσιών, χωρίς τις οποίες δεν είναι δυνατή η διαδικασία της ζωτικής δραστηριότητας, δηλαδή του μεταβολισμού.

Σε ζώα και φυτά, οι πρωτεΐνες εκτελούν διάφορες λειτουργίες:

Η πρωτεΐνη αποτελείται από τον όγκο του πρωτοπλάσματος των κυττάρων. Διαδραματίζουν καθοριστικό ρόλο στις μεταβολικές διαδικασίες και τον πολλαπλασιασμό των κυττάρων. Οι πρωτεΐνες αποτελούν τη βάση των υποστηρικτικών, θωρακικών και μυϊκών ιστών (οστά, χόνδροι, τένοντες, δέρμα).

Οι πρωτεΐνες είναι πολλές από τις σημαντικότερες φυσιολογικώς δραστικές ενώσεις: ένζυμα, ορμόνες, χρωστικές ουσίες, αντιβιοτικά, τοξίνες.

Ουσιαστικά, όλη η δραστηριότητα του οργανισμού (ανάπτυξη, κίνηση, αποσύνθεση και πολλά άλλα) συνδέεται με πρωτεϊνικές ουσίες.

Ταξινόμηση των πρωτεϊνών.

Επί του παρόντος, υπάρχουν αρκετές ταξινομήσεις πρωτεϊνών:

- κατά βαθμό δυσκολίας ·

- σχετικά με τη διαλυτότητα σε ξεχωριστούς διαλύτες.

- με τη μορφή μορίων.

Ο βαθμός πολυπλοκότητας των πρωτεϊνών χωρίζεται σε:

- απλές πρωτεΐνες (πρωτεΐνες).

- πολύπλοκες πρωτεΐνες (πρωτεΐνες).

Οι πρωτεΐνες είναι ενώσεις που περιέχουν μόνο υπολείμματα αμινοξέων.

Τα πρωτεΐνες είναι ενώσεις που αποτελούνται από πρωτεϊνικά και μη πρωτεϊνικά μέρη. Όταν υδρολύονται, δίνουν αμινοξέα και ουσίες μη πρωτεϊνικής φύσης (για παράδειγμα, φωσφορικό οξύ, υδατάνθρακες κ.λπ.).

Ουσίες που έχουν μη πρωτεϊνική φύση, αλλά αποτελούν μέρος των πρωτεϊνικών ουσιών, ονομάζονται προσθετική ομάδα.

Ανάλογα με τη σύνθεση του μη πρωτεϊνικού μέρους (προσθετική ομάδα), τα πρωτεΐνες χωρίζονται σε ομάδες:

1. Νουκλεοπρωτεΐνες - ενώσεις που υδρολύονται σε απλή πρωτεΐνη και νουκλεϊκά οξέα. Είναι μέρος του πρωτοπλάσματος, των κυτταρικών πυρήνων, των ιών. Τα νουκλεϊκά οξέα είναι από τα σημαντικότερα βιοπολυμερή, τα οποία παίζουν τεράστιο ρόλο στην κληρονομικότητα.

2. φωσφοπρωτεϊνες - ενώσεις που υδρολύονται σε απλή πρωτεΐνη και φωσφορικό οξύ. Παίζουν σημαντικό ρόλο στη διατροφή του νεαρού σώματος. Παράδειγμα: - Καζεΐνη - πρωτεΐνη γάλακτος.

3. γλυκοπρωτεΐνες - ενώσεις που υδρολύονται σε απλές πρωτεΐνες και υδατάνθρακες. Περιέχονται σε διάφορες βλεννώδεις εκκρίσεις ζώων.

4. λιποπρωτεϊνες - ενώσεις που υδρολύονται σε απλές πρωτεΐνες και λιπίδια. Συμμετέχετε στο σχηματισμό πρωτεϊνών γλουτένης. Σε μεγάλες ποσότητες που περιέχονται στη σύνθεση των κόκκων, του πρωτοπλάσματος και των κυτταρικών μεμβρανών.

5. χρωμοπρωτεΐνες - ενώσεις που υδρολύονται σε απλές πρωτεΐνες και χρωστικές ουσίες. Για παράδειγμα, η αιμοσφαιρίνη του αίματος διασπάται σε πρωτεΐνη σφαιρίνης και μια πολύπλοκη αζωτούχο βάση που περιέχει σίδηρο.

Υπάρχουν και άλλες ομάδες σύνθετων πρωτεϊνών.

Σύμφωνα με τη διαλυτότητα σε ξεχωριστούς διαλύτες οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε:

- διαλυτό στο νερό.

- διαλυτό σε αδύναμα διαλύματα άλατος.

- διαλυτά σε αλκοολικά διαλύματα.

- διαλυτό σε αλκάλια κ.λπ.

Οι πρωτεΐνες σύμφωνα με αυτή την ταξινόμηση χωρίζονται σε:

1. λευκωματίδια - πρωτεΐνες διαλυτά στο νερό. Έχουν σχετικά μικρό μοριακό βάρος. Μέρος των πρωτεϊνών αυγών, αίματος, γάλακτος. Ένας τυπικός αντιπρόσωπος της λευκωματίνης είναι η πρωτεΐνη των αυγών.

2. σφαιρίνες - πρωτεΐνες αδιάλυτες στο νερό, αλλά διαλυτές σε αραιά υδατικά διαλύματα αλάτων. Αυτές είναι πολύ συνηθισμένες πρωτεΐνες - αποτελούν το μεγαλύτερο μέρος των σπόρων των οσπρίων και των ελαιούχων σπόρων, αποτελούν μέρος του αίματος, του γάλακτος, των μυϊκών ινών. Μια αντιπροσωπευτική σφαιρίνη ζώων είναι γάλα γαλακτοσφαιρίνης.

3. Προλαμίνες - πρωτεΐνες αδιάλυτες στο νερό, αλλά διαλυτές σε διάλυμα αιθανόλης (60-80%). Πρόκειται για χαρακτηριστικές πρωτεΐνες σπόρων δημητριακών, για παράδειγμα: γλιαδίνη - σιτάρι και σίκαλη, ζεϊνη - καλαμπόκι, αβενίνη - βρώμη, ορντείν - κριθάρι.

4. Γλυτελίνες - πρωτεΐνες που είναι αδιάλυτες στο νερό, αλλά διαλυτές σε αλκαλικά διαλύματα. Συμπεριλαμβάνεται στη σύνθεση φυτικών πρωτεϊνών. Από αυτούς θα πρέπει να χορηγηθεί οισενίνη από σπόρους ρυζιού και πρωτεΐνες γλουτένης γλουτένης από σίτο.

Εκτός από τις παραπάνω ομάδες, οι πρωτεΐνες περιλαμβάνουν επίσης:

-πρωταμίνες (μέρος του σπέρματος και των αυγών ψαριών) ·

-ιστόνες (αποτελούν μέρος πολλών σύνθετων πρωτεϊνών).

-(αυτή η ομάδα περιλαμβάνει πρωτεΐνες των υποστηρικτικών και περισυλλεκτικών ιστών του σώματος: οστά, δέρμα, συνδέσμους, κέρατα, νύχια, τρίχες).

Το σχήμα των μορίων των πρωτεϊνών χωρίζεται σε:

- ινώδη ή νηματοειδή.

- σφαιρικό ή σφαιρικό.

Στις αποκαλούμενες ινιδιακές πρωτεΐνες, οι επιμέρους μοριακές αλυσίδες είναι πιο τεντωμένες.

Στις σφαιρικές πρωτεΐνες, η συσκευασία μοριακής αλυσίδας είναι πιο συμπαγής.

Οι περισσότερες πρωτεΐνες ζωντανών οργανισμών έχουν τη μορφή μορίων στη δεύτερη ομάδα.

194.48.155.252 © studopedia.ru δεν είναι ο συντάκτης των υλικών που δημοσιεύονται. Παρέχει όμως τη δυνατότητα δωρεάν χρήσης. Υπάρχει παραβίαση πνευματικών δικαιωμάτων; Γράψτε μας | Ανατροφοδότηση.

Απενεργοποιήστε το adBlock!
και ανανεώστε τη σελίδα (F5)
πολύ αναγκαία

http://studopedia.ru/16_79654_belkovie-veshchestva.html

Τύποι πρωτεϊνών: ταξινόμηση, ορισμός και παραδείγματα

Η πρωτεΐνη είναι ένα μακρομόριο που τα κύτταρα αφθονούν. Κάθε ένας από αυτούς εκτελεί μια συγκεκριμένη λειτουργία, αλλά όχι όλα είναι τα ίδια, επομένως, έχουν μια συγκεκριμένη ταξινόμηση που ορίζει διαφορετικούς τύπους πρωτεϊνών. Αυτή η ταξινόμηση είναι χρήσιμη για εξέταση.

Πρωτεΐνη Ορισμός: Τι είναι πρωτεΐνη;

Η πρωτεΐνη, από τον ελληνικό "πρωτεϊό", είναι βιομόρια που σχηματίζονται από γραμμικές αλυσίδες αμινοξέων.

Λόγω των φυσικοχημικών ιδιοτήτων τους, οι πρωτεΐνες μπορούν να ταξινομηθούν ως απλές πρωτεΐνες (ολεοπρωτεΐνες) που σχηματίζονται μόνο από αμινοξέα ή τα παράγωγά τους. συζευγμένες πρωτεΐνες (ετεροπρωτεΐνες) που σχηματίζονται από αμινοξέα, συνοδεύονται από διάφορες ουσίες και παράγωγα πρωτεΐνες, ουσίες που σχηματίζονται με μετουσίωση και διάσπαση των προηγούμενων.

Οι πρωτεΐνες είναι ζωτικής σημασίας για τη ζωή, κυρίως λόγω της πλαστικής τους λειτουργίας (αποτελούν το 80% του αφυδατωμένου πρωτοπλάσματος κάθε κυττάρου), αλλά και λόγω των βιορυθμιστικών λειτουργιών τους (αποτελούν μέρος των ενζύμων) και της προστασίας (αντισώματα είναι πρωτεΐνες).

Οι πρωτεΐνες διαδραματίζουν ζωτικό ρόλο στη ζωή και είναι τα πιο ευπροσάρμοστα και ποικίλα βιομόρια. Είναι απαραίτητα για την ανάπτυξη του σώματος και εκτελούν τεράστιο αριθμό διαφορετικών λειτουργιών, όπως:

• Κατασκευή υφασμάτων. Αυτή είναι η πιο σημαντική λειτουργία της πρωτεΐνης (για παράδειγμα: κολλαγόνο)
• Συμβατότητα (ακτίνη και μυοσίνη)
• Ενζυματικά (για παράδειγμα: σουκράζ και πεψίνη)
• Ομοιοστατική: συνεργάζεται για τη διατήρηση του pH (αφού ενεργεί ως χημικό ρυθμιστικό διάλυμα)
• Ανοσολογικά (αντισώματα)
• Ουλές τραυμάτων (π.χ. ινώδες)
• Προστατευτικά (για παράδειγμα, θρομβίνη και ινωδογόνο)
• Μεταγωγή σήματος (για παράδειγμα, ροδοψίνη).

Οι πρωτεΐνες σχηματίζονται από αμινοξέα. Οι πρωτεΐνες όλων των ζωντανών πραγμάτων καθορίζονται κυρίως από τη γενετική τους (με εξαίρεση μερικά αντιμικροβιακά πεπτίδια μη ριβοσωμικής σύνθεσης), δηλαδή, γενετικές πληροφορίες καθορίζουν σε μεγάλο βαθμό ποιες πρωτεΐνες αντιπροσωπεύονται από το κύτταρο, τον ιστό και τον οργανισμό.

Οι πρωτεΐνες συντίθενται ανάλογα με το πώς τα γονίδια που τα κωδικοποιούν ρυθμίζονται. Ως εκ τούτου, είναι ευαίσθητα σε σήματα ή εξωτερικούς παράγοντες. Το σύνολο των πρωτεϊνών που εκφράζονται σε αυτή την περίπτωση ονομάζεται πρωτεόνο.

Ιδιότητες των πρωτεϊνών

Πέντε βασικές ιδιότητες που επιτρέπουν την ύπαρξη και τη διασφάλιση της λειτουργίας των πρωτεϊνών:

1. Ρυθμιστικό διάλυμα PH (γνωστό ως φαινόμενο ρυθμιστικού διαλύματος): Δρουν ως ρυθμιστικά του ρΗ λόγω του αμφοτερικού τους χαρακτήρα, δηλαδή μπορούν να συμπεριφέρονται ως οξέα (δότες ηλεκτρονίων) ή ως βάσεις (λήψη ηλεκτρονίων).
2. Ηλεκτρολυτική ικανότητα: προσδιορίζεται με ηλεκτροφόρηση, μια αναλυτική μέθοδος, στην οποία, αν οι πρωτεΐνες μεταφέρονται στον θετικό πόλο, αυτό συμβαίνει επειδή το μόριο τους έχει αρνητικό φορτίο και αντίστροφα.
3. Εξειδίκευση: κάθε πρωτεΐνη έχει μια συγκεκριμένη λειτουργία, η οποία καθορίζεται από την αρχική της δομή.
4. Σταθερότητα: η πρωτεΐνη πρέπει να είναι σταθερή στο περιβάλλον όπου εκτελεί τη λειτουργία της. Για να γίνει αυτό, οι περισσότερες πρωτεΐνες νερού δημιουργούν ένα συσκευασμένο υδρόφοβο πυρήνα. Αυτό οφείλεται στον χρόνο ημιζωής και την πρωτεΐνη.
5. Διαλυτότητα: είναι απαραίτητο να επιδιορθωθεί η πρωτεΐνη, η οποία επιτυγχάνεται με την έκθεση υπολειμμάτων με τον ίδιο βαθμό πολικότητας στην επιφάνεια της πρωτεΐνης. Διατηρείται όσο υφίστανται ισχυροί και αδύναμοι δεσμοί. Εάν η θερμοκρασία και το ρΗ αυξηθούν, η διαλυτότητα χάνεται.

Μετουσίωση πρωτεϊνών

Εάν στο διάλυμα πρωτεΐνης εμφανιστούν μεταβολές στο pH, μεταβολές συγκέντρωσης, μοριακή διέγερση ή ξαφνικές μεταβολές της θερμοκρασίας, η διαλυτότητα των πρωτεϊνών μπορεί να μειωθεί στο σημείο της καθίζησης. Αυτό οφείλεται στο γεγονός ότι οι δεσμοί που υποστηρίζουν τη σφαιρική διαμόρφωση καταστρέφονται και η πρωτεΐνη υιοθετεί τη νηματοειδή διαμόρφωση. Έτσι, ένα στρώμα μορίων νερού δεν καλύπτει πλήρως τα πρωτεϊνικά μόρια, τα οποία τείνουν να δεσμεύονται μεταξύ τους, οδηγώντας στο σχηματισμό μεγάλων σωματιδίων που καθιζάνουν.

Επιπλέον, οι βιοκαταλυτικές ιδιότητες εξαφανίζονται όταν αλλάζει το ενεργό κέντρο. Οι πρωτεΐνες σε αυτή την κατάσταση δεν μπορούν να εκτελέσουν τις δραστηριότητες για τις οποίες αναπτύχθηκαν, εν ολίγοις, δεν λειτουργούν.

Αυτή η παραλλαγή της διαμόρφωσης ονομάζεται μετουσίωση. Η μετουσίωση δεν επηρεάζει τους πεπτιδικούς δεσμούς: όταν επιστρέφει σε φυσιολογικές καταστάσεις, μπορεί να συμβεί ότι η πρωτεΐνη αποκαθιστά την πρωταρχική διαμόρφωση, η οποία ονομάζεται επαναδιάταξη.

Παραδείγματα μετουσίωσης είναι η αποκοπή του γάλακτος ως αποτέλεσμα της μετουσίωσης της καζεΐνης, της καθίζησης του λευκού αυγού, όταν η ωαλβουμίνη μετουσιωθεί λόγω της δράσης της θερμότητας ή της στερέωσης των χτενισμένων μαλλιών ως αποτέλεσμα της επίδρασης της θερμότητας στις κερατίνες μαλλιών.

Ταξινόμηση πρωτεϊνών

Σύμφωνα με τη φόρμα

Οι ινώδεις πρωτεΐνες: έχουν μακρές πολυπεπτιδικές αλυσίδες και μια άτυπη δευτεροταγή δομή. Είναι αδιάλυτα στο νερό και σε υδατικά διαλύματα. Μερικά παραδείγματα είναι κερατίνη, κολλαγόνο και ινώδες.

Σφαιρικές πρωτεΐνες: χαρακτηρίζονται από την αναδίπλωση των αλυσίδων τους σε ένα πυκνό ή συμπαγές σφαιρικό σχήμα, αφήνοντας έξω τις υδρόφοβες ομάδες στην πρωτεΐνη και τις υδρόφιλες ομάδες, γεγονός που τις καθιστά διαλυτές σε πολικούς διαλύτες όπως το νερό. Τα περισσότερα ένζυμα, αντισώματα, ορισμένες ορμόνες και πρωτεΐνες μεταφοράς είναι παραδείγματα σφαιρικών πρωτεϊνών.

Μικτές πρωτεΐνες: έχουν ινώδες τμήμα (συνήθως στο κέντρο της πρωτεΐνης) και άλλο σφαιρικό μέρος (στο τέλος).

Σύμφωνα με τη χημική σύνθεση

Απλές πρωτεΐνες ή ολεοπρωτεΐνες: όταν υδρολυθούν, παράγονται μόνο αμινοξέα. Παραδείγματα τέτοιων ουσιών είναι η ινσουλίνη και το κολλαγόνο (σφαιρικό και ινώδες), αλβουμίνη.

Συζευγμένες ή ετεροπρωτεϊνες: αυτές οι πρωτεΐνες περιέχουν πολυπεπτιδικές αλυσίδες και προσθετική ομάδα. Το τμήμα μη αμινοξέων ονομάζεται προσθετική ομάδα · μπορεί να είναι ένα νουκλεϊνικό οξύ, ένα λιπίδιο, ένα σάκχαρο ή ένα ανόργανο ιόν. Παραδείγματα αυτού είναι η μυοσφαιρίνη και το κυτόχρωμα. Οι συζευγμένες πρωτεΐνες ή ετεροπρωτεΐνες ταξινομούνται σύμφωνα με τη φύση της προσθετικής τους ομάδας:

• Νουκλεοπρωτεΐνες: νουκλεϊκά οξέα.
• Λιποπρωτεΐνες: φωσφολιπίδια, χοληστερόλη και τριγλυκερίδια.
• Μεταλλοπρωτεϊνες: η ομάδα αποτελείται από μέταλλα.
• Χρωμοπρωτεΐνες: αυτές είναι πρωτεΐνες συζευγμένες με μια χρωμοφόρο ομάδα (μια έγχρωμη ουσία που περιέχει ένα μέταλλο).
• Γλυκοπρωτεΐνες: η ομάδα αποτελείται από υδατάνθρακες.
• Φωσφοπρωτεϊνες: πρωτεΐνες συζευγμένες με μια ρίζα που περιέχει φωσφορικό άλας εκτός από το νουκλεϊνικό οξύ ή το φωσφολιπίδιο.

Πηγές πρωτεϊνών

Οι πηγές φυτικών πρωτεϊνών, όπως τα όσπρια, είναι κατώτερης ποιότητας από τις ζωικές πρωτεΐνες, επειδή είναι λιγότερο σημαντικά αμινοξέα, το οποίο αντισταθμίζεται από ένα κατάλληλο μείγμα αμφοτέρων.

Ένας ενήλικας πρέπει να καταναλώνει πρωτεΐνες σύμφωνα με τον τρόπο ζωής, δηλαδή, όσο περισσότερο σωματική δραστηριότητα, τόσο περισσότερες πρωτεϊνικές πηγές θα απαιτούνται από καθιστική.

Σε γήρας, που εξακολουθεί να είναι αμφιλεγόμενη, δεν υπάρχει ανάγκη για χαμηλότερη πρόσληψη πρωτεϊνών, αλλά συνιστάται να αυξηθεί ο αριθμός τους, επειδή σε αυτό το στάδιο είναι πολύ σημαντικό να αναγεννηθούν οι ιστοί. Επιπλέον, πρέπει να εξετάσουμε την πιθανή εμφάνιση χρόνιων παθήσεων που μπορούν να υποβαθμίσουν τις πρωτεΐνες.

Εδώ θα σας πούμε ποια τρόφιμα είναι οι καλύτερες πηγές πρωτεϊνών:

Προϊόντα ζωικής πρωτεΐνης

• Αυγά: Αυτή είναι μια καλή πηγή πρωτεϊνών επειδή περιέχει αλβουμίνη ανώτερης ποιότητας, καθώς περιέχει μια μεγάλη ποσότητα απαραίτητων αμινοξέων.
• Ψάρια (σολομός, ρέγγα, τόνος, γάδος, πέστροφα...).
• Γάλα
• Γαλακτοκομικά προϊόντα, τυρί ή γιαούρτι.
• Κόκκινο κρέας, γαλοπούλα, φιλέτο και κοτόπουλο.

Τα προϊόντα αυτά περιέχουν πρωτεΐνες με μεγάλο αριθμό απαραίτητων αμινοξέων (εκείνα που δεν μπορούν να συντεθούν από το σώμα, έτσι πρέπει να έρχονται με τροφή).

Προϊόντα με πρωτεΐνες φυτικής προέλευσης

• Τα όσπρια (φακές, φασόλια, ρεβίθια, μπιζέλια...) πρέπει να συμπληρωθούν με άλλα προϊόντα, όπως πατάτες ή ρύζι.
• Πράσινα φυλλώδη λαχανικά (λάχανο, σπανάκι...).
• Ξηροί καρποί, όπως φιστίκια ή αμύγδαλα (με την προϋπόθεση ότι δεν είναι τηγανητά ή αλατισμένα).
• Seitan, quinoa, σόγια, φύκια.

Η πέψη των πρωτεϊνών

Η πέψη πρωτεΐνης συνήθως ξεκινάει στο στομάχι όταν το πεψινογόνο μετατρέπεται σε πεψίνη με τη δράση του υδροχλωρικού οξέος και συνεχίζει με τη δράση της θρυψίνης και της χυμοθρυψίνης στο έντερο.

Οι διατροφικές πρωτεΐνες αποικοδομούνται σε όλα τα μικρότερα πεπτίδια και στα αμινοξέα και τα παράγωγά τους, τα οποία απορροφώνται από το γαστρεντερικό επιθήλιο. Ο ρυθμός απορρόφησης μεμονωμένων αμινοξέων εξαρτάται έντονα από την πηγή πρωτεΐνης. Για παράδειγμα, η αφομοίωση πολλών αμινοξέων στους ανθρώπους διαφέρει μεταξύ πρωτεΐνης σόγιας και πρωτεΐνης γάλακτος και μεταξύ μεμονωμένων πρωτεϊνών γάλακτος, όπως β-λακτοσφαιρίνης και καζεΐνης.

Για τις πρωτεΐνες γάλακτος, περίπου το 50% της πρωτεΐνης που καταναλώνεται χωνεύεται στο στομάχι ή στο λεπτό έντερο και το 90% είναι ήδη αφομοιωμένο όταν το φαγητό που καταναλώνεται φτάνει στον ειλεό.
Εκτός από το ρόλο τους στη σύνθεση πρωτεϊνών, τα αμινοξέα αποτελούν επίσης σημαντική πηγή διατροφής για το άζωτο. Οι πρωτεΐνες, όπως οι υδατάνθρακες, περιέχουν τέσσερις κιλά ανά γραμμάριο, ενώ τα λιπίδια περιέχουν εννέα θερμίδες. Αλκοόλες - επτά θερμίδες. Τα αμινοξέα μπορούν να μετατραπούν σε γλυκόζη μέσω μιας διαδικασίας που ονομάζεται γλυκονεογένεση.

http://tagweb.ru/2017/11/08/tipy-belkov-klassifikacija-opredelenie-i-primery/

Πρωτεΐνες (ουσίες)

Οι πρωτεΐνες (πρωτεΐνες, πολυπεπτίδια [1]) είναι οργανικές ουσίες υψηλού μοριακού βάρους που αποτελούνται από άλφα-αμινοξέα συνδεδεμένα με αλυσίδα. Σε ζωντανούς οργανισμούς, η σύνθεση αμινοξέων των πρωτεϊνών προσδιορίζεται από τον γενετικό κώδικα, ενώ η σύνθεση στις περισσότερες περιπτώσεις χρησιμοποιεί 20 τυποποιημένα αμινοξέα. Πολλοί από τους συνδυασμούς τους παρέχουν μία ευρεία ποικιλία ιδιοτήτων πρωτεϊνικών μορίων. Επιπλέον, τα αμινοξέα στη σύνθεση της πρωτεΐνης συχνά υποβάλλονται σε μετα-μεταφραστικές τροποποιήσεις που μπορούν να συμβούν προτού η πρωτεΐνη αρχίσει να εκτελεί τη λειτουργία της και κατά τη διάρκεια της "εργασίας" της στο κύτταρο. Συχνά σε ζωντανούς οργανισμούς, αρκετά πρωτεϊνικά μόρια σχηματίζουν σύμπλοκα σύμπλοκα, για παράδειγμα, το φωτοσυνθετικό σύμπλεγμα.

Οι λειτουργίες των πρωτεϊνών στα κύτταρα των ζώντων οργανισμών είναι πιο διαφορετικές από τις λειτουργίες άλλων βιοπολυμερών - πολυσακχαριτών και ϋΝΑ. Έτσι, οι ενζυμικές πρωτεΐνες καταλύουν την πορεία των βιοχημικών αντιδράσεων και παίζουν σημαντικό ρόλο στο μεταβολισμό. Ορισμένες πρωτεΐνες εκτελούν δομική ή μηχανική λειτουργία, σχηματίζοντας κυτταροσκελετά που υποστηρίζουν το σχήμα των κυττάρων. Επίσης, οι πρωτεΐνες διαδραματίζουν σημαντικό ρόλο στα συστήματα κυτταρικής σηματοδότησης, στις ανοσοαποκρίσεις και στον κυτταρικό κύκλο.

Οι πρωτεΐνες αποτελούν σημαντικό μέρος της διατροφής των ζώων και των ανθρώπων, αφού όλα τα απαραίτητα αμινοξέα δεν μπορούν να συντεθούν στο σώμα τους και κάποια από αυτά προέρχονται από πρωτεϊνικές τροφές. Στη διαδικασία της πέψης, τα ένζυμα καταστρέφουν τις καταναλισκόμενες πρωτεΐνες στα αμινοξέα, τα οποία χρησιμοποιούνται στη βιοσύνθεση των πρωτεϊνών του σώματος ή υφίστανται περαιτέρω αποσάθρωση για την ενέργεια.

Ο προσδιορισμός της αλληλουχίας αμινοξέων της πρώτης πρωτεΐνης, ινσουλίνης, με προσδιορισμό αλληλουχίας πρωτεϊνών έφερε το Βραβείο Νόμπελ στη Χημεία στον Frederick Senger το 1958. Οι πρώτες τρισδιάστατες δομές πρωτεϊνών αιμοσφαιρίνης και μυοσφαιρίνης λήφθηκαν με περίθλαση ακτίνων Χ, αντίστοιχα, από τον Max Perutz και τον John Kendru το 1958 [2] [3], για το οποίο το 1962 έλαβαν το βραβείο Νόμπελ στη Χημεία.

Το περιεχόμενο

Οι πρωτεΐνες διαχωρίστηκαν σε μια ξεχωριστή κατηγορία βιολογικών μορίων τον 18ο αιώνα ως αποτέλεσμα του έργου του γαλλικού χημικού Antoine Furcroy και άλλων επιστημόνων, στην οποία σημειώθηκε η ιδιότητα των πρωτεϊνών που πήζουν (μετουσιώνεται) υπό την επίδραση θερμότητας ή οξέων. Την εποχή εκείνη, εξετάστηκαν πρωτεΐνες όπως η λευκωματίνη (λευκός αυγό), η ινική (πρωτεΐνη από το αίμα) και η γλουτένη από το σιτάρι. Ο Ολλανδός χημικός Gerrit Mulder ανέλυσε τη σύνθεση των πρωτεϊνών και υποθέτει ότι σχεδόν όλες οι πρωτεΐνες έχουν μια παρόμοια εμπειρική φόρμουλα. Ο όρος "πρωτεΐνη" που αναφέρεται σε αυτά τα μόρια προτάθηκε το 1838 από τον Σουηδό χημικό Jacob Berzelius [4]. Ο Mulder επίσης προσδιορίζει τα προϊόντα αποικοδόμησης πρωτεϊνών - αμινοξέων και για ένα από αυτά (λευκίνη) με ένα μικρό κλάσμα του σφάλματος προσδιορίζεται το μοριακό βάρος - 131 daltons. Το 1836 ο Mulder πρότεινε το πρώτο μοντέλο της χημικής δομής των πρωτεϊνών. Με βάση τη θεωρία των ριζών, διατύπωσε την έννοια της ελάχιστης δομικής μονάδας πρωτεΐνης, C₁₆H₂₄Ν₄Ο₅, που ονομάζεται "πρωτεΐνη", και η θεωρία - "πρωτεϊνική θεωρία" [5]. Με τη συσσώρευση νέων δεδομένων για πρωτεΐνες, η θεωρία άρχισε να επικρίνεται επανειλημμένα, αλλά μέχρι τα τέλη της δεκαετίας του 1850, παρά την κριτική, ήταν ακόμα ευρέως αναγνωρισμένη.

Μέχρι το τέλος του 19ου αιώνα μελετήθηκαν τα περισσότερα από τα αμινοξέα που αποτελούν μέρος των πρωτεϊνών. Το 1894, ο Γερμανός φυσιολόγος Albrecht Kossel προώθησε τη θεωρία ότι είναι τα αμινοξέα που είναι τα βασικά δομικά στοιχεία των πρωτεϊνών [6]. Στις αρχές του 20ου αιώνα, ένας γερμανός χημικός, Εμίλ Φίσερ, απέδειξε πειραματικά ότι οι πρωτεΐνες αποτελούνται από υπολείμματα αμινοξέων που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς. Έκανε επίσης την πρώτη ανάλυση της αλληλουχίας αμινοξέων της πρωτεΐνης και εξήγησε το φαινόμενο της πρωτεόλυσης.

Ωστόσο, ο κεντρικός ρόλος των πρωτεϊνών στους οργανισμούς δεν αναγνωρίστηκε μέχρι το 1926, όταν ο Αμερικανός χημικός James Sumner (αργότερα νικητής του Βραβείου Νόμπελ) έδειξε ότι το ένζυμο ουρεάση είναι πρωτεΐνη [7].

Η δυσκολία απομόνωσης των καθαρών πρωτεϊνών δυσκολεύει να τα μελετήσει. Επομένως, οι πρώτες μελέτες πραγματοποιήθηκαν χρησιμοποιώντας εκείνα τα πολυπεπτίδια τα οποία μπορούσαν να καθαριστούν σε μεγάλες ποσότητες, δηλαδή πρωτεΐνες αίματος, αυγά κοτόπουλου, διάφορες τοξίνες, καθώς και πεπτικά / μεταβολικά ένζυμα που εκκρίθηκαν μετά τη σφαγή των ζώων. Στα τέλη της δεκαετίας του 1950, Armor Hot Dog Co. ήταν σε θέση να καθαρίσει ένα κιλό βόειας παγκρεατικής ριβονουκλεάσης Α, το οποίο έχει γίνει πειραματικό αντικείμενο για πολλούς επιστήμονες.

Η ιδέα ότι η δευτερογενής δομή των πρωτεϊνών είναι το αποτέλεσμα του σχηματισμού δεσμών υδρογόνου μεταξύ των αμινοξέων προτάθηκε από τον William Astbury το 1933, αλλά ο Linus Pauling θεωρείται ο πρώτος επιστήμονας που ήταν σε θέση να προβλέψει με επιτυχία την δευτερογενή δομή των πρωτεϊνών. Αργότερα, ο Walter Cauzman, βασιζόμενος στο έργο του Kai Linderstrom-Lang, συνέβαλε σημαντικά στην κατανόηση των νόμων του σχηματισμού της τριτοταγούς δομής των πρωτεϊνών και του ρόλου των υδρόφοβων αλληλεπιδράσεων σε αυτή τη διαδικασία. Το 1949, ο Fred Sanger όρισε την αλληλουχία αμινοξέων της ινσουλίνης αποδεικνύοντας με τέτοιο τρόπο ότι οι πρωτεΐνες είναι γραμμικά πολυμερή αμινοξέων και όχι οι διακλαδισμένες αλυσίδες, τα κολλοειδή ή τα κυκλοσόφιά τους. Οι πρώτες δομές πρωτεϊνών που βασίζονται σε περίθλαση ακτίνων Χ στο επίπεδο των μεμονωμένων ατόμων λήφθηκαν στη δεκαετία του 1960 και χρησιμοποιώντας NMR στη δεκαετία του 1980. Το 2006, η Τράπεζα δεδομένων πρωτεϊνών περιείχε περίπου 40.000 πρωτεϊνικές δομές.

Στον 21ο αιώνα, η μελέτη των πρωτεϊνών έχει μετατοπιστεί σε ποιοτικά νέα επίπεδα, όταν δεν διερευνώνται μόνο μεμονωμένες καθαρισμένες πρωτεΐνες, αλλά και η ταυτόχρονη μεταβολή του αριθμού και μετα-μεταφραστικών τροποποιήσεων ενός μεγάλου αριθμού πρωτεϊνών μεμονωμένων κυττάρων, ιστών ή οργανισμών. Αυτός ο τομέας της βιοχημείας ονομάζεται πρωτεϊνωματική. Χρησιμοποιώντας μεθόδους βιοπληροφορικής, κατέστη δυνατή όχι μόνο η επεξεργασία δεδομένων δομής ακτίνων Χ, αλλά και η πρόβλεψη της δομής μιας πρωτεΐνης με βάση την αλληλουχία αμινοξέων της. Επί του παρόντος, η κρυοηλεκτρονική μικροσκοπία μεγάλων πρωτεϊνικών συμπλοκών και η πρόβλεψη μικρών πρωτεϊνών και τομέων μεγάλων πρωτεϊνών χρησιμοποιώντας προγράμματα ηλεκτρονικών υπολογιστών με ακρίβεια προσεγγίζουν την επίλυση δομών στο ατομικό επίπεδο.

Το μέγεθος πρωτεΐνης μπορεί να μετρηθεί με τον αριθμό των αμινοξέων ή των daltons (μοριακό βάρος), συχνότερα λόγω του σχετικά μεγάλου μεγέθους του μορίου στις παραγόμενες μονάδες, kilodaltons (kDa). Οι πρωτεΐνες ζύμης, κατά μέσο όρο, αποτελούνται από 466 αμινοξέα και έχουν μοριακό βάρος 53 kDa. Η μεγαλύτερη πρωτεΐνη που σήμερα είναι γνωστή - titin - είναι ένα συστατικό των σαρκομετρικών μυών. η μοριακή μάζα των διαφόρων ισομορφών της κυμαίνεται από 3000 έως 3700 kDa, αποτελείται από 38 138 αμινοξέα (στον ανθρώπινο μυϊκό ιστό [8]).

Οι πρωτεΐνες είναι αμφοτερικά πολυηλεκτρολύτες (πολυαμφολυτών), οι ομάδες ικανές ιονισμού σε ένα διάλυμα είναι καρβοξυλ κατάλοιπα των πλευρικών αλυσίδων των όξινων αμινοξέων (ασπαρτικό και γλουταμικό οξύ) και ομάδες που περιέχουν άζωτο των πλευρικών αλυσίδων των βασικών αμινοξέων (κυρίως ω-αμινομάδα της λυσίνης και αμιδίνης υπόλειμμα CNH (ΝΗ₂α) αργινίνη, σε κάπως μικρότερη έκταση, υπόλειμμα ιμιδαζολικής ιστιδίνης). Οι πρωτεΐνες ως πολυαμφολύτες χαρακτηρίζονται από ένα ισοηλεκτρικό σημείο (pI) -οξικότητας του περιβάλλοντος pH στο οποίο τα μόρια αυτής της πρωτεΐνης δεν φέρουν ηλεκτρικό φορτίο και συνεπώς δεν κινούνται σε ηλεκτρικό πεδίο (για παράδειγμα, κατά τη διάρκεια της ηλεκτροφόρησης). Η τιμή του ρΙ προσδιορίζεται από την αναλογία των όξινων και βασικών υπολειμμάτων αμινοξέων σε μια πρωτεΐνη: η αύξηση του αριθμού των υπολειμμάτων βασικών αμινοξέων σε μια δεδομένη πρωτεΐνη οδηγεί σε αύξηση του ρΙ. μια αύξηση στον αριθμό των όξινων υπολειμμάτων αμινοξέων οδηγεί σε μείωση της τιμής ρΙ.

Η τιμή του ισοηλεκτρικού σημείου είναι μια χαρακτηριστική σταθερά πρωτεΐνης. Οι πρωτεΐνες με ρΙ μικρότερη από 7 ονομάζονται όξινες και οι πρωτεΐνες με ρΙ άνω των 7 ονομάζονται βασικές. Σε γενικές γραμμές, ρΙ της πρωτεΐνης εξαρτάται από τις λειτουργίες που εκτελούνται από αυτούς, το ισοηλεκτρικό σημείο των περισσότερων πρωτεϊνών σπονδυλωτού ιστούς κυμαίνεται από 5,5 έως 7,0, αλλά σε ορισμένες περιπτώσεις, οι τιμές κείνται σε ακραίες περιοχές: για παράδειγμα, για πεψίνη - ένα πρωτεολυτικό ένζυμο ισχυρώς όξινα γαστρικά χυμός pI

1 [9] και για την πρωτεΐνη σαλμίνης - πρωταμίνης, το γάλα σολομού, το χαρακτηριστικό του οποίου είναι ένα εξαιρετικά υψηλό περιεχόμενο αργινίνης, το pI

12. Οι πρωτεΐνες που συνδέονται με τα νουκλεϊνικά οξέα με ηλεκτροστατική αλληλεπίδραση με υπολείμματα φωσφορικών νουκλεϊκών οξέων είναι συχνά οι κύριες πρωτεΐνες. Ένα παράδειγμα τέτοιων πρωτεϊνών είναι οι ιστόνες και οι πρωταμίνες.

Οι πρωτεΐνες διαφέρουν ως προς το βαθμό διαλυτότητας στο νερό, αλλά οι περισσότερες πρωτεΐνες διαλύονται σε αυτό. Αδιάλυτα περιλαμβάνουν, για παράδειγμα, την κερατίνη (την πρωτεΐνη που συνθέτει τα μαλλιά, τα μαλλιά των θηλαστικών, τα φτερά πουλιών κ.λπ.) και την ινώδη, η οποία αποτελεί μέρος του μεταξιού και των ιστών αράχνης. Οι πρωτεΐνες χωρίζονται επίσης σε υδρόφιλες και υδρόφοβες. Οι περισσότερες από τις πρωτεΐνες του κυτταροπλάσματος, του πυρήνα και της ενδοκυτταρικής ουσίας, συμπεριλαμβανομένης της αδιάλυτης κερατίνης και της ινώδους, είναι υδρόφιλες. Οι περισσότερες πρωτεΐνες που συνθέτουν τις ενσωματωμένες μεμβρανικές πρωτεΐνες βιολογικών μεμβρανών, οι οποίες αλληλεπιδρούν με τα λιπίδια υδρόφοβης μεμβράνης [10], θεωρούνται υδρόφοβα (αυτές οι πρωτεΐνες έχουν συνήθως μικρές υδρόφιλες περιοχές).

Επεξεργασία μετουσιώσεως

Κατά κανόνα, οι πρωτεΐνες διατηρούν τη δομή τους και, κατά συνέπεια, τις φυσικοχημικές τους ιδιότητες, για παράδειγμα τη διαλυτότητα υπό συνθήκες όπως η θερμοκρασία και το pH, στις οποίες προσαρμόζεται αυτός ο οργανισμός [7]. Οι οξείες αλλαγές στις συνθήκες αυτές, όπως η θέρμανση ή η επεξεργασία μιας πρωτεΐνης με οξύ ή αλκάλιο, οδηγούν σε απώλεια δομών τεταρτοταγούς, τριτοταγούς και δευτεροταγούς πρωτεΐνης που ονομάζεται μετουσίωση. Η πιο γνωστή περίπτωση πρωτεϊνικής μετουσίωσης στην καθημερινή ζωή είναι η παρασκευή αυγών κοτόπουλου, όταν, υπό την επίδραση της υψηλής θερμοκρασίας, η υδατοδιαλυτή διαφανής πρωτεΐνη ωαλβουμίνη γίνεται πυκνή, αδιάλυτη και αδιαφανής. Η μετουσίωση είναι σε ορισμένες περιπτώσεις αναστρέψιμη, όπως στην περίπτωση της καθίζησης των υδατοδιαλυτών πρωτεϊνών χρησιμοποιώντας άλατα αμμωνίου και χρησιμοποιείται ως μέθοδος για τον καθαρισμό τους [11].

Απλές και σύνθετες πρωτεΐνες Επεξεργασία

Εκτός από τις πεπτιδικές αλυσίδες, πολλές πρωτεΐνες περιέχουν θραύσματα μη αμινοξέων και σύμφωνα με αυτό το κριτήριο, οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε δύο μεγάλες ομάδες - απλές και σύνθετες πρωτεΐνες (πρωτεΐνες). Οι απλές πρωτεΐνες περιέχουν μόνο αλυσίδες αμινοξέων, οι πολύπλοκες πρωτεΐνες περιέχουν επίσης θραύσματα μη αμινοξέων. Αυτά τα θραύσματα μη-πρωτεϊνικής φύσης στη σύνθεση σύνθετων πρωτεϊνών ονομάζονται "προσθετικές ομάδες". Ανάλογα με τη χημική φύση των προσθετικών ομάδων, οι ακόλουθες κατηγορίες διακρίνονται από τις πολύπλοκες πρωτεΐνες:

Οι γλυκοπρωτεΐνες που περιέχουν, ως προσθετική ομάδα, ομοιοπολικά δεσμευμένα υπολείμματα υδατανθράκων και η υποκατηγορία τους είναι πρωτεογλυκάνες, με προσθετικές ομάδες βλενοπολυσακχαριτών. Οι υδροξυ ομάδες σερίνης ή θρεονίνης συνήθως εμπλέκονται στη σύνδεση με υπολείμματα υδατανθράκων. Οι περισσότερες εξωκυτταρικές πρωτεΐνες, συγκεκριμένα ανοσοσφαιρίνες είναι γλυκοπρωτεΐνες. Στις πρωτεογλυκάνες το μέρος των υδατανθράκων είναι

95%, είναι το κύριο συστατικό της εξωκυτταρικής μήτρας.

Οι λιποπρωτεΐνες που περιέχουν μη ομοιοπολικά συνδεδεμένα λιπίδια ως προσθετικό τμήμα. Οι λιποπρωτεΐνες που σχηματίζονται από τις πρωτεΐνες της απολιποπρωτεΐνης, τα λιπίδια που συνδέονται με αυτά, εκτελούν τη λειτουργία της μεταφοράς λιπιδίων.

Μεταλλοπρωτεϊνες που περιέχουν μη-αιμε συντονισμένα μεταλλικά ιόντα. Μεταξύ πρωτεΐνες μεταλλοπρωτεΐνες έχουν λειτουργούν depot και λειτουργιών μεταφοράς (π.χ., σίδηρο, φερριτίνη και τρανσφερίνη) και ένζυμα (π.χ., καρβονικής ανυδράσης και διάφορα περιέχουν ψευδάργυρο δισμουτάση υπεροξειδίου που περιέχουν ως δραστικά κέντρα των ιόντων του χαλκού, μαγγανίου, σιδήρου και άλλων μετάλλων)

Νουκλεοπρωτεΐνες που περιέχουν μη-ομοιοπολικά δεσμευμένο ϋΝΑ ή RNA, ειδικότερα, η χρωματίνη της οποίας συντίθενται τα χρωμοσώματα, είναι μια νουκλεοπρωτεΐνη.

Φωσφοπρωτεΐνες που περιέχουν ομοιοπολικά συνδεδεμένα υπολείμματα φωσφορικού οξέος ως προσθετική ομάδα. Ο σχηματισμός εστερικών δεσμών με φωσφορικά περιλαμβάνει ομάδες υδροξυλίου της σερίνης ή της θρεονίνης, οι φωσφοπρωτεΐνες είναι, ειδικότερα, η καζεΐνη γάλακτος.

Οι χρωμοπρωτεΐνες είναι η συλλογική ονομασία σύνθετων πρωτεϊνών με χρωματιστές προσθετικές ομάδες διαφορετικής χημικής φύσης. Αυτές περιλαμβάνουν μια ποικιλία πρωτεϊνών με προσθετική ομάδα πορφυρίνης που περιέχει μέταλλα που εκτελούν διάφορες λειτουργίες - αιμοπρωτεΐνες (πρωτεΐνες που περιέχουν αιμο-αιμοσφαιρίνη, κυτοχρώματα, κλπ.) Ως προσθετική ομάδα, χλωροφύλλη. φλαβοπρωτεΐνες με μια ομάδα φλαβίνης, κλπ.

Τα μόρια πρωτεΐνης είναι γραμμικά πολυμερή που αποτελούνται από α-L-αμινοξέα (τα οποία είναι μονομερή) και, σε ορισμένες περιπτώσεις, τροποποιημένα βασικά αμινοξέα (αν και οι τροποποιήσεις λαμβάνουν χώρα ήδη μετά την πρωτεϊνική σύνθεση στο ριβόσωμα). Για τον χαρακτηρισμό των αμινοξέων στην επιστημονική βιβλιογραφία, χρησιμοποιούνται συντομογραφίες ενός ή τριών γραμμάτων. Αν και με την πρώτη ματιά μπορεί να φαίνεται ότι η χρήση των περισσότερων πρωτεϊνών «μόνο» 20 είδη αμινοξέων περιορίζει την πολυμορφία των πρωτεϊνικών δομών, στην πραγματικότητα, ο αριθμός των επιλογών δεν μπορεί να υπερεκτιμηθεί: για μια αλυσίδα μόνο 5 αμινοξέα, είναι ήδη πάνω από 3 εκατομμύρια, και μία αλυσίδα 100 αμινοξέων ( μικρές πρωτεΐνες) μπορούν να αναπαρασταθούν σε περισσότερες από 10.130 παραλλαγές. Οι πρωτεΐνες που κυμαίνονται από 2 έως αρκετές δεκάδες υπολείμματα αμινοξέων ονομάζονται συχνά πεπτίδια, με μεγαλύτερο βαθμό πολυμερισμού - πρωτεϊνών, αν και αυτή η διαίρεση είναι μάλλον αυθαίρετη.

Στον σχηματισμό μιας πρωτεΐνης ως αποτέλεσμα της αλληλεπίδρασης της α-αμινομάδας (-ΝΗ₂) ένα αμινοξύ με α-καρβοξυλική ομάδα (-COOH) ενός άλλου αμινοξέος σχηματίζονται πεπτιδικοί δεσμοί. Τα άκρα της πρωτεΐνης καλούνται C- και Ν-άκρα (ανάλογα με το ποια από τις τερματικές αμινοξικές ομάδες είναι ελεύθερες: -COOH ή -ΝΗ₂, αντιστοίχως). Κατά τη διάρκεια της πρωτεϊνικής σύνθεσης στο ριβόσωμα, νέα αμινοξέα συνδέονται στο Ο-τελικό άκρο · επομένως, το όνομα ενός πεπτιδίου ή πρωτεΐνης δίνεται με απαρίθμηση καταλοίπων αμινοξέων ξεκινώντας από το Ν-τελικό άκρο.

Η αλληλουχία αμινοξέων σε μια πρωτεΐνη αντιστοιχεί στις πληροφορίες που περιέχονται στο γονίδιο μιας δεδομένης πρωτεΐνης. Αυτές οι πληροφορίες παρουσιάζονται με τη μορφή μίας αλληλουχίας νουκλεοτιδίων, με ένα αμινοξύ που αντιστοιχεί σε μία αλληλουχία DNA τριών νουκλεοτιδίων - την αποκαλούμενη τριάδα ή κωδικόνιο. Το οποίο αμινοξύ αντιστοιχεί σε ένα δεδομένο κωδικόνιο στο mRNA προσδιορίζεται από τον γενετικό κώδικα, ο οποίος μπορεί να είναι ελαφρώς διαφορετικός σε διαφορετικούς οργανισμούς. Η σύνθεση πρωτεϊνών στα ριβοσώματα συμβαίνει, κατά κανόνα, από 20 αμινοξέα, που ονομάζεται πρότυπο [12]. Οι τριπλέτες που κωδικοποιούν τα αμινοξέα στο DNA σε διάφορους οργανισμούς από 61 έως 63 (δηλαδή από τον αριθμό των πιθανών τριπλών (4 = 64), ο αριθμός των κωδικώνων διακοπής (1-3)) έχει αφαιρεθεί. Επομένως, είναι πιθανό ότι τα περισσότερα αμινοξέα μπορούν να κωδικοποιηθούν από διαφορετικές τριπλέτες. Δηλαδή, ο γενετικός κώδικας μπορεί να είναι περιττός ή με άλλο τρόπο να εκφυλιστεί. Αυτό αποδείχθηκε τελικά σε ένα πείραμα στην ανάλυση των μεταλλάξεων [13]. Ο γενετικός κώδικας που κωδικοποιεί διάφορα αμινοξέα έχει διαφορετικούς βαθμούς εκφυλισμού (κωδικοποιημένο από 1 έως 6 κωδικόνια), αυτό εξαρτάται από τη συχνότητα εμφάνισης αυτού του αμινοξέος σε πρωτεΐνες, με εξαίρεση την αργινίνη [13]. Συχνά η βάση στην τρίτη θέση δεν είναι απαραίτητη για την εξειδίκευση, δηλαδή, ένα αμινοξύ μπορεί να αντιπροσωπεύεται από τέσσερα κωδικόνια, που διαφέρουν μόνο στην τρίτη βάση. Μερικές φορές η διαφορά είναι στην προτίμηση πουρίνης-πυριμιδίνης. Αυτό ονομάζεται εκφυλισμός της τρίτης βάσης.

Ένας τέτοιος κώδικας τριών υποδεικτών εμφανίστηκε εξελικτικά νωρίς. Αλλά η ύπαρξη διαφορών σε ορισμένους οργανισμούς που εμφανίζονται σε διαφορετικά στάδια εξέλιξης δείχνει ότι δεν ήταν πάντα έτσι.

Σύμφωνα με ορισμένα μοντέλα, αρχικά ο κώδικας υπήρχε σε μια πρωτόγονη μορφή, όταν ένας μικρός αριθμός κωδικώνων έδειξε σχετικά μικρό αριθμό αμινοξέων. Πιο ακριβείς τιμές κωδικονίου και περισσότερα αμινοξέα θα μπορούσαν να εισαχθούν αργότερα. Αρχικά, μόνο οι δύο πρώτες από τις τρεις βάσεις θα μπορούσαν να χρησιμοποιηθούν για αναγνώριση [η οποία εξαρτάται από τη δομή του tRNA].

- B. Lewin. Genes, Μ.: 1987, σελ. 62.

Οι ομόλογες πρωτεΐνες (που πιθανώς έχουν κοινή εξελικτική προέλευση και συχνά εκτελούν την ίδια λειτουργία), για παράδειγμα αιμοσφαιρίνες διαφορετικών οργανισμών, έχουν ταυτόσημα, συντηρητικά κατάλοιπα αμινοξέων σε πολλά σημεία της αλυσίδας. Σε άλλα μέρη υπάρχουν διάφορα κατάλοιπα αμινοξέων που ονομάζονται μεταβλητά. Σύμφωνα με τον βαθμό ομολογίας (ομοιότητα της αλληλουχίας αμινοξέων), είναι δυνατόν να εκτιμηθεί η εξελικτική απόσταση μεταξύ των ταξινομικών κατηγοριών στις οποίες ανήκουν οι συγκριμένοι οργανισμοί.

Οργάνωση επιπέδων επεξεργασίας

Εκτός από την αλληλουχία αμινοξέων του πολυπεπτιδίου (πρωτογενής δομή), η τριτοταγής δομή της πρωτεΐνης, η οποία σχηματίζεται κατά τη διάρκεια της διαδικασίας δίπλωσης (από αναδίπλωση, δίπλωση), είναι εξαιρετικά σημαντική. Η τριτοταγής δομή σχηματίζεται ως αποτέλεσμα της αλληλεπίδρασης δομών χαμηλότερων επιπέδων. Υπάρχουν τέσσερα επίπεδα πρωτεϊνικής δομής [14]:

• Η πρωτογενής δομή είναι η αλληλουχία αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα. Σημαντικά χαρακτηριστικά της πρωτογενούς δομής είναι συντηρητικά μοτίβα - συνδυασμοί αμινοξέων που παίζουν σημαντικό ρόλο στις πρωτεϊνικές λειτουργίες. Τα συντηρητικά μοτίβα διατηρούνται στη διαδικασία της εξέλιξης του είδους · συχνά είναι δυνατόν να προβλεφθεί η λειτουργία μιας άγνωστης πρωτεΐνης από αυτά.
• Η δευτεροταγής δομή είναι η τοπική διάταξη ενός θραύσματος της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, σταθεροποιημένου με δεσμούς υδρογόνου. Τα παρακάτω είναι τα πιο κοινά είδη πρωτεϊνικής δευτερογενούς δομής:
  • α-έλικος - σφιχτά πηνία γύρω από τον μακρύ άξονα του μορίου, ένα πηνίο είναι 3,6 υπολείμματα αμινοξέων και το βήμα έλικας είναι 0,54 nm [15] (έτσι ώστε να υπάρχει 0,15 nm ανά υπόλειμμα αμινοξέος), η έλικα σταθεροποιείται με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ Η και Ο πεπτιδικές ομάδες, σε απόσταση μεταξύ τους με 4 συνδέσμους. Η έλικα είναι κατασκευασμένη εξ ολοκλήρου από ένα μόνο τύπο στερεοϊσομερούς αμινοξέων (L). Παρόλο που μπορεί να είναι είτε αριστερόστροφο είτε στριμωγμένο με το δεξί, το δεξί στρίψιμο κυριαρχεί στις πρωτεΐνες. Η σπείρα διαταράσσεται από τις ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις του γλουταμικού οξέος, της λυσίνης, της αργινίνης. Τα υπολείμματα ασπαραγίνης, σερίνης, θρεονίνης και λευκίνης που βρίσκονται πλησίον μεταξύ τους μπορεί να παρεμβαίνουν στερεολογικά στο σχηματισμό έλικας, τα κατάλοιπα προλίνης προκαλούν κάμψη της αλύσου και επίσης παραβιάζουν την α-έλικα.
  • β-φύλλα (διπλωμένα στρώματα) είναι μερικές αλυσίδες πολυπεπτιδίων ζιγκ-ζαγκ στις οποίες σχηματίζονται δεσμοί υδρογόνου μεταξύ των σχετικώς απομακρυσμένων μεταξύ τους (0,347 nm ανά υπόλειμμα αμινοξέος [15]) στην πρωτοταγή δομή, αμινοξέα ή διαφορετικές πρωτεϊνικές αλυσίδες, τοποθετήστε την σε α-έλικα. Αυτές οι αλυσίδες κατευθύνονται συνήθως από τα Ν-άκρα σε αντίθετες κατευθύνσεις (αντι-παράλληλος προσανατολισμός). Για τον σχηματισμό β-φύλλων, μικρά μεγέθη πλευρικών ομάδων αμινοξέων είναι σημαντικά, συνήθως κυριαρχεί η γλυκίνη και η αλανίνη.
  • π-έλικα;
  • 3₁₀-σπείρες.
  • μη ταξινομημένα θραύσματα.

• Τριτογενής δομή - η χωρική δομή της πολυπεπτιδικής αλυσίδας (ένα σύνολο χωρικών συντεταγμένων των ατόμων που αποτελούν την πρωτεΐνη). Δομικά αποτελείται από στοιχεία της δευτερογενούς δομής, σταθεροποιημένα από διάφορους τύπους αλληλεπιδράσεων, στα οποία οι υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις παίζουν καθοριστικό ρόλο. Συμμετοχή στη σταθεροποίηση της τριτογενούς δομής:
  • ομοιοπολικούς δεσμούς (μεταξύ δύο υπολειμμάτων κυστεΐνης - δισουλφιδικών γεφυρών).
  • ιοντικούς δεσμούς μεταξύ αντίθετα φορτισμένων πλευρικών ομάδων υπολειμμάτων αμινοξέων.
  • δεσμούς υδρογόνου.
  • υδρόφιλες-υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις. Όταν αλληλεπιδρά με τα περιβάλλοντα μόρια νερού, το πρωτεϊνικό μόριο "τείνει" να διπλώνει έτσι ώστε οι μη πολικές πλευρικές ομάδες αμινοξέων να απομονώνονται από το υδατικό διάλυμα. στην επιφάνεια του μορίου είναι πολικές υδρόφιλες πλευρικές ομάδες.

• Τεταρτοταγής δομή (ή υπομονάδα, τομέας) - η αμοιβαία διευθέτηση πολλών πολυπεπτιδικών αλυσίδων εντός ενός μοναδικού συμπλέγματος πρωτεΐνης. Τα μόρια πρωτεΐνης που αποτελούν μέρος μιας τεταρτογενούς πρωτεΐνης σχηματίζονται στα ριβοσώματα χωριστά και μόνο μετά την ολοκλήρωση της σύνθεσης σχηματίζουν μια κοινή υπερμοριακή δομή. Η τεταρτοταγής δομή της πρωτεΐνης μπορεί να περιλαμβάνει ταυτόσημες και διαφορετικές πολυπεπτιδικές αλυσίδες. Οι ίδιοι τύποι αλληλεπιδράσεων συμμετέχουν στη σταθεροποίηση της τεταρτογενούς δομής όπως στη σταθεροποίηση του τριτογενούς. Συμπλέγματα υπερμοριακών πρωτεϊνών μπορεί να αποτελούνται από δεκάδες μόρια.

Επεξεργασία περιβάλλοντος πρωτεϊνών

Σύμφωνα με τον γενικό τύπο δομής, οι πρωτεΐνες μπορούν να χωριστούν σε τρεις ομάδες:

1. Οι ινώδεις πρωτεΐνες - σχηματίζουν πολυμερή, η δομή τους είναι συνήθως πολύ τακτική και υποστηρίζεται κυρίως από αλληλεπιδράσεις μεταξύ διαφορετικών αλυσίδων. Αυτά σχηματίζουν μικροϊντίνες, μικροσωληνάρια, ινίδια, υποστηρίζουν τη δομή των κυττάρων και των ιστών. Οι ινιδιακές πρωτεΐνες περιλαμβάνουν κερατίνη και κολλαγόνο.
2. Οι σφαιρικές πρωτεΐνες είναι υδατοδιαλυτές, το συνολικό σχήμα του μορίου είναι περισσότερο ή λιγότερο σφαιρικό. Μεταξύ των σφαιρικών και ινιδικών πρωτεϊνών διακρίνονται οι υποομάδες. Για παράδειγμα, η σφαιρική πρωτεΐνη που απεικονίζεται στα δεξιά, φωσφορική ισομεράση τριόζης, αποτελείται από οκτώ α-έλικες που βρίσκονται στην εξωτερική επιφάνεια της δομής και οκτώ παράλληλες β-στρώσεις μέσα στη δομή. Οι πρωτεΐνες με παρόμοια τρισδιάστατη δομή ονομάζονται αβ-βαρέλια (από την αγγλική, βαρέλι - βαρέλι) [16].
3. Οι μεμβρανικές πρωτεΐνες έχουν περιοχές που διασχίζουν την κυτταρική μεμβράνη, αλλά τμήματα αυτών προεξέχουν από τη μεμβράνη στο ενδοκυτταρικό περιβάλλον και το κυτταρόπλασμα του κυττάρου. Οι μεμβρανικές πρωτεΐνες λειτουργούν ως υποδοχείς, δηλαδή, μεταδίδουν σήματα, καθώς επίσης παρέχουν διαμεμβρανική μεταφορά διαφόρων ουσιών. Οι μεταφορείς πρωτεϊνών είναι εξειδικευμένοι, καθένας από τους οποίους διέρχεται μόνο ορισμένα μόρια ή ένα συγκεκριμένο τύπο σήματος μέσω της μεμβράνης.

Δημιουργία και διατήρηση της πρωτεϊνικής δομής σε ζωντανούς οργανισμούς Επεξεργασία

Η ικανότητα των πρωτεϊνών να αποκαταστήσουν τη σωστή τρισδιάστατη δομή μετά από μετουσίωση επέτρεψε την υπόθεση ότι όλες οι πληροφορίες σχετικά με την τελική δομή μιας πρωτεΐνης περιέχονται στην αλληλουχία αμινοξέων της. Επί του παρόντος, υπάρχει μια γενικώς αποδεκτή θεωρία ότι, ως αποτέλεσμα της εξέλιξης, η σταθερή πρωτεϊνική διαμόρφωση έχει την ελάχιστη ελεύθερη ενέργεια σε σύγκριση με άλλες πιθανές διαμορφώσεις αυτού του πολυπεπτιδίου [17].

Ωστόσο, στα κύτταρα υπάρχει μια ομάδα πρωτεϊνών, η λειτουργία των οποίων είναι να εξασφαλιστεί η αποκατάσταση της δομής των πρωτεϊνών μετά από βλάβη, καθώς και η δημιουργία και η διάσπαση συμπλεγμάτων πρωτεϊνών. Αυτές οι πρωτεΐνες καλούνται chaperones. Η συγκέντρωση πολλών chaperones στο κύτταρο αυξάνεται με απότομη αύξηση της θερμοκρασίας περιβάλλοντος, έτσι ώστε να ανήκουν στην ομάδα Hsp (πρωτεΐνες θερμικού σοκ) [18]. Η σπουδαιότητα της κανονικής λειτουργίας των συνοδών για τη λειτουργία του σώματος μπορεί να απεικονισθεί με το παράδειγμα της συνοδικής α-κρυσταλλίνης, η οποία είναι μέρος του φακού του ανθρώπινου οφθαλμού. Μεταλλάξεις σε αυτή την πρωτεΐνη οδήγησαν σε θόλωση του φακού λόγω της συσσωμάτωσης πρωτεϊνών και, ως εκ τούτου, στον καταρράκτη [19].

Σύνθεση χημικής σύνθεσης

Οι σύντομες πρωτεΐνες μπορούν να συντεθούν χημικά χρησιμοποιώντας μία ομάδα μεθόδων που χρησιμοποιούν οργανική σύνθεση - για παράδειγμα χημική πρόσδεση [20]. Οι περισσότερες μέθοδοι χημικής σύνθεσης προχωρούν από το Ο-άκρο στο Ν-τελικό άκρο, σε αντίθεση με τη βιοσύνθεση. Με αυτό τον τρόπο, μπορεί να συντεθεί σύντομο ανοσογόνο πεπτίδιο (επίτοπος), το οποίο χρησιμοποιείται για την παραγωγή αντισωμάτων με ένεση σε ζώα ή με παραγωγή υβριδίου. η χημική σύνθεση χρησιμοποιείται επίσης για την παραγωγή αναστολέων ορισμένων ενζύμων [21]. Η χημική σύνθεση καθιστά δυνατή την εισαγωγή τεχνητών αμινοξέων, δηλαδή αμινοξέων που δεν απαντώνται σε φυσιολογικές πρωτεΐνες - για παράδειγμα, επισυνάπτουν φθορίζουσες ετικέτες στις πλευρικές αλυσίδες αμινοξέων. Ωστόσο, οι μέθοδοι χημικής σύνθεσης είναι αναποτελεσματικές με μήκος πρωτεΐνης μεγαλύτερο από 300 αμινοξέα. Επιπλέον, οι τεχνητές πρωτεΐνες μπορεί να έχουν μια ανώμαλη τριτοταγή δομή και δεν υπάρχουν μετα-μεταφραστικές τροποποιήσεις στα αμινοξέα των τεχνητών πρωτεϊνών.

Βιοσύνθεση πρωτεϊνών Επεξεργασία

Ο καθολικός τρόπος: ριβοσωμική σύνθεση Επεξεργασία

Οι πρωτεΐνες συντίθενται από ζώντες οργανισμούς από αμινοξέα με βάση τις πληροφορίες που κωδικοποιούνται στα γονίδια. Κάθε πρωτεΐνη αποτελείται από μια μοναδική αλληλουχία αμινοξέων, η οποία προσδιορίζεται από την αλληλουχία νουκλεοτιδίων του γονιδίου που κωδικοποιεί αυτή την πρωτεΐνη. Ο γενετικός κώδικας αποτελείται από τρεις λέξεις που ονομάζονται κωδικόνια. κάθε κωδικόνιο είναι υπεύθυνο για την προσκόλληση ενός μόνο αμινοξέος σε μια πρωτεΐνη: για παράδειγμα, ο συνδυασμός AUG αντιστοιχεί σε μεθειονίνη. Δεδομένου ότι το DNA αποτελείται από τέσσερις τύπους νουκλεοτιδίων, ο συνολικός αριθμός των πιθανών κωδικώνων είναι 64. και επειδή οι πρωτεΐνες χρησιμοποιούν 20 αμινοξέα, πολλά αμινοξέα προσδιορίζονται από περισσότερα από ένα κωδικόνια. Τα γονίδια που κωδικοποιούν πρωτεΐνες πρώτα μεταγράφονται στην αλληλουχία νουκλεοτιδίων της RNA πολυμεράσης πρωτεΐνης αγγελιοφόρου RNA (mRNA).

Σε προκαρυωτικά, το mRNA μπορεί να διαβαστεί με ριβοσώματα στην αλληλουχία αμινοξέων των πρωτεϊνών αμέσως μετά τη μεταγραφή, ενώ στα ευκαρυωτικά μεταφέρεται από τον πυρήνα στο κυτταρόπλασμα, όπου βρίσκονται τα ριβοσώματα. Ο ρυθμός πρωτεϊνικής σύνθεσης είναι μεγαλύτερος στους προκαρυώτες και μπορεί να φθάσει τα 20 αμινοξέα ανά δευτερόλεπτο [22].

Η διαδικασία της πρωτεϊνικής σύνθεσης με βάση το μόριο mRNA ονομάζεται μετάφραση. Κατά τη διάρκεια του αρχικού σταδίου της βιοσύνθεσης πρωτεϊνών, την έναρξη, το κωδικόνιο μεθειονίνης αναγνωρίζεται συνήθως από τη μικρή υπομονάδα του ριβοσώματος, στο οποίο προσαρτάται το RNA μεταφοράς μεθειονίνης (tRNA) με τη χρήση παραγόντων έναρξης πρωτεϊνών. Αφού αναγνωριστεί το κωδικόνιο έναρξης, μια μεγάλη υπομονάδα ενώνει τη μικρή υπομονάδα και αρχίζει το δεύτερο στάδιο μετάφρασης - επιμήκυνση. Σε κάθε κίνηση του ριβοσώματος από το άκρο 5 'προς 3' του mRNA, ένα κωδικόνιο διαβάζεται δια σχηματισμού δεσμών υδρογόνου μεταξύ των τριών νουκλεοτιδίων (κωδικονίου) του mRNA και του συμπληρωματικού αντικωδικού του RNA μεταφοράς στο οποίο συνδέεται το αντίστοιχο αμινοξύ. Η σύνθεση ενός πεπτιδικού δεσμού καταλύεται από ριβοσωμικό RNA (rRNA), το οποίο σχηματίζει το κέντρο πεπτιδυλ τρανσφεράσης του ριβοσώματος. Το ριβοσωματικό RNA καταλύει τον σχηματισμό πεπτιδικού δεσμού μεταξύ του τελευταίου αμινοξέος ενός αναπτυσσόμενου πεπτιδίου και ενός αμινοξέος που συνδέεται με το tRNA, τοποθετώντας τα άτομα αζώτου και άνθρακα σε μια θέση ευνοϊκή για τη διέλευση της αντίδρασης. Τα ένζυμα της αμινοακυλο-tRNA συνθετάσης προσδίδουν αμινοξέα στο tRNA τους. Το τρίτο και τελευταίο στάδιο της μετάφρασης, τερματισμού, συμβαίνει όταν το ριβόσωμα φθάσει σε ένα κωδικόνιο λήξης, μετά τον οποίο οι παράγοντες τερματισμού πρωτεΐνης υδρολύουν το τελευταίο tRNA από την πρωτεΐνη, σταματώντας τη σύνθεση του. Έτσι, στα ριβοσώματα, οι πρωτεΐνες συντίθενται πάντα από το Ν- έως Ο-άκρο.

Neribosomal Synthesis Edit

Στους χαμηλότερους μύκητες και μερικά βακτήρια, υπάρχει μια λιγότερο κοινή μέθοδος βιοσύνθεσης πρωτεϊνών, η οποία δεν απαιτεί τη συμμετοχή των ριβοσωμάτων. Η σύνθεση πεπτιδίων, συνήθως δευτεροταγών μεταβολιτών, διεξάγεται από ένα σύμπλεγμα πρωτεϊνών υψηλού μοριακού βάρους, την αποκαλούμενη συνθετάση HPC. Η συνθετάση HPC συνήθως αποτελείται από αρκετές περιοχές ή μεμονωμένες πρωτεΐνες που εμπλέκονται στην επιλογή αμινοξέων, τον σχηματισμό πεπτιδικού δεσμού, την απελευθέρωση του συντιθέμενου πεπτιδίου. Μερικές φορές περιέχει μια περιοχή ικανή να ισομερώνει τα L-αμινοξέα (κανονική μορφή) σε μορφή D. [23] [24]

Οι πρωτεΐνες που συντίθενται στο κυτταρόπλασμα στα ριβοσώματα πρέπει να πέφτουν σε διαφορετικά διαμερίσματα του κυττάρου - ο πυρήνας, τα μιτοχόνδρια, η ΕΡΡ, η συσκευή Golgi, τα λυσοσώματα κλπ. Και ορισμένες πρωτεΐνες πρέπει να εισέλθουν στο εξωκυτταρικό περιβάλλον. Για να εισάγετε ένα συγκεκριμένο διαμέρισμα, η πρωτεΐνη πρέπει να έχει μια συγκεκριμένη ετικέτα. Στις περισσότερες περιπτώσεις, αυτή η ετικέτα είναι μέρος της αλληλουχίας αμινοξέων της ίδιας της πρωτεΐνης (το πεπτίδιο-οδηγός ή η αλληλουχία σήματος πρωτεΐνης). Σε ορισμένες περιπτώσεις, οι ολιγοσακχαρίτες που συνδέονται με μια πρωτεΐνη χρησιμεύουν ως σήμανση. Η μεταφορά πρωτεϊνών σε EPR συμβαίνει καθώς συντίθενται, δεδομένου ότι τα ριβοσώματα, τα οποία συνθέτουν πρωτεΐνες με αλληλουχία σήματος για την EPR, "καθίστανται" σε ειδικά σύμπλοκα μετατόπισης στην μεμβράνη EPR. Από την ΕΡΡ προς τη συσκευή Golgi και από εκεί στα λυσοσώματα, στην εξωτερική μεμβράνη ή στο εξωκυτταρικό μέσο, ​​οι πρωτεΐνες εισέρχονται μέσω φυσαλιδώδους μεταφοράς. Οι πρωτεΐνες με αλληλουχία σημάτων για τον πυρήνα εισέρχονται στον πυρήνα μέσω πυρηνικών πόρων. Οι πρωτεΐνες με αντίστοιχες ακολουθίες σήματος εισέρχονται σε μιτοχόνδρια και χλωροπλάστες μέσω ειδικών μετασχηματιστών πόρων με πρωτεΐνες με τη συμμετοχή των συνοδών.

Μετά την ολοκλήρωση της μετάφρασης και της απελευθέρωσης πρωτεΐνης από το ριβόσωμα, τα αμινοξέα στην πολυπεπτιδική αλυσίδα υποβάλλονται σε διάφορες χημικές τροποποιήσεις. Παραδείγματα μετα-μεταφραστικής τροποποίησης είναι:

• προσθήκη διαφόρων λειτουργικών ομάδων (ομάδες ακετυλίου, μεθυλίου και φωσφορικού).
• προσθήκη λιπιδίων και υδρογονανθράκων.
• αλλαγή τυποποιημένων αμινοξέων σε μη τυποποιημένα (σχηματισμός κιτρουλλίνης).
• ο σχηματισμός δομικών αλλαγών (ο σχηματισμός δισουλφιδικών γεφυρών μεταξύ κυστεϊνών).
• αφαίρεση ενός μέρους της πρωτεΐνης τόσο στην αρχή (αλληλουχία σήματος) όσο και σε ορισμένες περιπτώσεις στη μέση (ινσουλίνη).
• προσθέτοντας μικρές πρωτεΐνες που επηρεάζουν την πρωτεϊνική αποικοδόμηση (σουμοϋλίωση και ουβικιτινίωση).

Σε αυτή την περίπτωση, ο τύπος της τροποποίησης μπορεί να είναι είτε καθολικός (η προσθήκη αλυσίδων που αποτελούνται από μονομερή ουβικιτίνης χρησιμεύει ως σήμα για την αποικοδόμηση αυτής της πρωτεΐνης από το πρωτεάσωμα), και επίσης ειδικά για αυτή την πρωτεΐνη [25]. Την ίδια στιγμή, η ίδια πρωτεΐνη μπορεί να υποβληθεί σε πολλές τροποποιήσεις. Έτσι, οι ιστόνες (πρωτεΐνες που είναι μέρος της χρωματίνης σε ευκαρυωτικά) υπό διαφορετικές συνθήκες μπορούν να υποστούν έως και 150 διαφορετικές τροποποιήσεις [26].

Όπως και άλλα βιολογικά μακρομόρια (πολυσακχαρίτες, λιπίδια) και νουκλεϊνικά οξέα, οι πρωτεΐνες είναι απαραίτητα συστατικά όλων των ζωντανών οργανισμών, εμπλέκονται στις περισσότερες ζωτικές διαδικασίες ενός κυττάρου. Οι πρωτεΐνες πραγματοποιούν μεταβολισμό και ενεργειακούς μετασχηματισμούς. Οι πρωτεΐνες αποτελούν μέρος των κυτταρικών δομών - οργανίδια, που εκκρίνονται στον εξωκυτταρικό χώρο για την ανταλλαγή σημάτων μεταξύ των κυττάρων, την υδρόλυση των τροφίμων και τον σχηματισμό της ενδοκυτταρικής ουσίας.

Θα πρέπει να σημειωθεί ότι η ταξινόμηση των πρωτεϊνών σύμφωνα με τη λειτουργία τους είναι μάλλον αυθαίρετη, διότι στα ευκαρυωτικά η ίδια πρωτεΐνη μπορεί να εκτελεί διάφορες λειτουργίες. Ένα καλά μελετημένο παράδειγμα τέτοιας πολυλειτουργικότητας είναι η λυσυλ-tRNA-συνθετάση, ένα ένζυμο από την κατηγορία αμινοακυλο-tRNA συνθετάσης, που όχι μόνο προσθέτει λυσίνη στο tRNA, αλλά ρυθμίζει επίσης τη μεταγραφή αρκετών γονιδίων [27]. Πολλές λειτουργίες πρωτεϊνών εκτελούνται λόγω της ενζυματικής δραστηριότητάς τους. Έτσι, τα ένζυμα είναι πρωτεΐνη κινητικής μυοσίνης, ρυθμιστικές πρωτεΐνες πρωτεϊνικής κινάσης, πρωτεΐνη μεταφοράς αδενοσίνης τριφωσφατάσης καλίου νατρίου, κλπ.

Καταλυτική λειτουργία Επεξεργασία

Ο πιο γνωστός ρόλος των πρωτεϊνών στο σώμα είναι η κατάλυση διαφόρων χημικών αντιδράσεων. Ένζυμα - μια ομάδα πρωτεϊνών με ειδικές καταλυτικές ιδιότητες, δηλαδή, κάθε ένζυμο καταλύει μία ή περισσότερες παρόμοιες αντιδράσεις. Τα ένζυμα καταλύουν τις αντιδράσεις διάσπασης των σύνθετων μορίων (καταβολισμό) και τη σύνθεση τους (αναβολισμός), καθώς και την αντιγραφή και επισκευή του DNA και τη σύνθεση του RNA εκμαγείου. Αρκετά χιλιάδες ένζυμα είναι γνωστά. μεταξύ αυτών, όπως για παράδειγμα η πεψίνη, διασπά τις πρωτεΐνες στην πεπτική διαδικασία. Στη διαδικασία μετα-μεταφραστικής τροποποίησης, μερικά ένζυμα προσθέτουν ή απομακρύνουν χημικές ομάδες σε άλλες πρωτεΐνες. Περίπου 4000 αντιδράσεις που καταλύονται από πρωτεΐνες είναι γνωστές [28]. Η επιτάχυνση της αντίδρασης ως αποτέλεσμα της ενζυματικής κατάλυσης είναι μερικές φορές τεράστια: για παράδειγμα, η αντίδραση που καταλύεται από το ένζυμο καρβοξυλάσης οροτίνης προχωράει πιο γρήγορα από ότι δεν καταλύεται (78 εκατομμύρια χρόνια χωρίς ένζυμο, 18 χιλιοστά του δευτερολέπτου με τη συμμετοχή του ενζύμου) [29]. Τα μόρια που ενώνουν ένα ένζυμο και αλλάζουν ως αποτέλεσμα της αντίδρασης ονομάζονται υποστρώματα.

Αν και τα ένζυμα συνήθως αποτελούνται από εκατοντάδες αμινοξέα, μόνο ένα μικρό μέρος τους αλληλεπιδρά με το υπόστρωμα και ακόμη λιγότερα, κατά μέσο όρο 3-4 αμινοξέα, συχνά τοποθετημένα πολύ μακριά το ένα από το άλλο στην πρωτογενή ακολουθία αμινοξέων, εμπλέκονται άμεσα στην κατάλυση [30]. Το τμήμα του ενζύμου που συνδέει το υπόστρωμα και περιέχει καταλυτικά αμινοξέα ονομάζεται ενεργό κέντρο του ενζύμου.

Διαρθρωτική λειτουργία Επεξεργασία

Οι δομικές πρωτεΐνες του κυτταροσκελετού, σαν ένα είδος ενίσχυσης, δίνουν σχήμα στα κύτταρα και σε πολλά οργανοειδή και εμπλέκονται στην αλλαγή του σχήματος των κυττάρων. Οι περισσότερες δομικές πρωτεΐνες είναι νηματοειδείς πρωτεΐνες: για παράδειγμα, μονομερή ακτίνης και τουμπουλίνης είναι σφαιρικές, διαλυτές πρωτεΐνες, αλλά μετά τον πολυμερισμό σχηματίζουν μακριούς κλώνους που συνθέτουν τον κυτταροσκελετό, πράγμα που επιτρέπει στο κύτταρο να διατηρεί το σχήμα του [31]. Το κολλαγόνο και η ελαστίνη είναι τα κύρια συστατικά της διακυτταρικής ουσίας του συνδετικού ιστού (για παράδειγμα, ο χόνδρος) και τα μαλλιά, τα νύχια, τα φτερά πουλιών και μερικά κελύφη αποτελούνται από άλλη δομική πρωτεΐνη κερατινών.

Προστατευτική λειτουργία Επεξεργασία

Υπάρχουν διάφοροι τύποι προστατευτικών λειτουργιών πρωτεϊνών:

1. Φυσική προστασία. Το κολλαγόνο συμμετέχει σε αυτό - μια πρωτεΐνη που αποτελεί τη βάση της ενδοκυτταρικής ουσίας των συνδετικών ιστών (συμπεριλαμβανομένων των οστών, των χόνδρων, των τενόντων και των βαθιών στρωμάτων του δέρματος) του δέρματος. κερατίνη, η οποία αποτελεί τη βάση των ασπίδων κέρατος, των μαλλιών, των φτερών, των κέρατων και άλλων παραγώγων της επιδερμίδας. Τυπικά, αυτές οι πρωτεΐνες θεωρούνται ως πρωτεΐνες με δομική λειτουργία. Παραδείγματα αυτής της ομάδας πρωτεϊνών είναι το ινωδογόνο και η θρομβίνη [32], που εμπλέκονται στην πήξη του αίματος.
2. Χημική προστασία. Η δέσμευση των τοξινών στα πρωτεϊνικά μόρια μπορεί να εξασφαλίσει την αποτοξίνωση τους. Τα ένζυμα του ήπατος, τα οποία διασπούν τα δηλητήρια ή τα μετατρέπουν σε διαλυτή μορφή και συμβάλλουν στην ταχεία εξάλειψή τους από το σώμα, διαδραματίζουν ιδιαίτερα σημαντικό ρόλο στην αποτοξίνωση στον άνθρωπο, γεγονός που συμβάλλει στην ταχεία απομάκρυνσή τους [33].
3. Ανοσοπροστασία. Οι πρωτεΐνες που συνιστούν το αίμα και άλλα βιολογικά υγρά εμπλέκονται στην αμυντική ανταπόκριση του σώματος τόσο στις βλάβες όσο και στην επίθεση παθογόνων. Οι πρωτεΐνες του συστήματος συμπληρώματος και αντισωμάτων (ανοσοσφαιρίνες) ανήκουν στη δεύτερη ομάδα πρωτεϊνών. Εξουδετερώνουν τα βακτήρια, τους ιούς ή τις ξένες πρωτεΐνες. Τα αντισώματα που συνθέτουν το προσαρμοστικό ανοσοποιητικό σύστημα ενώνουν τα αντιγόνα που είναι ξένα προς τον οργανισμό, εξ ου και εξουδετερώνουν τα, κατευθύνοντάς τα στα σημεία καταστροφής. Τα αντισώματα μπορούν να εκκριθούν στον εξωκυτταρικό χώρο ή να σταθεροποιηθούν στις μεμβράνες εξειδικευμένων Β-λεμφοκυττάρων, τα οποία ονομάζονται κύτταρα πλάσματος [34]. Ενώ τα ένζυμα έχουν περιορισμένη συγγένεια για το υπόστρωμα, επειδή η υπερβολική προσκόλληση στο υπόστρωμα μπορεί να επηρεάσει την καταλυόμενη αντίδραση, η αντίσταση των αντισωμάτων στο αντιγόνο δεν είναι περιορισμένη [35].

Ρυθμιστική λειτουργία Επεξεργασία

Πολλές διεργασίες μέσα στα κύτταρα ρυθμίζονται από πρωτεϊνικά μόρια, τα οποία δεν είναι ούτε πηγή ενέργειας ούτε δομικό υλικό για ένα κύτταρο. Οι ρυθμιστικές λειτουργίες των πρωτεϊνών διεξάγονται είτε με ενζυμική δραστικότητα (για παράδειγμα κινάση πρωτεΐνης), είτε με ειδική πρόσδεση σε άλλα μόρια, κατά κανόνα επηρεάζοντας την αλληλεπίδραση με αυτά τα μόρια ένζυμα.

Έτσι, η μεταγραφή γονιδίου προσδιορίζεται με την προσθήκη παραγόντων μεταγραφής - πρωτεϊνών ενεργοποιητή και πρωτεϊνών καταστολέα στις ρυθμιστικές αλληλουχίες των γονιδίων. Στο επίπεδο της μετάφρασης, η ανάγνωση πολλών mRNA ρυθμίζεται επίσης από την προσθήκη πρωτεϊνικών παραγόντων [36] και η αποικοδόμηση του RNA και των πρωτεϊνών διεξάγεται επίσης με εξειδικευμένα συμπλέγματα πρωτεϊνών [37]. Ο σημαντικότερος ρόλος στη ρύθμιση των ενδοκυτταρικών διεργασιών διαδραματίζεται από τις πρωτεϊνικές κινάσες - ένζυμα που ενεργοποιούν ή αναστέλλουν τη δραστηριότητα άλλων πρωτεϊνών με την πρόσδεση φωσφορικών ομάδων σε αυτά.

Λειτουργία σήματος Επεξεργασία

Η λειτουργία σήματος των πρωτεϊνών είναι η ικανότητα των πρωτεϊνών να χρησιμεύουν ως ουσίες σήματος, μεταδίδοντας σήματα μεταξύ κυττάρων, ιστών, οργάνων και διαφόρων οργανισμών. Συχνά, η λειτουργία σηματοδότησης συνδυάζεται με τη ρυθμιστική λειτουργία, καθώς πολλές ενδοκυτταρικές ρυθμιστικές πρωτεΐνες μεταδίδουν επίσης σήματα.

Η λειτουργία σήματος εκτελείται από πρωτεϊνικές ορμόνες, κυτοκίνες, παράγοντες ανάπτυξης, κλπ.

Οι ορμόνες μεταφέρονται με αίμα. Οι περισσότερες ζωικές ορμόνες είναι πρωτεΐνες ή πεπτίδια. Η σύνδεση της ορμόνης με τον υποδοχέα είναι ένα σήμα που ενεργοποιεί μια απόκριση στο κύτταρο. Οι ορμόνες ρυθμίζουν τη συγκέντρωση ουσιών στο αίμα και τα κύτταρα, την ανάπτυξη, την αναπαραγωγή και άλλες διαδικασίες. Ένα παράδειγμα τέτοιων πρωτεϊνών είναι η ινσουλίνη, η οποία ρυθμίζει τη συγκέντρωση της γλυκόζης στο αίμα.

Τα κύτταρα αλληλεπιδρούν μεταξύ τους χρησιμοποιώντας πρωτεΐνες σηματοδότησης που μεταδίδονται μέσω της εξωκυτταρικής ουσίας. Τέτοιες πρωτεΐνες περιλαμβάνουν, για παράδειγμα, κυτοκίνες και αυξητικούς παράγοντες.

Οι κυτοκίνες είναι μικρά μόρια πληροφοριών πεπτιδίων. Ρυθμίζουν τις αλληλεπιδράσεις μεταξύ των κυττάρων, καθορίζουν την επιβίωσή τους, διεγείρουν ή αναστέλλουν την ανάπτυξη, τη διαφοροποίηση, τη λειτουργική δραστηριότητα και την απόπτωση και εξασφαλίζουν το συντονισμό των ενεργειών του ανοσοποιητικού, του ενδοκρινικού και του νευρικού συστήματος. Ένα παράδειγμα κυτοκινών μπορεί να χρησιμεύσει ως ένας παράγοντας νέκρωσης όγκου, ο οποίος μεταδίδει σήματα φλεγμονής μεταξύ των κυττάρων του σώματος [38].

Επεξεργασία λειτουργίας μεταφοράς

Οι διαλυτές πρωτεΐνες που εμπλέκονται στη μεταφορά μικρών μορίων πρέπει να έχουν υψηλή συγγένεια (συγγένεια) για το υπόστρωμα όταν είναι παρόν σε υψηλή συγκέντρωση και είναι εύκολο να απελευθερωθούν σε μέρη χαμηλής συγκέντρωσης του υποστρώματος. Ένα παράδειγμα μεταφορικών πρωτεϊνών είναι η αιμοσφαιρίνη, η οποία μεταφέρει οξυγόνο από τους πνεύμονες σε άλλους ιστούς και διοξείδιο του άνθρακα από τους ιστούς στους πνεύμονες, καθώς και πρωτεΐνες ομόλογες με αυτό, που βρίσκονται σε όλα τα βασίλεια των ζωντανών οργανισμών [39].

Μερικές πρωτεΐνες μεμβράνης εμπλέκονται στη μεταφορά μικρών μορίων μέσω της κυτταρικής μεμβράνης, αλλάζοντας τη διαπερατότητα της. Το λιπιδικό συστατικό της μεμβράνης είναι αδιάβροχο (υδρόφοβο), το οποίο εμποδίζει τη διάχυση πολικών ή φορτισμένων (ιόντων) μορίων. Οι πρωτεΐνες μεταφοράς μεμβράνης μπορούν να υποδιαιρεθούν σε πρωτεΐνες καναλιού και πρωτεΐνες φορείς. Οι πρωτεΐνες του καναλιού περιέχουν εσωτερικούς, γεμάτους νερό πόρους, οι οποίοι επιτρέπουν στα ιόντα (μέσω διαύλων ιόντων) ή μόρια νερού (μέσω πρωτεϊνών της ακοποπίνης) να κινούνται μέσω της μεμβράνης. Πολλοί δίαυλοι ιόντων εξειδικεύονται στη μεταφορά μόνο ενός ιόντος. για παράδειγμα, τα κανάλια καλίου και νατρίου συχνά διακρίνουν αυτά τα παρόμοια ιόντα και περνούν μόνο ένα από αυτά [40]. Οι πρωτεΐνες μεταφοράς συνδέονται, όπως τα ένζυμα, με κάθε μεταφερόμενο μόριο ή ιόν και, σε αντίθεση με τα κανάλια, μπορούν να πραγματοποιήσουν ενεργή μεταφορά χρησιμοποιώντας ενέργεια ΑΤΡ. Η "κυτταρική ισχύς" - συνθετάση ΑΤΡ, η οποία εκτελεί τη σύνθεση του ΑΤΡ μέσω βαθμίδωσης πρωτονίων, μπορεί επίσης να αποδοθεί στις πρωτεΐνες μεταφοράς μεμβράνης [41].

Λειτουργία ανταλλαγής (backup) πρωτεϊνών Επεξεργασία

Τέτοιες πρωτεΐνες περιλαμβάνουν τις αποκαλούμενες αποθεματικές πρωτεΐνες, οι οποίες αποθηκεύονται ως πηγή ενέργειας και ουσίας στους σπόρους των φυτών και των αυγών των ζώων. Οι πρωτεΐνες των τριχοειδών κελυφών αυγών (ωοαλβουμίνη) και η κύρια πρωτεΐνη γάλακτος (καζεΐνη) χρησιμεύουν επίσης κυρίως σε μια διατροφική λειτουργία. Μια σειρά από άλλες πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται στο σώμα ως πηγή αμινοξέων, οι οποίες με τη σειρά τους είναι πρόδρομοι βιολογικά δραστικών ουσιών που ρυθμίζουν τις μεταβολικές διεργασίες.

Λειτουργία φωτοϋπολογιστή Επεξεργασία

Οι υποδοχείς πρωτεΐνης μπορούν είτε να εντοπιστούν στο κυτταρόπλασμα είτε να ενσωματωθούν στην κυτταρική μεμβράνη. Ένα μέρος του μορίου του υποδοχέα αντιλαμβάνεται ένα σήμα, το οποίο εξυπηρετείται συχνότερα από μια χημική ουσία και σε μερικές περιπτώσεις ελαφριά, μηχανική δράση (για παράδειγμα, τέντωμα) και άλλα ερεθίσματα. Όταν ένα σήμα εκτίθεται σε ένα συγκεκριμένο τμήμα του μορίου πρωτεΐνης-υποδοχέα, συμβαίνουν αλλαγές διαμόρφωσης. Ως αποτέλεσμα, η διαμόρφωση ενός άλλου μέρους του μορίου, το οποίο μεταδίδει ένα σήμα σε άλλα κυτταρικά συστατικά, αλλάζει. Υπάρχουν αρκετοί μηχανισμοί μεταφοράς σήματος. Μερικοί υποδοχείς καταλύουν μια συγκεκριμένη χημική αντίδραση. άλλοι χρησιμεύουν ως κανάλια ιόντων που ανοίγουν ή κλείνουν με ένα σήμα. άλλοι δεσμεύουν ειδικά ενδοκυτταρικά μεσολαβητικά μόρια. Στους υποδοχείς της μεμβράνης, το τμήμα του μορίου που δεσμεύεται στο μόριο του σήματος είναι στην κυτταρική επιφάνεια και ο τομέας που μεταδίδει το σήμα είναι μέσα [42].

Λειτουργία στη φωτοσύνθεση και οπτικές χρωστικές Επεξεργασία

Οι οψίνες (πρωτείνες Ο-φωτοσύνθεσης και οπτικές φωτοχρωματολογίες) είναι μια ομάδα πρωτεϊνών φωτοϋποδοχέα της οικογένειας ρετινολιδίων με μοριακή μάζα 35-55kDa που σχετίζεται με την μεμβράνη που περιέχει πρωτεΐνη G (συζευγμένη με πρωτεΐνη G). Βρέθηκαν σε halobacteria μεμβράνη, φωτοευαίσθητα φωτοϋποδοχέα κύτταρα των σπονδυλωτών και ασπόνδυλων στον αμφιβληστροειδή, φωτοσυνθετικούς οργανισμούς, φωτοευαίσθητο χρωστικής του δέρματος μελανοφόρα των αμφιβίων, ίριδας βάτραχος κ.λπ.

Για παράδειγμα, τα κολοκύθια παίζουν σημαντικό ρόλο στην οπτική, οσφρητική και βορμοναζική αντίληψη στα ζώα, καθώς και στο σχηματισμό κιρκαδικών ρυθμών. Για παράδειγμα, η μελανοσίνη (έκδοση MiG) είναι μια φωτοχρωστική ουσία, μία από τις οψίνες, συμμετέχει άμεσα στην οπτική διαδικασία, ρύθμιση των κιρκαδικών ρυθμών. βρίσκεται σε εξειδικευμένα φωτοευαίσθητα γαγγλιακά κύτταρα του αμφιβληστροειδούς, στο δέρμα και στους εγκεφαλικούς ιστούς των ζώων. Αυτή η οπτική φωτοχρωματογραφία ανιχνεύθηκε στα γαγγλιακά φωτοϋποδοχέα κύτταρα του αμφιβληστροειδούς ipRGC, τον αμφιβληστροειδή των θηλαστικών. [43]

Λειτουργία μοτέρ (κινητήρα) Επεξεργασία

Μία τάξη πρωτεϊνών κινητήρα παρέχει κίνηση ενός οργανισμού (π.χ., σύσπαση των μυών, συμπεριλαμβανομένης της κινήσεως (μυοσίνη), κίνηση των κυττάρων εντός ενός οργανισμού (π.χ., αμοιβαδοειδή κίνηση των λευκών αιμοσφαιρίων), η κίνηση των κροσσών και μαστιγίων και η δραστική και κατευθυνόμενη ενδοκυτταρική μεταφορά (κινεσίνης, δυνεΐνης) Τα μόρια μεταφοράς δυνεϊνών και κινεσών κατά μήκος μικροσωληνίσκων χρησιμοποιώντας υδρόλυση ΑΤΡ ως πηγή ενέργειας. Οι διονίνες μεταφέρουν μόρια και οργανοειδή από τα περιφερειακά τμήματα του κυττάρου προς το κεντρόσωμα, Οι κυτταροπλασμικές παραλλαγές της μυοσίνης μπορούν να συμμετάσχουν στη μεταφορά των μορίων και των οργανοειδών μέσω μικροϊνών. [44] [45] Οι κυτταροπλασματικές παραλλαγές της μυοσίνης μπορούν να συμμετέχουν στη μεταφορά μορίων και οργανοειδών μέσω μικροϊνών.

Οι περισσότεροι μικροοργανισμοί και φυτά μπορούν να συνθέσουν 20 πρότυπα αμινοξέα, καθώς και επιπρόσθετα (μη τυποποιημένα) αμινοξέα, για παράδειγμα, κιτρουλλίνη. Αλλά αν τα αμινοξέα βρίσκονται στο περιβάλλον, ακόμη και οι μικροοργανισμοί διατηρούν ενέργεια μεταφέροντας αμινοξέα σε κύτταρα και απενεργοποιώντας τα βιοσυνθετικά μονοπάτια τους [46].

Τα αμινοξέα που δεν μπορούν να συντίθενται από ζώα ονομάζονται απαραίτητα. Τα κύρια ένζυμα στις βιοσυνθετικές οδούς, για παράδειγμα η ασπαρτική κινάση, η οποία καταλύει το πρώτο στάδιο στο σχηματισμό λυσίνης, μεθειονίνης και θρεονίνης από ασπαρτικό, απουσιάζουν στα ζώα.

Τα ζώα γενικά λαμβάνουν αμινοξέα από τις πρωτεΐνες που περιέχονται στα τρόφιμα. Οι πρωτεΐνες καταστρέφονται κατά τη διαδικασία της πέψης, η οποία αρχίζει συνήθως με μετουσίωση της πρωτεΐνης τοποθετώντας την σε ένα όξινο περιβάλλον και υδρόλυση χρησιμοποιώντας ένζυμα που ονομάζονται πρωτεάσες. Ορισμένα αμινοξέα που λαμβάνονται ως αποτέλεσμα της πέψης χρησιμοποιούνται για τη σύνθεση πρωτεϊνών του σώματος και τα υπόλοιπα μετατρέπονται σε γλυκόζη στη διαδικασία της γλυκονεογένεσης ή χρησιμοποιούνται στον κύκλο Krebs. Η χρήση πρωτεΐνης ως πηγής ενέργειας είναι ιδιαίτερα σημαντική στις συνθήκες νηστείας, όταν οι πρωτεΐνες του ίδιου του οργανισμού, ειδικά οι μύες, χρησιμεύουν ως πηγή ενέργειας [47]. Τα αμινοξέα είναι επίσης σημαντική πηγή αζώτου στη διατροφή του σώματος.

Δεν υπάρχουν ομοιόμορφες προδιαγραφές για την κατανάλωση ανθρώπινων πρωτεϊνών. Η μικροχλωρίδα του παχέος εντέρου συνθέτει αμινοξέα, τα οποία δεν λαμβάνονται υπόψη στην παρασκευή πρωτεϊνικών προτύπων.

Η ανάλυση καθίζησης (φυγοκέντρηση) καθιστά δυνατή τη διάσπαση πρωτεϊνών κατά μέγεθος, διαχωρίζοντας τις πρωτεΐνες από την τιμή της σταθερότητας καθίζησης τους, μετρούμενη σε ακτίνες και σημειωμένη με κεφαλαίο γράμμα S

Πρωτεΐνες Ποσοτικές Μέθοδοι Επεξεργασία

Για τον προσδιορισμό της ποσότητας πρωτεΐνης σε ένα δείγμα χρησιμοποιούνται διάφορες τεχνικές:

http://traditio.wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8_(%D0%B2%D0%B5%D1%89%D0%B5%D1%81% D1% 82% D0% Β2% D0% Β0)