Απλές και πολύπλοκες πρωτεΐνες. Όλες οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε δύο μεγάλες ομάδες: απλές και σύνθετες. Απλές πρωτεΐνες κατασκευάζονται μόνο από αμινοξέα · εκτός από τα αμινοξέα, οι πολύπλοκες πρωτεΐνες περιέχουν άτομα μετάλλων ή άλλες πολύπλοκες μη πρωτεϊνικές ουσίες.

Οι απλές πρωτεΐνες διακρίνονται μεταξύ τους δια διαλυτότητας σε νερό και άλλους διαλύτες. Οι πρωτεΐνες που μπορούν να διαλυθούν σε καθαρό απεσταγμένο νερό ονομάζονται λευκωματίνη. Ένα παράδειγμα λευκωματίνης είναι ασπράδι αυγού, καθώς και πρωτεΐνες σίτου και μπιζελιού. Πρωτεΐνες που μπορούν να διαλύονται σε μια αδύναμη λύση αλατιού, που ονομάζονται σφαιρίνες. Οι εκπρόσωποι των σφαιρινών μπορούν να ονομάζονται πρωτεΐνες αίματος και πολλές φυτικές πρωτεΐνες. Τα κύτταρα των ζώντων οργανισμών περιέχουν επίσης πρωτεΐνες που είναι διαλυτές σε αλκοόλες και ασθενώς αλκαλικά διαλύματα.

Σύνθετες πρωτεΐνες. Ανάλογα με τη φύση της μη πρωτεϊνικής φύσης των ενώσεων που συνθέτουν πρωτεΐνες, χωρίζονται σε νουκλεοπρωτεΐνες, χρωμοπρωτεΐνες, λιποπρωτεΐνες, κλπ.

Οι χρωμοπρωτεΐνες - βαμμένες πρωτεΐνες - κατανέμονται ευρέως σε ζωντανούς οργανισμούς. Έτσι, η αιμοσφαιρίνη του αίματος είναι μια χρωμοπρωτεΐνη και περιέχει άτομα σιδήρου. Οι νουκλεπεροΐνες είναι σύνθετες ενώσεις που προκύπτουν από το συνδυασμό πρωτεΐνης και νουκλεϊνικών οξέων. Βρίσκονται σε όλους τους ζώντες οργανισμούς και αποτελούν αναπόσπαστο τμήμα του πυρήνα και του κυτταροπλάσματος.

http://biologylife.ru/belkov/prostye-i-slozhnye-belki.html

Απλές και πολύπλοκες πρωτεΐνες

Ανάλογα με τη χημική σύνθεση, μια εκτεταμένη κατηγορία πρωτεϊνών χωρίζεται σε απλές πρωτεΐνες (πρωτεΐνες) και πολύπλοκες πρωτεΐνες (πρωτεΐνες).

Απλές πρωτεΐνες, ή πρωτεΐνες, είναι κατασκευασμένες από αμινοξέα και, όταν υδρολυθούν, αποσυντίθενται αντίστοιχα σε αμινοξέα. Οι σύνθετες πρωτεΐνες ή πρωτεΐνες είναι πρωτεΐνες δύο συστατικών που αποτελούνται από κάποια απλή πρωτεΐνη και ένα μη πρωτεϊνικό συστατικό, που ονομάζεται προσθετική ομάδα. Στην υδρόλυση σύνθετων πρωτεϊνών, εκτός από τα ελεύθερα αμινοξέα, απελευθερώνεται το μη πρωτεϊνικό τμήμα ή τα προϊόντα αποσύνθεσης του.

Οι απλές πρωτεΐνες, με τη σειρά τους, διαιρούνται βάσει ορισμένων προκαθορισμένων κριτηρίων σε διάφορες υποομάδες: πρωταμίνες, ιστόνες, αλβουμίνη, σφαιρίνες, προλαμίνες, γλουτέλλες, πρωτεϊνοειδή κ.λπ.

Η ταξινόμηση των σύνθετων πρωτεϊνών βασίζεται στη χημική φύση του μη πρωτεϊνικού συστατικού τους:

• 1) γλυκοπρωτεΐνες (περιέχουν υδατάνθρακες),
• 2) λιποπρωτεΐνες (περιέχουν λιπίδια),
• 3) φωσφοπρωτεΐνες (περιέχουν φωσφορικό οξύ),
• 4) χρωμοπρωτεΐνες (περιέχουν χρωματιστή προσθετική ομάδα),
• 5) Μεταλλοπρωτεϊνες (περιέχουν ιόντα διαφόρων μετάλλων).
• 6) νουκλεοπρωτεΐνες (περιέχουν νουκλεϊκά οξέα).
• 1. Γλυκοπρωτεΐνες. Οι προσθετικές ομάδες αντιπροσωπεύονται από τους υδατάνθρακες και τα παράγωγά τους (1-30%), που συνδέονται με το μέρος της πρωτεΐνης με ομοιοπολικό γλυκοσιδικό δεσμό μέσω των ομάδων ΟΗ (σερίνη, θρεονίνη) ή της ομάδας ΝΗ (λυσίνη, ασπαραγίνη, γλουταμίνη).

Η σύνθεση της προσθετικής ομάδας των γλυκοπρωτεϊνών:

• - μονοσακχαρίτες (αλδόζες, κετόζες).
• - ολιγοσακχαρίτες (δισακχαρίτες, τρισακχαρίτες, κλπ.).
• - πολυσακχαρίτες (ομοπολυσακχαρίτες, ετεροπολυσακχαρίτες).

H ομοπολυσακχαρίτες περιέχουν μονοσακχαρίτες μόνο ενός τύπου, οι ετεροπολυσακχαρίτες περιέχουν διαφορετικές μονομερείς μονάδες. Οι ομοιοπολυσακχαρίτες χωρίζονται σε δομικά και αποθεματικά.

Άμυλο - ένα απομονωμένο φυτικό ομοπολυσακχαρίτη. Κατασκευάζεται από υπολείμματα α-γλυκόζη, που συνδέονται με α-γλυκοσιδικούς δεσμούς.

Το γλυκογόνο είναι ο κύριος αποθεματικός ομοπολυσακχαρίτης των ανθρώπων και των ανώτερων ζώων. Κατασκεύασαν τα κατάλοιπά τους α-γλυκόζη. Περιέχεται σε όλα τα όργανα και τους ιστούς, κυρίως στο ήπαρ και τους μυς.

• - υποδοχείς κυτταρικής μεμβράνης.
• - ιντερφερόνες.
• - πρωτεΐνες πλάσματος (εκτός από λευκωματίνη);
• - ανοσοσφαιρίνες;
• - ομαδικές ουσίες αίματος ·
• - ινωδογόνο, προθρομβίνη.
• - απτοσφαιρίνη, τρανσφερίνη.
• - ceruloplasmin;
• - ένζυμα μεμβράνης.
• - ορμόνες (γοναδοτροπίνη, κορτικοτροπίνη).

Οι πρωτεογλυκάνες (γλυκοζαμινογλυκάνες) είναι γραμμικά, μη διακλαδισμένα πολυμερή κατασκευασμένα από επαναλαμβανόμενες μονάδες δισακχαριδίου. Οι υδατάνθρακες είναι ετεροπολυσακχαρίτες υψηλού μοριακού βάρους και αποτελούν το 95% του μορίου. Οι υδατάνθρακες και οι πρωτεΐνες συνδέονται με γλυκοσιδικούς δεσμούς μέσω των ομάδων ΟΗ (σερίνη, θρεονίνη) και NH2 (λυσίνη, ασπαραγίνη και γλουταμίνη).

Η αφθονία λειτουργικών ιονισμένων ομάδων παρέχει υψηλό βαθμό ενυδάτωσης, καθώς και την ελαστικότητα, την εκτασιμότητα και τον βλεννογόνο χαρακτήρα των πρωτεογλυκανών. Οι πρωτεογλυκάνες είναι ηπαρίνη, υαλουρονικό και χονδροϊκά οξέα.

• 2. Λιποπρωτεΐνες - περιέχουν λιπίδια διαφόρων κατηγοριών ως προσθετική ομάδα, που σχετίζονται με λιπίδια και χοληστερόλη λόγω διαφόρων μη ομοιοπολικών δυνάμεων.
• 3. Φωσφοπρωτεΐνες - πολύπλοκες πρωτεΐνες. Η προσθετική ομάδα αντιπροσωπεύεται από φωσφορικό οξύ. Τα υπολείμματα φωσφόρου συνδέονται με το πρωτεϊνικό τμήμα του μορίου με εστερικούς δεσμούς διαμέσου των υδροξυομάδων των αμινοξέων σερίνης και θρεονίνης.

Συμπεριλάβετε τις γέφυρες - πρωτεΐνες γάλακτος, vitelles - πρωτεΐνες κρόκου αυγού, ωαλβουμίνη - πρωτεΐνη αυγών κοτόπουλου. Μια μεγάλη ποσότητα περιέχεται στο κεντρικό νευρικό σύστημα. Πολλά σημαντικά κυτταρικά ένζυμα είναι ενεργά μόνο στη φωσφορυλιωμένη μορφή. Φωσφοπρωτεΐνη - πηγή ενέργειας και πλαστικού υλικού.

4. Οι χρωμοπρωτεΐνες (CP) είναι πολύπλοκες πρωτεΐνες, η προσθετική ομάδα των οποίων τους δίνει χρώμα.

Αιμοπρωτεϊνες - προσθετική ομάδα, έχει δομή hemeen. Φλαβοπρωτεΐνες - προσθετική ομάδα - FAD ή FMN.

5. Μεταλλοπρωτεϊνες - περιέχουν ιόντα ενός ή περισσοτέρων μετάλλων που συνδέονται με συντονιστικούς δεσμούς με τις λειτουργικές ομάδες της πρωτεΐνης. Συχνά είναι ένζυμα.

Μεταλλική περιεκτικότητα σε μεταλλοπρωτεΐνες:

• - φερριτίνη, τρανσφερίνη - Fe;
• - αλκοολική αφυδρογονάση - Ζη.
• - κυτοχρωμική οξειδάση - Cu;
• - πρωτεϊνάσες - Mg, K;
• - ΑΤΡ-αζα-Να, Κ, Ca, Mg.

Λειτουργίες μεταλλικών ιόντων:

• - είναι το ενεργό κέντρο του ενζύμου.
• - χρησιμεύουν ως γέφυρα μεταξύ του ενεργού κέντρου του ενζύμου και του υποστρώματος, φέρνουν μαζί τους.
• - χρησιμεύουν ως δέκτες ηλεκτρονίων σε ένα ορισμένο στάδιο της ενζυματικής αντίδρασης
• 6. Νουκλεοπρωτεΐνες - πολύπλοκες πρωτεΐνες, στις οποίες το μη πρωτεϊνικό συστατικό
• - νουκλεϊκά οξέα - το DNA ή το RNA συνδέονται με πολυάριθμους ιονικούς δεσμούς με τα πρωτεϊνικά συστατικά των θετικά φορτισμένων αμινοξέων - αργινίνης και λυσίνης. Συνεπώς, οι νουκλεοπρωτεΐνες είναι πολυκατιόντα (ιστόνες). Τα πρωτεϊνικά συστατικά ανταλλάσσονται ως απλές πρωτεΐνες.

http://studref.com/439263/matematika_himiya_fizik/prostye_slozhnye_belki

8 Απλές και σύνθετες πρωτεΐνες

Απλοί σκίουροι κατασκευάζονται από υπολείμματα. αμινοξέα και σε υδρόλυση διαχωρίστε ανάλογα μόνο δωρεάν αμινοξέα.

Οι σύνθετες πρωτεΐνες είναι δύο συστατικών. σκίουρους, τα οποία αποτελούνται από μερικά απλά σκίουρος και ένα μη πρωτεϊνικό συστατικό που ονομάζεται προ-αισθητική ομάδα. Με υδρόλυση προκλητική πρωτεΐνες, εκτός από δωρεάν αμινοξέα, το μη πρωτεϊνικό τμήμα ή τα προϊόντα αποσύνθεσης του απελευθερώνονται.

Απλή σκίουρους με τη σειρά τους, χωρίζονται με βάση ορισμένα υπό όρους επιλεγμένα κριτήρια σε έναν αριθμό υποομάδων: πρωταμίνες, ιστόνες, λευκωματίνες, σφαιρίνες, προλαμίνες, γλουτέλλες και άλλα Ταξινόμηση προκλητική πρωτεΐνες (βλ. κεφάλαιο 2) βασίζεται στη χημική φύση του μη πρωτεϊνικού συστατικού. Σύμφωνα με αυτό, διακρίνονται οι φωσφοπρωτεΐνες (περιέχουν φωσφορικό οξύ), τις χρωμοπρωτεΐνες (συμπεριλαμβάνονται οι χρωστικές ουσίες), οι νουκλεοπρωτεΐνες (περιέχουν νουκλεϊκά οξέα) γλυκοπρωτεΐνες (περιέχουν υδατάνθρακες)λιποπρωτεϊνών (περιέχουν λιπίδια) και μεταλλοπρωτεΐνες (περιέχουν μέταλλα).

Πρωταμίνη (Πρωταμίνη) - Κύρια πυρηνική πρωτεΐνη χαμηλού μοριακού βάρους (4-12 kD). Σε πολλά ζώα, η πρωταμίνη με τη σειρά των σημάτων περιέχεται στα περιμαζοειδή, και σε μερικά ζώα (για παράδειγμα, σε ψάρια) αντικαθίστανται πλήρως οι ιστόνες. Η παρουσία πρωταμίνης προστατεύει το DNA από τη δράση του πυρήνα και δίνει τη χρωματίνη συμπαγή μορφή.

HISTONES (από το ελληνικό ιστό Histos), μια ομάδα ισχυρών βασικών απλών πρωτεϊνών (p / 9.5-12.0), που περιέχονται στους πυρήνες των ζωικών και φυτικών κυττάρων. Θεωρείται ότι ο G. συμμετέχει στη μετάφραση εξαιρετικά μακρώνμόριαχρωμοσωμικήDNAσε σχήμα κατάλληλο για χώρους. διαχωρισμός του ατόμουχρωμοσωμάτωνκαι τη μετακίνηση τους κατά τη διάρκειαδιαίρεσηκυττάρων. Πιστεύεται επίσης ότι οι G. εμπλέκονται στους μηχανισμούςμεταγραφώνκαιαναπαραγωγές.

ALBUMINS (από τη λατινική αλβουμίνη, γένος, περίπτωση πρωτεΐνης λευκωματίνης), υδατοδιαλυτές σφαιρικές πρωτεΐνες που είναι μέρος του ορού, το κυτταρόπλασμα των ζωντανών κυττάρων και φυτών και το γάλα. naib. Ο ορός γάλακτος και το αυγό Α είναι γνωστοί, καθώς και η λακταλβουμίνη (τα κύρια συστατικά του αντίστοιχου ορού, των ωοτοπρωτεϊνών και του γάλακτος).

Η σφαιρίνη (σφαιρίνη) - Οι σφαιρίνες - μια οικογένεια σφαιρικών πρωτεϊνών, διαλυτών σε διαλύματα αλάτων, οξέων και αλκαλίων (οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες διπλώνουν σε σφαιρικές ή ελλειψοειδείς δομές - σφαιρίδια). Οι σφαιρίνες εμπλέκονται σε ανοσολογικές αντιδράσεις (ανοσοσφαιρίνες), στην πήξη του αίματος (προθρομβίνη, ινωδογόνο), κλπ.

ΠΡΟΛΑΜΙΝΕΣ, εφεδρικές πρωτεΐνες σπόρων δημητριακών (στο σιτάρι, αυτές οι πρωτεΐνες ονομάζονται πιαταλίνη, σε ζιζάνιο-ζεϊνές, σε κριθή-ορδήδες, σε σίκαλη-secalines, σε βρώμη-αβσνίνα). Ρ. Χωρίζονται σε δύο ομάδες - περιέχοντα θείο (πλούσια σε S) και περιέχοντα θείο (S-φτωχά). Όλες αυτές οι πρωτεΐνες κωδικοποιούνται από οικογένειες σχετικών γονιδίων που έχουν κοινό πρόδρομο. Συχνά, οι γλουτενίνες (γλουτελίνες, ή HMW) σχετίζονται επίσης με το Ρ. Όλες αυτές οι ομάδες πρωτεϊνών διαφέρουν σε σύνθεση αμινοξέων, περιέχουν πολλά κατάλοιπα γλουταμίνης και προλίνης, λίγα υπολείμματα βασικών αμινοξέων (βλ. Πίνακα).

GLYKOPROTEINY (γλυκοπρωτεϊνες), Comm., Σε μόρια, ολιγο- ή πολυσακχαριδικά υπολείμματα συνδέονται (Ο- ή Ν-γλυκοσιδικοί δεσμοί) με πολυπεπτιδικές αλυσίδες της πρωτεΐνης. Ζ. Διαδεδομένη στη φύση. Αυτές περιλαμβάνουν σημαντικά συστατικά του ορού του αίματος (ανοσοσφαιρίνες, τρανσφερίνη, κλπ.), Ομαδικές ουσίες αίματος που καθορίζουν την ομάδα αίματος ανθρώπων και ζώων, αντιγονικούς ιούς (γρίπη, ιλαρά, εγκεφαλίτιδα κλπ.), Νεκροφormόνες, λεκτίνες,.

Η IPOPROTEINY (λιποπρωτεϊνες), τα σύμπλοκα που αποτελούνται από εκκοκκισμοί (απολιποπρωτεΐνες, σε συντομογραφία - apo-L.) Ή pidov, η επικοινωνία μεταξύ torimi πραγματοποιείται μέσω υδρόφοβων και ηλεκτροστατικών. αλληλεπιδράσεις. L. υποδιαιρούμενο σε ελεύθερο ή ρ-ενοφλέξιμο (L. πλάσμα αίματος, γάλα, κρόκο αυγού κλπ.), Και αδιάλυτο, που ονομάζεται. (L.Membrankleki, η θήκη μυελίνης των νευρικών ινών, οι χλωροπλάστες). Η μη ομοιοπολική σύνδεση των L. inter-proteins ή των λιπιδίων έχει ένα σημαντικό biol. αξία του Καθορίζει τη δυνατότητα δωρεάν. ανταλλάσσονται με τη διαμόρφωση του St σε L. στον οργανισμό. Μεταξύ των δωρεάν. L. (κατέχουν μια θέση κλειδί στη μεταφορά των imetabolismist λιπιδίων) naib. Εξετάζεται το πλάσμα αίματος L., η τοξικότητα ταξινομείται από την πυκνότητα τους.

http://studfiles.net/preview/3290191/

Απλές και πολύπλοκες πρωτεΐνες

Απλές πρωτεΐνες καλούνται, οι οποίες, όταν υδρολυθούν, διασπώνται μόνο σε αμινοξέα. Το όνομα είναι μάλλον αυθαίρετο, αφού οι περισσότερες από τις λεγόμενες απλές πρωτεΐνες στα κύτταρα συνδέονται με άλλα μη πρωτεϊνικά μόρια.

Παρ 'όλα αυτά, οι ακόλουθες ομάδες απλών πρωτεϊνών διακρίνονται παραδοσιακά:

1. Οι ιστοσές - μείζονες πρωτεΐνες χαμηλού μοριακού βάρους, εμπλέκονται στη συσκευασία του κυτταρικού DNA, είναι εξαιρετικά συντηρητικές πρωτεΐνες, οι μεταλλάξεις σε αυτές είναι θανατηφόρες. Διακρίνονται πέντε κλάσματα ιστόνης: το κλάσμα Η1 είναι πλούσιο σε λυσίνη, τα κλάσματα Η2Α και Η2b είναι μέτρια πλούσια σε λυσίνη και τα κλάσματα Η3 και Η4 είναι πλούσια σε αργινίνη. Η αλληλουχία αμινοξέων των ιστονών έχει αλλάξει ελάχιστα στη διαδικασία της εξέλιξης, οι ιστόνες των θηλαστικών, τα φυτά και η ζύμη είναι πολύ παρόμοιες μεταξύ τους. Για παράδειγμα, το ανθρώπινο και το σιτάρι H4 διαφέρουν μόνο μερικά αμινοξέα, εκτός από το μέγεθος του πρωτεϊνικού μορίου και η πολικότητα του είναι αρκετά σταθερά. Από αυτό μπορούμε να συμπεράνουμε ότι οι ιστόνες βελτιστοποιήθηκαν στην εποχή του κοινού προδρόμου των ζώων, των φυτών και των μυκήτων (πριν από περισσότερα από 700 εκατομμύρια χρόνια). Παρόλο που έχουν εμφανιστεί αμέτρητες σημειακές μεταλλάξεις στα γονίδια ιστόνης από τότε, προφανώς όλα προκάλεσαν την εξαφάνιση των μεταλλαγμένων οργανισμών.

2. Οι πρωταμίνες - μια ομάδα απλούστερων πρωτεϊνών χαμηλού μοριακού βάρους, έχουν έντονες βασικές ιδιότητες λόγω της περιεκτικότητας σε αργινίνη 60-85%, είναι καλά διαλυτές στο νερό, είναι ανάλογα των ιστονών, αλλά συσκευάζουν περισσότερο το DNA σε σπερματοζωάρια για να αποφευχθούν κενά στην κυτταρική διαίρεση.

3. Οι προλαμίνες είναι πρωτεΐνες δημητριακών, περιέχουν 20-25% γλουταμικό οξύ και 10-15% προλίνη, διαλυτές σε αλκοόλη 60-80%, ενώ άλλες πρωτεΐνες κατακρημνίζονται σε αυτές τις συνθήκες. Στις προλαμίνες σχεδόν δεν υπάρχει λυσίνη, η οποία μειώνει σημαντικά τη θρεπτική αξία των φυτικών πρωτεϊνών.

4. Γλουτένες - επίσης πρωτεΐνες φυτικής προέλευσης, αποτελούν το μεγαλύτερο μέρος της γλουτένης από τα δημητριακά.

5. Οι λευκωματίνες - πρωτεΐνες αίματος, συνθέτουν περισσότερες από τις μισές πρωτεΐνες αίματος, είναι σφαιρικές πρωτεΐνες, διαλυτές στο νερό και αδύναμα διαλύματα αλάτων, καταβυθίζονται σε κεκορεσμένο διάλυμα (NH₄)₂Έτσι₄, Το ισοηλεκτρικό σημείο - 4.7, έχει υψηλό αρνητικό φορτίο στο ρΗ του αίματος. Η αλβουμίνη ανθρώπινου αίματος αποτελείται από μία απλή πολυπεπτιδική αλυσίδα, η οποία περιλαμβάνει 584 υπολείμματα αμινοξέων με υψηλή περιεκτικότητα σε ασπαρτικά και γλουταμικά οξέα. Το μόριο έχει τρεις επαναλαμβανόμενες ομόλογες περιοχές, καθεμία από τις οποίες περιέχει έξι δισουλφιδικές γέφυρες. Μπορεί να υποτεθεί ότι κατά τη διάρκεια της εξέλιξης το γονίδιο που προσδιορίζει αυτή την πρωτεΐνη διπλασιάστηκε δύο φορές. Η αλβουμίνη προκαλεί την κύρια οσμωτική πίεση του αίματος (ονομάζεται ογκογόνο) και έχει την ικανότητα να δεσμεύει λιπόφιλες ουσίες, με αποτέλεσμα να μεταφέρει λιπαρά οξέα, χολερυθρίνη, φαρμακευτικές ουσίες, μερικές στεροειδείς ορμόνες, βιταμίνες, ιόντα ασβεστίου και μαγνησίου. Οι αλβουμίνες υπάρχουν στα φυτικά κύτταρα, όπου χαρακτηρίζονται από υψηλή περιεκτικότητα σε μεθειονίνη και τρυπτοφάνη.

6. Οι σφαιροειδείς πρωτεΐνες πλάσματος των σφαιρινών, διαλύονται μόνο σε ένα ασθενές διάλυμα NaCl, σε ένα ακόρεστο διάλυμα (NH₄)₂Έτσι₄ κατακρημνίσθηκαν, ως αποτέλεσμα των οποίων μπορούν να διαχωριστούν από την αλβουμίνη. Η αναλογία λευκωματίνης και σφαιρίνης είναι ένα σημαντικό βιοχημικό χαρακτηριστικό του αίματος που διατηρείται σε σταθερό επίπεδο. Κατά τη διάρκεια της ηλεκτροφόρησης οι σφαιρίνες χωρίζονται σε διάφορα κλάσματα:

α₁ - αντιτρυψίνη, αντιχυμοτρυψίνη, προθρομβίνη, κορτικοστεροειδή, διακορτίνη, μεταφορέας προγεστερόνης, σφαιρίνη μεταφοράς θυροξίνης,

α₂ - αντιθρομβίνη, χολινεστεράση, πλασμινογόνο, μακροσφαιρίνη, συνδετικές πρωτεϊνάσες και μεταφορά ιόντων ψευδαργύρου, πρωτεΐνη μεταφοράς ρετινόλης, πρωτεΐνη μεταφοράς βιταμίνης D,

β - περιέχει τρανσφερρίνη, σιδήρου που φέρει, ceruloplasmin, που φέρει χαλκό, ινωδογόνο, σφαιρίνη που μεταφέρει ορμόνες φύλου, τρανκοβαλαμίνη, βιταμίνη Β₁₂, C-αντιδραστική πρωτεΐνη που ενεργοποιεί το σύστημα συμπληρώματος.

Υπάρχουν επίσης φυτικές σφαιρίνες, χαρακτηρίζονται από υψηλή περιεκτικότητα σε αργινίνη, ασπαραγίνη και γλουταμίνη και αποτελούνται από δύο κλάσματα.

7. Σκληροπρωτεΐνες - πρωτεΐνες που είναι αδιάλυτες ή μερικώς διαλυτές στο νερό, υδατικά διαλύματα ουδέτερων αλάτων, αιθανόλη και μίγματα αιθανόλης με νερό. Αυτές είναι ινώδεις πρωτεΐνες (κερατίνες, κολλαγόνο, ινώδες, κλπ.), Είναι ιδιαίτερα ανθεκτικές στα χημικά αντιδραστήρια, η δράση των πρωτεολυτικών ενζύμων και εκτελούν μια δομική λειτουργία στο σώμα.

8. Τοξικές πρωτεΐνες - τοξίνες δηλητηρίου φιδιού, σκορπιές, μέλισσες. Χαρακτηρίζονται από πολύ χαμηλό μοριακό βάρος.

Οι σύνθετες πρωτεΐνες είναι πρωτεΐνες που αποσυντίθενται σε αμινοξέα και μη πρωτεϊνική ύλη κατά την διάρκεια της υδρόλυσης. Εάν μια μη πρωτεϊνική ουσία συνδέεται έντονα με το πρωτεϊνικό συστατικό, τότε ονομάζεται προσθετική ομάδα.

Οι σύνθετες πρωτεΐνες χωρίζονται σε τύπους ανάλογα με το μη πρωτεϊνικό συστατικό.

Οι χρωμοπρωτεϊνες - περιέχουν μια χρωματισμένη ουσία ως προσθετική ομάδα.

Χωρίζεται σε τρεις ομάδες:

α) αιμοπρωτεΐνες (σιδηροπυρίνες σιδήρου) - αιμοσφαιρίνη, μυοσφαιρίνη, κυτοχρώματα, καταλάση, υπεροξειδάση,

γ) φλαβοπρωτεΐνες - FAD και FMN, που αποτελούν μέρος των οξειδορεδουκτάσεων.

Μεταλλοπρωτεΐνες - περιέχουν, εκτός από την πρωτεΐνη, ιόντα ενός ή περισσοτέρων μετάλλων. Αυτές περιλαμβάνουν πρωτεΐνες που περιέχουν μη-αιμεϊνικό σίδηρο, καθώς και πρωτεΐνες που συντονίζονται με άτομα μετάλλων σε πολύπλοκες ενζυμικές πρωτεΐνες:

α) φεριτίνη - μια υψηλής μοριακής υδατοδιαλυτής σύνθετης πρωτεΐνης που περιέχει περίπου 20% σίδηρο, συμπυκνωμένη στη σπλήνα, ήπαρ, μυελό των οστών, δρα ως αποθήκη σιδήρου στο σώμα. Ο σίδηρος στη φερριτίνη είναι σε οξειδωμένη μορφή (FeO · OH)₈· (FeO · PO₃H₂), και τα άτομα σιδήρου συνδέονται συντονισμένα με τα άτομα αζώτου των πεπτιδικών ομάδων.

β) η τρανσφερίνη - μέρος του κλάσματος β-σφαιρίνης, περιέχει 0,13% σίδηρο, είναι ένας φορέας σιδήρου στο σώμα. Το άτομο σιδήρου συνδυάζεται με την πρωτεΐνη με δεσμούς συντονισμού για ομάδες υδροξυλίου τυροσίνης.

Φωσφοπρωτεϊνες - πρωτεΐνες που περιέχουν φωσφορικό οξύ, συνδεδεμένες με έναν εστερικό δεσμό με τις ρίζες υδροξυλίου σερίνης και θρεονίνης. Η περιεκτικότητα του φωσφορικού οξέος φθάνει στο 1% στις φωσφοπρωτεΐνες. Εκτελέστε μια διατροφική λειτουργία, αποθηκεύοντας φωσφόρο για να χτίσετε τα οστά και τον νευρικό ιστό.

Οι εκπρόσωποι των φωσφοπρωτεϊνών είναι:

α) vitelin - λευκό κρόκο αυγού ·

β) οχτυλίνη - φωσφοπρωτεΐνη ιχθύων ψαριών.

γ) το καζεϊνόνιο, μια φωσφοπρωτεΐνη του γάλακτος, υπάρχει με τη μορφή ενός διαλυτού άλατος με Ca2 +, όταν πήζει το γάλα, αποκολλάται το Ca2 + και η καζεΐνη κατακρημνίζεται.

Λιποπρωτεΐνες - πρωτεΐνες που περιέχουν ουδέτερα λίπη, ελεύθερα λιπαρά οξέα, φωσφολιπίδια, χοληστερίδια ως προσθετική ομάδα. Οι λιποπρωτεΐνες είναι μέρος της κυτταροπλασματικής μεμβράνης και των ενδοκυτταρικών μεμβρανών του πυρήνα, των μιτοχονδρίων, του ενδοπλασμικού δικτύου και είναι επίσης παρούσες σε ελεύθερη κατάσταση (κυρίως στο πλάσμα του αίματος). Οι λιποπρωτεΐνες σταθεροποιούνται με μη ομοιοπολικούς δεσμούς διαφορετικής φύσης.

Οι λιποπρωτεΐνες στο πλάσμα έχουν μια χαρακτηριστική δομή: μέσα τους υπάρχει μια πτώση λίπους (πυρήνας) που περιέχει μη πολικά λιπίδια (τριακυλγλυκερίδια, εστεροποιημένη χοληστερόλη). η λιπαρή σταγόνα περιβάλλεται από ένα κέλυφος, το οποίο περιέχει φωσφολιπίδια και ελεύθερη χοληστερόλη, οι πολικές ομάδες των οποίων μετατρέπονται σε νερό και οι υδρόφοβες είναι βυθισμένες στον πυρήνα. το πρωτεϊνικό τμήμα αντιπροσωπεύεται από πρωτεΐνες που ονομάζονται αποπρωτεΐνες. Οι αποπρωτεΐνες παίζουν σημαντικό ρόλο στη λειτουργία των λιποπρωτεϊνών: χρησιμεύουν ως μόρια αναγνώρισης για τους υποδοχείς της μεμβράνης και τους βασικούς συνεργάτες για τα ένζυμα και τις πρωτεΐνες που εμπλέκονται στο μεταβολισμό και το μεταβολισμό των λιπιδίων.

Οι λιποπρωτεΐνες πλάσματος χωρίζονται σε διάφορες ομάδες:

- chylomicrons (CM), μεταφέρουν λιπίδια από εντερικά κύτταρα στο ήπαρ και στους ιστούς.

- προ-β-λιποπρωτεΐνες (λιποπρωτεΐνες πολύ χαμηλής πυκνότητας - VLDL) λιπίδια μεταφοράς που συντίθενται στο ήπαρ,

- β-λιποπρωτεΐνες (λιποπρωτεΐνες χαμηλής πυκνότητας - LDL), τη χοληστερόλη μεταφοράς στον ιστό,

- οι α-λιποπρωτεΐνες (λιποπρωτεΐνες υψηλής πυκνότητας - HDL), η χοληστερόλη μεταφοράς από τους ιστούς στο ήπαρ, η απομάκρυνση της περίσσειας χοληστερόλης από τα κύτταρα, η δωρεά αποπρωτεϊνών για τις υπόλοιπες λιποπρωτεΐνες.

Όσο μεγαλύτερος είναι ο λιπιδικός πυρήνας, δηλαδή το μεγαλύτερο μέρος των μη πολικών λιπιδίων, τόσο μικρότερη είναι η πυκνότητα του συμπλόκου λιποπρωτεϊνών. Τα χυλομικρά δεν μπορούν να διεισδύσουν στο αγγειακό τοίχωμα λόγω του μεγάλου τους μεγέθους και HDL, LDL και εν μέρει VLDL. Ωστόσο, λόγω του μικρού μεγέθους του, η HDL απομακρύνεται πιο εύκολα από το τοίχωμα μέσω του λεμφικού συστήματος · επιπλέον, έχουν υψηλότερο ποσοστό πρωτεϊνών και φωσφολιπιδίων και μεταβολίζονται ταχύτερα από εκείνα που είναι πλούσια σε χοληστερόλη και τριακυλγλυκερίδια LDL και VLDL.

Οι γλυκοπρωτεΐνες - περιέχουν υδατάνθρακες και τα παράγωγά τους, έντονα συνδεδεμένα με το πρωτεϊνικό τμήμα του μορίου. Τα συστατικά υδατάνθρακα, επιπλέον της πληροφοριακής (ανοσολογικής) λειτουργίας, αυξάνουν σημαντικά τη σταθερότητα των μορίων σε διάφορα είδη χημικών, φυσικών επιδράσεων και προστατεύουν τα από τη δράση των πρωτεασών.

Οι γλυκοσυλιωμένες πρωτεΐνες είναι συχνότερα στο εξωτερικό της κυτταροπλασματικής μεμβράνης και εκκρίνονται από τις κυτταρικές πρωτεΐνες. Η σύνδεση μεταξύ του συστατικού υδατάνθρακα και του τμήματος πρωτεΐνης σε διαφορετικές γλυκοπρωτεΐνες πραγματοποιείται μέσω της επικοινωνίας μέσω ενός από τα τρία αμινοξέα: ασπαραγίνη, σερίνη ή θρεονίνη.

Οι γλυκοπρωτεΐνες περιλαμβάνουν όλες τις πρωτεΐνες πλάσματος, εκτός από την αλβουμίνη, τις γλυκοπρωτεΐνες της κυτταροπλασματικής μεμβράνης, μερικά ένζυμα, μερικές ορμόνες, γλυκοπρωτεΐνες των βλεννογόνων μεμβρανών, αντιψυκτικά αίματος της Ανταρκτικής.

Ένα παράδειγμα γλυκοπρωτεϊνών είναι οι ανοσοσφαιρίνες - μια οικογένεια γλυκοπρωτεϊνών σχήματος Υ, στις οποίες αμφότερες οι κορυφές μπορούν να δεσμεύσουν το αντιγόνο. Οι ανοσοσφαιρίνες στο σώμα έχουν τη μορφή πρωτεϊνών μεμβράνης στην επιφάνεια των λεμφοκυττάρων και σε ελεύθερη μορφή στο πλάσμα του αίματος (αντισώματα). Ένα μόριο IgG είναι ένα μεγάλο τετραμερές δύο πανομοιότυπων βαριών αλυσίδων (Η-αλυσίδων) και δύο ταυτόσημων ελαφριών αλυσίδων (αλυσίδων L). Και στις δύο αλυσίδες Η υπάρχει ένας ομοιοπολικώς δεσμευμένος ολιγοσακχαρίτης. Οι βαριές αλυσίδες IgG αποτελούνται από τέσσερις σφαιρικές περιοχές V, C₁, Με₂, Με₃, ελαφρές αλυσίδες - από δύο σφαιρικές περιοχές V και C. Το γράμμα C σημαίνει σταθερές περιοχές, μεταβλητή V. Και οι δύο βαριές αλυσίδες, καθώς και μια ελαφρά αλυσίδα με μια ελαφριά αλυσίδα, συνδέονται με δισουλφιδικές γέφυρες. Οι τομείς στο εσωτερικό σταθεροποιούνται επίσης από δισουλφιδικές γέφυρες.

Οι τομείς έχουν μήκος περίπου 110 υπολειμμάτων αμινοξέων και έχουν αμοιβαία ομολογία. Μια τέτοια δομή προφανώς προέκυψε λόγω της επανάληψης γονιδίων. Στην κεντρική περιοχή του μορίου ανοσοσφαιρίνης υπάρχει μια αρθρωτή περιοχή, η οποία δίνει στα αντισώματα ενδομοριακή κινητικότητα. Οι ανοσοσφαιρίνες διασπώνται από το ένζυμο παπαΐνη σε δύο F_ab και ένα f_γ-ένα κομμάτι. Και τα δύο f_ab-θραύσματα αποτελούνται από μία L-αλυσίδα και Ν-τελικό τμήμα της Η-αλυσίδας και διατηρούν την ικανότητα δέσμευσης αντιγόνου. F_γ-το θραύσμα αποτελείται από το Ο-τελικό ήμισυ και των δύο Η-αλυσίδων. Αυτό το τμήμα της IgG εκτελεί τις λειτουργίες της δέσμευσης στην κυτταρική επιφάνεια, αλληλεπιδρώντας με το σύστημα του συμπληρώματος και εμπλέκεται στη μεταφορά των ανοσοσφαιρινών από τα κύτταρα.

Η γλυκοπρωίνη, γλυκοπρωτεΐνη μεμβράνης ερυθροκυττάρων, περιέχει περίπου 50% υδατάνθρακες με τη μορφή μίας μακράς αλυσίδας πολυσακχαριτών, συνδεδεμένης ομοιοπολικά με ένα από τα άκρα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Η υδατανθρακική αλυσίδα προεξέχει προς τα έξω από το εξωτερικό της μεμβράνης, περιέχει αντιγονικούς καθοριστές που καθορίζουν την ομάδα αίματος, επιπλέον, υπάρχουν περιοχές που δεσμεύουν μερικούς παθογόνους ιούς. Η πολυπεπτιδική αλυσίδα εμβαπτίζεται εντός της μεμβράνης που βρίσκεται στη μέση του μορίου γλυκοπορίνης · η υδρόφοβη πεπτιδική περιοχή διέρχεται μέσω της λιπιδικής διπλοστοιβάδας · το πολικό άκρο με αρνητικά φορτισμένο γλουταμικό και ασπαρτικό παραμένει βυθισμένο στο κυτταρόπλασμα.

Πρωτεογλυκάνες - διαφέρουν από τις γλυκοπρωτεΐνες με την αναλογία των υδατανθράκων και των πρωτεϊνικών μερών. Στις γλυκοπρωτεΐνες, ένα μεγάλο πρωτεϊνικό μόριο σε ορισμένα σημεία γλυκοζυλιώνεται με υπολείμματα υδατανθράκων, οι πρωτεογλυκάνες αποτελούνται από μεγάλες αλυσίδες υδατανθράκων (95%), που σχετίζονται με μικρή ποσότητα πρωτεΐνης (5%). Οι πρωτεογλυκάνες είναι η κύρια ουσία της εξωκυτταρικής μήτρας του συνδετικού ιστού, καλούνται επίσης γλυκοζαμινογλυκάνες, βλενοπολυσακχαρίτες. Το τμήμα υδατανθράκων αντιπροσωπεύεται από γραμμικά μη διακλαδισμένα πολυμερή κατασκευασμένα από επαναλαμβανόμενες μονάδες δισακχαρίτη · περιέχουν πάντα τα κατάλοιπα του μονομερούς γλυκοζαμίνης ή γαλακτοζαμίνης και του D- ή L-ιδουρονικού οξέος.

Η σύνθεση των πρωτεογλυκανών περιλαμβάνει 0,04% πυρίτιο, δηλαδή 130-280 επαναλαμβανόμενες μονάδες ζωικών πρωτεογλυκανών, αντιπροσωπεύουν ένα άτομο αυτού του στοιχείου · μεταξύ των εκπροσώπων του φυτικού βασιλείου, η περιεκτικότητα του πυριτίου σε πηκτίνες είναι περίπου πενταπλάσια. Πιστεύεται ότι το ορθο-πυριτικό οξύ Si (OH)₄ αντιδρά με τις ομάδες υδροξυλίου των υδατανθράκων, με αποτέλεσμα τον σχηματισμό δεσμών αιθέρα, οι οποίοι μπορούν να παίξουν το ρόλο των γεφυρών μεταξύ των αλυσίδων:

Μερικοί εκπρόσωποι των πρωτεογλυκανών:

1. Το υαλουρονικό οξύ είναι μια πολύ διαδεδομένη πρωτεογλυκάνη. Παρουσιάζεται στον συνδετικό ιστό των ζώων, του υαλοειδούς σώματος του οφθαλμού, στο αρθρικό υγρό των αρθρώσεων. Επιπλέον, συντίθεται από διάφορα βακτήρια. Οι κύριες λειτουργίες του υαλουρονικού οξέος είναι η δέσμευση του νερού στο διακυτταρικό χώρο, η συγκράτηση των κυττάρων στη μήτρα που μοιάζει με ζελέ, η λιπαρότητα και η ικανότητα μαλάκυνσης των κραδασμών, η συμμετοχή στη ρύθμιση της διαπερατότητας των ιστών. Η αναλογία πρωτεΐνης είναι 1-2%.

Η μονάδα δισακχαρίτη αποτελείται από υπόλειμμα γλυκουρονικού οξέος και κατάλοιπο Ν-ακετυλογλυκοζαμίνης, συνδεδεμένο με β (1 → 3) γλυκοζιδικό δεσμό και οι μονάδες δισακχαρίτη συνδέονται με β (1 → 4) γλυκοσιδική σύνδεση. Λόγω της παρουσίας δεσμών β (1 → 3), το μόριο υαλουρονικού οξέος, με αρίθμηση αρκετών χιλιάδων υπολειμμάτων μονοσακχαρίτη, υιοθετεί τη διαμόρφωση της έλικας. Υπάρχουν τρία μπλοκ δισακχαρίτη ανά στροφή της έλικας. Υδρόφιλες καρβοξυλικές ομάδες υπολειμμάτων γλυκουρονικού οξέος εντοπισμένες στην εξωτερική πλευρά της έλικας μπορούν να δεσμεύσουν ιόντα Ca2 +. Λόγω της έντονης ενυδάτωσης αυτών των ομάδων, το υαλουρονικό οξύ και άλλες πρωτεογλυκάνες στο σχηματισμό πηκτωμάτων δεσμεύουν 10.000 φορές τον όγκο του νερού.

υπόλειμμα γλυκουρονικού οξέος + υπόλειμμα Ν-ακετυλογλυκοζαμίνης

2. Θειικές χονδροϊτίνες - διαφέρουν από το υαλουρονικό οξύ στο ότι αντί της Ν-ακετυλογλυκοζαμίνης περιέχει Ν-ακετυλογαλακτοζαμίνη-4 (ή 6) -θειικό. Η 4-θειική χονδροϊτίνη εντοπίζεται κυρίως σε χόνδρους, οστά, κερατοειδή και χόνδρο εμβρύου. Χονδροϊτίνη-6-θειικό - στο δέρμα, τένοντες, συνδέσμους, ομφάλιο λώρο, καρδιακές βαλβίδες.

3. Η ηπαρίνη, ένα αντιπηκτικό του αίματος και της λέμφου των θηλαστικών, συντίθεται από μαστοκύτταρα, τα οποία είναι ένα στοιχείο συνδετικού ιστού. Συνδέεται με πρωτεογλυκάνες με τη χημική δομή του - η μονάδα δισακχαρίτη αποτελείται από το υπόλειμμα γλυκουρονικού 2-θειικού και το υπόλειμμα Ν-ακετυλο-γλυκοζαμίνης-6-θειικού. Υπάρχουν διάφοροι τύποι ηπαρίνων, ελαφρώς διαφορετικοί ως προς τη δομή τους. Η ηπαρίνη συνδέεται πολύ με την πρωτεΐνη. Η υδατανθρακική αλυσίδα της ηπαρίνης και των θειικών χονδροϊτίνης προσκολλάται στην πρωτεΐνη μέσω ενός Ο-γλυκοσιδικού δεσμού που συνδέει το τελικό υπόλειμμα υδατάνθρακα και το υπόλειμμα σερίνης του μορίου πρωτεΐνης.

4. Murein - ο κύριος δομικός πολυσακχαρίτης βακτηριακών κυτταρικών τοιχωμάτων. Σε murein, τα υπολείμματα δύο διαφορετικών μονοσακχαριτών που συνδέονται στην θέση β (1 → 4): η Ν-ακετυλογλυκοζαμίνη και το Ν-ακετυλομουραμικό οξύ, χαρακτηριστικό της μουρεΐνης, εναλλάσσονται. Ο τελευταίος είναι ένας απλός εστέρας γαλακτικού οξέος με Ν-ακετυλογλυκοζαμίνη. Στο κυτταρικό τοίχωμα, η καρβοξυλική ομάδα του γαλακτικού οξέος συνδέεται με έναν αμιδικό δεσμό με το πεντα-πεπτίδιο, το οποίο συνδέει τις μεμονωμένες αλυσίδες του μουρεΐνης σε μια τρισδιάστατη δομή δικτύου.

Οι νουκλεοπρωτεΐνες είναι πολύπλοκες πρωτεΐνες στις οποίες τα νουκλεϊνικά οξέα δρουν ως μη πρωτεϊνικά μέρη.

Παρά την ποικιλία των πρωτεϊνών που υπάρχουν στα κύτταρα, η φύση δεν έχει διευθετήσει πραγματικά όλους τους δυνατούς συνδυασμούς αμινοξέων. Οι περισσότερες πρωτεΐνες προέρχονται από περιορισμένο αριθμό προγονικών γονιδίων.

Ομόλογες πρωτεΐνες καλούνται να εκτελούν τις ίδιες λειτουργίες σε διαφορετικά είδη, για παράδειγμα, η αιμοσφαιρίνη σε όλα τα σπονδυλωτά μεταφέρει οξυγόνο και το κυτόχρωμα c σε όλα τα κύτταρα συμμετέχει σε βιολογικές διεργασίες οξείδωσης.

Ομόλογες πρωτεΐνες των περισσότερων ειδών:

α) έχουν το ίδιο ή πολύ κοντινό μοριακό βάρος,

β) σε πολλές θέσεις περιέχουν τα ίδια αμινοξέα, που ονομάζονται αμετάβλητα υπολείμματα.

γ) σε μερικές θέσεις υπάρχουν σημαντικές διαφορές στην αλληλουχία αμινοξέων, τις επονομαζόμενες μεταβλητές περιοχές,

δ) περιέχουν ομόλογες αλληλουχίες - ένα σύνολο παρόμοιων χαρακτηριστικών στην αλληλουχία αμινοξέων των συγκρινόμενων πρωτεϊνών. εκτός από τα ίδια αμινοξέα, αυτές οι αλληλουχίες περιέχουν ρίζες αμινοξέων, αν και διαφορετικές στις φυσικοχημικές τους ιδιότητες.

Μία σύγκριση της αλληλουχίας αμινοξέων των ομόλογων πρωτεϊνών αποκάλυψε:

1) Συντηρητικά, αμετάβλητα υπολείμματα αμινοξέων είναι σημαντικά για το σχηματισμό μιας μοναδικής χωρικής δομής και βιολογικής λειτουργίας αυτών των πρωτεϊνών.

2) η παρουσία ομόλογων πρωτεϊνών υποδεικνύει μια κοινή εξελικτική προέλευση του είδους,

3) ο αριθμός μεταβλητών υπολειμμάτων αμινοξέων σε ομόλογες πρωτεΐνες είναι ανάλογος με τις φυλογενετικές διαφορές μεταξύ των συγκρινόμενων ειδών.

4) σε μερικές περιπτώσεις ακόμη και μικρές αλλαγές στην αλληλουχία αμινοξέων μπορεί να προκαλέσουν διαταραχές στις ιδιότητες και τις λειτουργίες των πρωτεϊνών.

5) Ωστόσο, όλες οι αλλαγές στην αλληλουχία αμινοξέων δεν προκαλούν διαταραχές στις βιολογικές λειτουργίες των πρωτεϊνών.

6) οι μεγαλύτερες παραβιάσεις της δομής και λειτουργίας των πρωτεϊνών εμφανίζονται όταν αντικαθίστανται τα αμινοξέα στον πυρήνα της αναδίπλωσης πρωτεΐνης, τα οποία είναι μέρος του ενεργού κέντρου, στη διασταύρωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας κατά τη διάρκεια του σχηματισμού της τριτοταγούς δομής.

Πρωτεΐνες που έχουν ομόλογες περιοχές της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, μια παρόμοια διαμόρφωση και συναφείς λειτουργίες απομονώνονται σε οικογένειες πρωτεϊνών. Για παράδειγμα, οι πρωτεϊνάσες σερίνης είναι μια οικογένεια πρωτεϊνών που λειτουργούν ως πρωτεολυτικά ένζυμα. Ορισμένες υποκαταστάσεις αμινοξέων έχουν οδηγήσει σε αλλαγή στην εξειδίκευση υποστρώματος αυτών των πρωτεϊνών και στην εμφάνιση λειτουργικής ποικιλομορφίας στην οικογένεια.

194.48.155.252 © studopedia.ru δεν είναι ο συντάκτης των υλικών που δημοσιεύονται. Παρέχει όμως τη δυνατότητα δωρεάν χρήσης. Υπάρχει παραβίαση πνευματικών δικαιωμάτων; Γράψτε μας | Ανατροφοδότηση.

Απενεργοποιήστε το adBlock!
και ανανεώστε τη σελίδα (F5)
πολύ αναγκαία

http://studopedia.ru/1_120804_prostie-i-slozhnie-belki.html

Η δομή των πρωτεϊνών. Πρωτεϊνικές δομές: πρωτογενείς, δευτερογενείς, τριτογενείς και τεταρτογενείς. Απλές και πολύπλοκες πρωτεΐνες

Η δομή των πρωτεϊνών. Πρωτεϊνικές δομές: πρωτογενείς, δευτερογενείς, τριτογενείς και τεταρτογενείς. Απλές και πολύπλοκες πρωτεΐνες

Το όνομα "πρωτεΐνες" προέρχεται από την ικανότητα πολλών από αυτούς να γίνουν λευκές όταν θερμαίνονται. Το όνομα "πρωτεΐνες" προέρχεται από την ελληνική λέξη "first", η οποία υποδηλώνει τη σημασία τους στο σώμα. Όσο υψηλότερο είναι το επίπεδο οργάνωσης των ζωντανών όντων, τόσο πιο ποικίλη είναι η σύνθεση των πρωτεϊνών.

Οι πρωτεΐνες σχηματίζονται από αμινοξέα που συνδέονται μεταξύ τους με ένα ομοιοπολικό - πεπτιδικό δεσμό: μεταξύ της καρβοξυλομάδας ενός αμινοξέος και της αμινομάδας άλλης. Στην αλληλεπίδραση δύο αμινοξέων σχηματίζεται ένα διπεπτίδιο (από υπολείμματα δύο αμινοξέων, από την ελληνική πεπτό - συγκολλημένη). Η αντικατάσταση, ο αποκλεισμός ή η αναδιάταξη αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα προκαλεί την εμφάνιση νέων πρωτεϊνών. Για παράδειγμα, όταν αντικαθίσταται μόνο ένα αμινοξύ (γλουταμίνη σε βαλίνη), εμφανίζεται σοβαρή ασθένεια - δρεπανοκυτταρική αναιμία, όταν τα ερυθροκύτταρα έχουν διαφορετική μορφή και δεν μπορούν να εκτελέσουν τις βασικές τους λειτουργίες (μεταφορά οξυγόνου). Όταν σχηματίζεται ένας πεπτιδικός δεσμός, αποκόπτεται ένα μόριο νερού. Ανάλογα με τον αριθμό των υπολειμμάτων αμινοξέων που εκπέμπουν:

- ολιγοπεπτίδια (δι-, τρι-, τετραπεπτίδια, κλπ.) - περιέχουν μέχρι 20 υπολείμματα αμινοξέων.

- πολυπεπτίδια - από 20 έως 50 υπολείμματα αμινοξέων,

- πρωτεΐνες - πάνω από 50, μερικές φορές χιλιάδες υπολείμματα αμινοξέων

Σύμφωνα με τις φυσικοχημικές ιδιότητες, οι πρωτεΐνες είναι υδρόφιλες και υδρόφοβες.

Υπάρχουν τέσσερα επίπεδα οργάνωσης των πρωτεϊνών του πρωτεύοντος, του δευτερογενούς, του τριτογενούς και του τεταρτοταγούς πρωτεϊνικού μορίου - ισοδύναμες χωρικές δομές (διαμορφώσεις, διαμόρφωση).

Η πρωταρχική δομή των πρωτεϊνών

Η πρωταρχική δομή των πρωτεϊνών είναι η απλούστερη. Έχει τη μορφή πολυπεπτιδικής αλυσίδας, όπου τα αμινοξέα συνδέονται μεταξύ τους με ισχυρό πεπτιδικό δεσμό. Προσδιορίζεται από την ποιοτική και ποσοτική σύνθεση των αμινοξέων και την αλληλουχία τους.

Δευτερογενής πρωτεϊνική δομή

Η δευτεροταγής δομή σχηματίζεται κυρίως από δεσμούς υδρογόνου, οι οποίοι σχηματίζονται μεταξύ των ατόμων υδρογόνου της ομάδας ΝΗ μιας μπούρας έλικας και του οξυγόνου της ομάδας CO του άλλου και κατευθύνονται κατά μήκος της έλικας ή μεταξύ παράλληλων πτυχών του μορίου πρωτεΐνης. Το πρωτεϊνικό μόριο περιστρέφεται μερικώς ή τελείως σε μια α-έλικα ή σχηματίζει μια β-διπλωμένη δομή. Για παράδειγμα, πρωτεΐνες κερατίνης σχηματίζουν α-έλικα. Είναι μέρος των φουρκέτων, των κέρατων, των μαλλιών, των φτερών, των νυχιών, των νυχιών. β-διπλωμένα έχουν πρωτεΐνες που είναι μέρος του μεταξιού. Οι ρίζες αμινοξέων (ομάδες R) παραμένουν εκτός της έλικας. Οι δεσμοί υδρογόνου είναι πολύ ασθενέστεροι από τους ομοιοπολικούς δεσμούς, αλλά με μια σημαντική ποσότητα τους σχηματίζουν μια αρκετά συμπαγή δομή.

Η λειτουργία με τη μορφή στρεπτικής έλικας είναι χαρακτηριστική ορισμένων ινωδών πρωτεϊνών - μυοσίνης, ακτίνης, ινωδογόνου, κολλαγόνου κλπ.

Δομή τριτοταγούς πρωτεΐνης

Δομή τριτοταγούς πρωτεΐνης. Αυτή η δομή είναι σταθερή και μοναδική σε κάθε πρωτεΐνη. Καθορίζεται από το μέγεθος, την πολικότητα των R-ομάδων, το σχήμα και την ακολουθία υπολειμμάτων αμινοξέων. Η έλικα του πολυπεπτιδίου στρέφεται και ταιριάζει με έναν ορισμένο τρόπο. Ο σχηματισμός της τριτοταγούς δομής της πρωτεΐνης οδηγεί στον σχηματισμό μιας ειδικής διαμόρφωσης της πρωτεΐνης - σφαιρίνης (από τη Λατινική. Globulus - η σφαίρα). Ο σχηματισμός του προκαλείται από διάφορους τύπους μη ομοιοπολικών αλληλεπιδράσεων: υδρόφοβο, υδρογόνο, ιονικό. Οι δισουλφιδικές γέφυρες εμφανίζονται μεταξύ υπολειμμάτων αμινοξέων κυστεΐνης.

Οι υδρόφοβοι δεσμοί είναι ασθενείς δεσμοί μεταξύ μη πολικών πλευρικών αλυσίδων που προκύπτουν από την αμοιβαία απόρριψη μορίων διαλύτη. Στην περίπτωση αυτή, η πρωτεΐνη είναι στριμμένη έτσι ώστε οι υδρόφοβες πλευρικές αλυσίδες να βυθίζονται βαθιά στο μόριο και να την προστατεύουν από την αλληλεπίδραση με το νερό και οι πλευρικές υδρόφιλες αλυσίδες βρίσκονται έξω.

Οι περισσότερες πρωτεΐνες έχουν τριτοταγή δομή - σφαιρίνες, αλβουμίνη, κλπ.

Δομή τεταρτοταγούς πρωτεΐνης

Δομή τεταρτοταγούς πρωτεΐνης. Δημιουργείται ως αποτέλεσμα συνδυασμού μεμονωμένων πολυπεπτιδικών αλυσίδων. Μαζί, αποτελούν μια λειτουργική μονάδα. Οι τύποι δεσμών είναι διαφορετικοί: υδρόφοβοι, υδρογόνοι, ηλεκτροστατικοί, ιονικοί.

Ηλεκτροστατικοί δεσμοί προκύπτουν μεταξύ ηλεκτροαρνητικών και ηλεκτροθετικών ριζών υπολειμμάτων αμινοξέων.

Για ορισμένες πρωτεΐνες, η σφαιρική τοποθέτηση των υπομονάδων είναι χαρακτηριστική - αυτές είναι σφαιρικές πρωτεΐνες. Οι σφαιρικές πρωτεΐνες διαλύονται εύκολα σε νερό ή διαλύματα αλάτων. Περισσότερα από 1000 γνωστά ένζυμα ανήκουν σε σφαιρικές πρωτεΐνες. Οι σφαιρικές πρωτεΐνες περιλαμβάνουν μερικές ορμόνες, αντισώματα, πρωτεΐνες μεταφοράς. Για παράδειγμα, ένα σύνθετο μόριο αιμοσφαιρίνης (πρωτεΐνη αίματος ερυθρών αιμοσφαιρίων) είναι μια σφαιρική πρωτεΐνη και αποτελείται από τέσσερα μακρομόρια σφαιρινών: δύο α-αλυσίδες και δύο β-αλυσίδες, καθένα από τα οποία συνδέεται με ένα heme που περιέχει σίδηρο.

Άλλες πρωτεΐνες χαρακτηρίζονται από συνένωση σε ελικοειδείς δομές - αυτές είναι ινώδεις (από τις λατινικές ίνες Fibrilla - ινώδεις). Αρκετές (από 3 έως 7) α - έλικες συνενώνονται, όπως οι ίνες σε ένα καλώδιο. Οι ινώδεις πρωτεΐνες είναι αδιάλυτες στο νερό.

Οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε απλές και σύνθετες.

Απλές πρωτεΐνες (πρωτεΐνες)

Οι απλές πρωτεΐνες (πρωτεΐνες) αποτελούνται μόνο από υπολείμματα αμινοξέων. Οι απλές πρωτεΐνες περιλαμβάνουν σφαιρίνες, λευκωματίνη, γλουτελίνες, προλαμίνες, πρωταμίνες, καψάκια. Η αλβουμίνη (για παράδειγμα, ορολευκωματίνη) είναι διαλυτή στο νερό, οι σφαιρίνες (για παράδειγμα, αντισώματα) είναι αδιάλυτες στο νερό, αλλά διαλυτές σε υδατικά διαλύματα ορισμένων αλάτων (χλωριούχο νάτριο κ.λπ.).

Σύνθετες πρωτεΐνες (πρωτεΐνες)

Οι σύνθετες πρωτεΐνες (πρωτεΐνες) περιλαμβάνουν, εκτός από τα υπολείμματα αμινοξέων, ενώσεις διαφορετικής φύσης, οι οποίες ονομάζονται προσθετική ομάδα. Για παράδειγμα, οι μεταλλοπρωτεΐνες είναι πρωτεΐνες που περιέχουν σίδηρο μη-αιμε ή συνδέονται με άτομα μετάλλου (τα περισσότερα ένζυμα), οι νουκλεοπρωτεΐνες είναι πρωτεΐνες που συνδέονται με νουκλεϊνικά οξέα (χρωμοσώματα κλπ.), Οι φωσφοπρωτεΐνες είναι πρωτεΐνες που περιέχουν υπολείμματα φωσφορικού οξέος κρόκοι κλπ., γλυκοπρωτεΐνες - πρωτεΐνες σε συνδυασμό με υδατάνθρακες (μερικές ορμόνες, αντισώματα κλπ.), χρωμοπρωτεΐνες - πρωτεΐνες που περιέχουν χρωστικές ουσίες (μυοσφαιρίνη κλπ.), λιποπρωτεΐνες - πρωτεΐνες που περιέχουν λιπίδια στη σύνθεση των μεμβρανών).

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/stroenie-belkov-struktury-belkov-pervichnaya-vtorichnaya-tretichnaya-i-chetvertichnaya-prostye-i-slozhnye-belki/

Από τι συνίσταται η πρωτεΐνη; Παραδείγματα απλών και σύνθετων πρωτεϊνών. Απλά παραδείγματα πρωτεϊνών

Από τι συνίσταται η πρωτεΐνη; Παραδείγματα απλών και σύνθετων πρωτεϊνών

Για να φανταστούμε τη σημασία των πρωτεϊνών, αρκεί να θυμηθούμε τη γνωστή φράση του Friedrich Engels: «Η ζωή είναι ένας τρόπος ύπαρξης πρωτεϊνικών σωμάτων». Στην πραγματικότητα, στη Γη, αυτές οι ουσίες, μαζί με τα νουκλεϊκά οξέα, προκαλούν όλες τις εκδηλώσεις της ζωντανής ύλης. Σε αυτή την εργασία, ανακαλύπτουμε από τι αποτελείται η πρωτεΐνη, εξετάζουμε ποια λειτουργία εκτελεί και καθορίζουν επίσης τα δομικά χαρακτηριστικά διαφόρων ειδών.

Πεπτίδια - πολύ οργανωμένα πολυμερή

Πράγματι, στο ζωντανό κύτταρο και των φυτών και των ζώων, οι πρωτεΐνες κυριαρχούν ποσοτικά σε σχέση με άλλες οργανικές ουσίες και επίσης εκτελούν τον μεγαλύτερο αριθμό διαφορετικών λειτουργιών. Συμμετέχουν σε μια ποικιλία πολύ σημαντικών κυτταρικών διεργασιών, όπως η κίνηση, η προστασία, η σηματοδότηση κ.ο.κ. Για παράδειγμα, σε ζωικό και ανθρώπινο μυϊκό ιστό, τα πεπτίδια αποτελούν το 85% της μάζας της ξηράς ουσίας, και στα οστά και το δέρμα, από 15-50%.

Όλες οι κυτταρικές και ιστικές πρωτεΐνες αποτελούνται από αμινοξέα (20 είδη). Ο αριθμός τους σε ζωντανούς οργανισμούς είναι πάντα ίσος με είκοσι είδη. Διαφορετικοί συνδυασμοί πεπτιδικών μονομερών σχηματίζουν μια ποικιλία πρωτεϊνών στη φύση. Υπολογίζεται από τον αστρονομικό αριθμό 2x1018 πιθανών ειδών. Στη βιοχημεία, τα πολυπεπτίδια ονομάζονται βιολογικά πολυμερή υψηλού μοριακού βάρους - μακρομόρια.

Αμινοξέα - Πρωτεϊνικά μονομερή

Και οι 20 τύποι αυτών των χημικών ενώσεων είναι δομικές μονάδες πρωτεϊνών και έχουν τον γενικό τύπο Nh3-R-COOH. Είναι αμφοτερικές οργανικές ουσίες ικανές να παρουσιάζουν βασικές και όξινες ιδιότητες. Όχι μόνο απλές πρωτεΐνες, αλλά και πολύπλοκες, περιέχουν τα λεγόμενα απαραίτητα αμινοξέα. Αλλά τα απαραίτητα μονομερή, όπως η βαλίνη, η λυσίνη, η μεθειονίνη, μπορούν να βρεθούν μόνο σε ορισμένους τύπους πρωτεϊνών.

Επομένως, όταν χαρακτηρίζεται ένα πολυμερές, δεν λαμβάνονται υπόψη μόνο πόσα αμινοξέα αποτελούνται από πρωτεΐνη, αλλά τα μονομερή που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς σε ένα μακρομόριο. Προσθέτουμε επίσης ότι αντικαταστάσιμα αμινοξέα όπως ασπαραγίνη, γλουταμικό οξύ, κυστεΐνη μπορούν να συντεθούν ανεξάρτητα σε ανθρώπινα και ζωικά κύτταρα. Ανεξάρτητα μονομερή πρωτεϊνών σχηματίζονται στα κύτταρα βακτηρίων, φυτών και μυκήτων. Εισέρχονται σε ετεροτροφικούς οργανισμούς μόνο με τροφή.

Πώς σχηματίζεται το πολυπεπτίδιο;

Όπως γνωρίζετε, 20 διαφορετικά αμινοξέα μπορούν να συνδυαστούν σε πολλά διαφορετικά μόρια πρωτεΐνης. Πώς συνδέει τα μονομερή μεταξύ τους; Αποδεικνύεται ότι οι ομάδες καρβοξυλίου και αμίνης των κοντινών αμινοξέων αλληλεπιδρούν μεταξύ τους. Οι λεγόμενοι πεπτιδικοί δεσμοί σχηματίζονται και τα μόρια νερού απελευθερώνονται ως παραπροϊόν της αντίδρασης πολυσυμπύκνωσης. Τα προκύπτοντα πρωτεϊνικά μόρια αποτελούνται από υπολείμματα αμινοξέων και επαναλαμβανόμενους πεπτιδικούς δεσμούς. Ως εκ τούτου, αποκαλούνται επίσης πολυπεπτίδια.

Συχνά οι πρωτεΐνες μπορούν να περιέχουν όχι μία, αλλά αρκετές πολυπεπτιδικές αλυσίδες ταυτόχρονα και αποτελούνται από πολλές χιλιάδες υπολείμματα αμινοξέων. Επιπλέον, απλές πρωτεΐνες, καθώς και πρωτεΐνες, μπορούν να περιπλέξουν τη χωρική διαμόρφωσή τους. Αυτό δημιουργεί όχι μόνο την πρωτογενή, αλλά και τη δευτεροβάθμια, τριτογενή και ακόμη και τεταρτοταγή δομή. Εξετάστε αυτή τη διαδικασία με περισσότερες λεπτομέρειες. Συνεχίζοντας να μελετάμε το ερώτημα για το τι αποτελείται η πρωτεΐνη, ας μάθουμε τι είδους διαμόρφωση έχει αυτό το μακρομόριο. Πάνω, βρήκαμε ότι πολυπεπτιδική αλυσίδα περιέχει πολλούς ομοιοπολικούς χημικούς δεσμούς. Μια τέτοια δομή ονομάζεται πρωτογενής.

Παίζει σημαντικό ρόλο στην ποσοτική και ποιοτική σύνθεση των αμινοξέων, καθώς και στην αλληλουχία των ενώσεών τους. Η δευτερογενής δομή εμφανίζεται κατά το χρόνο σχηματισμού της σπείρας. Σταθεροποιείται από πολλούς νεοεμφανιζόμενους δεσμούς υδρογόνου.

Υψηλότερα επίπεδα οργάνωσης πρωτεϊνών

Η τριτοταγής δομή εμφανίζεται ως αποτέλεσμα της συσκευασίας της σπείρας με τη μορφή μίας σφαίρας - μια σφαίρα, για παράδειγμα, η μυοσφαιρίνη των μυϊκών πρωτεϊνών έχει ακριβώς αυτή τη χωρική δομή. Υποστηρίζεται και από τους δύο νεοσυσταθέντες δεσμούς υδρογόνου και τις δισουλφιδικές γέφυρες (εάν υπάρχουν μερικά υπολείμματα κυστεϊνης στο μόριο πρωτεΐνης). Η τεταρτοταγής μορφή είναι το αποτέλεσμα του συνδυασμού διαφόρων πρωτεϊνικών σφαιριδίων σε μία μόνο δομή ταυτόχρονα μέσω νέων τύπων αλληλεπιδράσεων, για παράδειγμα, υδρόφοβων ή ηλεκτροστατικών. Μαζί με τα πεπτίδια, μη-πρωτεϊνικά μέρη περιλαμβάνονται επίσης στην τεταρτοταγή δομή. Μπορούν να είναι ιόντα μαγνησίου, σιδήρου, χαλκού ή υπολείμματα ορθοφωσφορικών ή νουκλεϊκών οξέων, καθώς και λιπιδίων.

Χαρακτηριστικά της βιοσύνθεσης πρωτεϊνών

Προηγουμένως, ανακαλύψαμε ποια είναι η πρωτεΐνη. Είναι χτισμένο από μια σειρά αμινοξέων. Η συναρμολόγησή τους σε πολυπεπτιδική αλυσίδα συμβαίνει στα οργανικά ριβοσώματα - μη μεμβράνης φυτικών και ζωικών κυττάρων. Στη διαδικασία της βιοσύνθεσης, συμμετέχουν επίσης μόρια πληροφορίας και μεταφοράς RNA. Τα πρώτα είναι η μήτρα για τη συναρμολόγηση των πρωτεϊνών, και τα τελευταία μεταφέρουν διάφορα αμινοξέα. Στη διαδικασία της βιοσύνθεσης των κυττάρων, προκύπτει ένα δίλημμα, δηλαδή, η πρωτεΐνη αποτελείται από νουκλεοτίδια ή αμινοξέα; Η απάντηση είναι αδιαμφισβήτητη - τόσο απλά όσο και πολύπλοκα πολυπεπτίδια αποτελούνται από αμφοτερικές οργανικές ενώσεις - αμινοξέα. Στον κύκλο ζωής ενός κυττάρου, υπάρχουν περιόδους της δραστηριότητάς του, όταν η πρωτεϊνική σύνθεση είναι ιδιαίτερα δραστική. Αυτά είναι τα λεγόμενα σταδιακά στάδια J1 και J2. Αυτή τη στιγμή, το κύτταρο αναπτύσσεται ενεργά και χρειάζεται μεγάλη ποσότητα οικοδομικού υλικού, το οποίο είναι πρωτεΐνη. Επιπλέον, ως αποτέλεσμα της μίτωσης, η οποία τελειώνει με το σχηματισμό δύο θυγατρικών κυττάρων, καθένα από αυτά χρειάζεται μια μεγάλη ποσότητα οργανικών ουσιών, επομένως στα κανάλια του ομαλού ενδοπλασμικού δικτύου υπάρχει ενεργή σύνθεση λιπιδίων και υδατανθράκων και σε κόκκους EPS υπάρχει βιοσύνθεση πρωτεϊνών.

Πρωτεϊνικές λειτουργίες

Γνωρίζοντας τι αποτελείται από μια πρωτεΐνη, είναι δυνατόν να εξηγηθεί τόσο η μεγάλη ποικιλία του είδους τους όσο και οι μοναδικές ιδιότητες που είναι εγγενείς σε αυτές τις ουσίες. Οι πρωτεΐνες εκτελούν μια ποικιλία λειτουργιών στο κύτταρο, για παράδειγμα, στην κατασκευή, καθώς αποτελούν μέρος των μεμβρανών όλων των κυττάρων και των οργανοειδών: μιτοχόνδρια, χλωροπλάστες, λυσοσώματα, σύμπλεγμα Golgi κ.ο.κ. Τα πεπτίδια όπως οι γομογλοβουλίνες ή τα αντισώματα είναι παραδείγματα απλών πρωτεϊνών που εκτελούν προστατευτική λειτουργία. Με άλλα λόγια, η κυτταρική ανοσία είναι το αποτέλεσμα της δράσης αυτών των ουσιών. Η πρωτεΐνη συμπλόκου αιμοκυανίνης, μαζί με την αιμοσφαιρίνη, εκτελεί μια λειτουργία μεταφοράς στα ζώα, δηλαδή μεταφέρει οξυγόνο στο αίμα. Οι πρωτεΐνες σηματοδότησης που συνθέτουν τις κυτταρικές μεμβράνες ενημερώνουν το ίδιο το κύτταρο για ουσίες που προσπαθούν να εισέλθουν στο κυτταρόπλασμα του. Η αλβουμίνη πεπτιδίου είναι υπεύθυνη για βασικές παραμέτρους αίματος, για παράδειγμα, για την ικανότητά της να πήζει. Η πρωτεΐνη ωολευκωματίνης αυγών κοτόπουλου αποθηκεύεται στο κύτταρο και χρησιμεύει ως η κύρια πηγή θρεπτικών ουσιών.

Πρωτεΐνες - η βάση του κυτταροσκελετού κυττάρων

Μία από τις σημαντικές λειτουργίες των πεπτιδίων υποστηρίζει. Είναι πολύ σημαντικό να διατηρηθεί το σχήμα και ο όγκος των ζωντανών κυττάρων. Οι λεγόμενες δομές υπομεμβράνης - οι μικροσωληνίσκοι και οι μικροσωληνίσκοι σχηματίζουν τον εσωτερικό σκελετό του κυττάρου. Οι πρωτεΐνες που περιλαμβάνονται στη σύνθεσή τους, για παράδειγμα, η τουμπουλίνη, μπορούν εύκολα να συρρικνωθούν και να τεντωθούν. Αυτό βοηθά το κύτταρο να διατηρήσει το σχήμα του κατά τη διάρκεια διαφόρων μηχανικών παραμορφώσεων.

Στα φυτικά κύτταρα, μαζί με τις πρωτεΐνες του υαλόπλασμα, οι κλώνοι του κυτταροπλάσματος, το πλασμοδείσμα, εκτελούν επίσης μια υποστηρικτική λειτουργία. Περνώντας μέσα από τους πόρους στο κυτταρικό τοίχωμα, προσδιορίζουν τη σχέση μεταξύ γειτονικών κυτταρικών δομών που σχηματίζουν φυτικό ιστό.

Ένζυμα - ουσίες πρωτεϊνικής φύσης

Μία από τις σημαντικότερες ιδιότητες των πρωτεϊνών είναι η επίδρασή τους στο ρυθμό των χημικών αντιδράσεων. Οι κύριες πρωτεΐνες είναι ικανές για μερική μετουσίωση - η διαδικασία εκτύλιξης του μακρομορίου σε τριτοταγή ή τεταρτοταγή δομή. Η ίδια η πολυπεπτιδική αλυσίδα δεν καταστρέφεται. Μερική μετουσίωση υποκρύπτεται τόσο η σήμανση όσο και οι καταλυτικές λειτουργίες της πρωτεΐνης. Η τελευταία ιδιότητα είναι η ικανότητα των ενζύμων να επηρεάζουν το ρυθμό των βιοχημικών αντιδράσεων στον πυρήνα και στο κυτταρόπλασμα του κυττάρου. Τα πεπτίδια, τα οποία, αντίθετα, μειώνουν την ταχύτητα των χημικών διεργασιών, δεν ονομάζονται ένζυμα, αλλά αναστολείς. Για παράδειγμα, η απλή πρωτεΐνη καταλάσης είναι ένα ένζυμο που επιταχύνει τη διαδικασία διαίρεσης της τοξικής ουσίας του υπεροξειδίου του υδρογόνου. Δημιουργείται ως το τελικό προϊόν πολλών χημικών αντιδράσεων. Η καταλάση επιταχύνει τη χρήση της σε ουδέτερες ουσίες: νερό και οξυγόνο.

Ιδιότητες των πρωτεϊνών

Τα πεπτίδια ταξινομούνται με πολλούς τρόπους. Για παράδειγμα, σε σχέση με το νερό, μπορούν να χωριστούν σε υδρόφιλα και υδρόφοβα. Η θερμοκρασία επηρεάζει επίσης τη δομή και τις ιδιότητες των πρωτεϊνικών μορίων με διάφορους τρόπους. Για παράδειγμα, η πρωτεΐνη κερατίνης - ένα συστατικό των νυχιών και των μαλλιών μπορεί να αντέξει τόσο τη χαμηλή όσο και την υψηλή θερμοκρασία, δηλαδή είναι ασταθής στη θερμότητα. Όμως, η πρωτεΐνη ωολευκωματίνης, που ήδη αναφέρθηκε προηγουμένως, καταστρέφεται εντελώς όταν θερμαίνεται στους 80-100 ° C. Αυτό σημαίνει ότι η κύρια δομή του χωρίζεται σε υπολείμματα αμινοξέων. Μια τέτοια διαδικασία ονομάζεται καταστροφή. Οποιεσδήποτε συνθήκες δημιουργούμε, η πρωτεΐνη δεν μπορεί να επιστρέψει στη φυσική της μορφή. Οι πρωτεΐνες μορίων - η ακτίνη και η μιλοσίνη είναι παρούσες στις μυϊκές ίνες. Η εναλλακτική σύσπαση και η χαλάρωση τους είναι η βάση του μυϊκού ιστού.

1.10.1. Απλές πρωτεΐνες (πρωτεΐνες)

Οι πρωτεΐνες (απλές πρωτεΐνες) περιλαμβάνουν πρωτεΐνες που αποτελούνται μόνο από αμινοξέα.

Αυτοί, με τη σειρά τους, χωρίζονται σε ομάδες ανάλογα με τις φυσικοχημικές ιδιότητες και τα χαρακτηριστικά της σύνθεσης αμινοξέων. Οι ακόλουθες ομάδες απλών πρωτεϊνών διακρίνονται:

Τα αλβουμίνια είναι μια ευρέως διαδεδομένη ομάδα πρωτεϊνών στους ιστούς του ανθρώπινου σώματος.

Έχουν σχετικά χαμηλό μοριακό βάρος 50-70.000 d. Οι αλκίνες στο φυσιολογικό εύρος του ρΗ έχουν αρνητικό φορτίο, επειδή λόγω της υψηλής περιεκτικότητος του γλουταμικού οξέος στη σύνθεσή τους βρίσκονται σε ισοηλεκτρική κατάσταση σε ρΗ 4.7. Έχοντας χαμηλό μοριακό βάρος και έντονο φορτίο, η λευκωματίνη μετακινείται κατά τη διάρκεια της ηλεκτροφόρησης σε επαρκώς υψηλή ταχύτητα. Η σύνθεση αμινοξέων της αλβουμίνης είναι διαφορετική, περιέχουν ολόκληρο το σύνολο απαραίτητων αμινοξέων. Τα λευκώματα είναι εξαιρετικά υδρόφιλες πρωτεΐνες. Είναι διαλυτά σε απεσταγμένο νερό. Ένα ισχυρό κέλυφος ενυδάτωσης σχηματίζεται γύρω από το μόριο λευκωματίνης, επομένως, απαιτείται υψηλή συγκέντρωση θειικού αμμωνίου 100% για την αλάτιση αυτών από τα διαλύματα. Τα λευκωματίδια εκτελούν μια δομική λειτουργία μεταφοράς στο σώμα, συμμετέχουν στη διατήρηση των φυσικοχημικών σταθερών αίματος.

Οι σφαιρίνες είναι μια ευρέως διαδεδομένη ετερογενής ομάδα πρωτεϊνών, συνήθως συνδεδεμένες με αλβουμίνη. Έχουν υψηλότερο μοριακό βάρος από την αλβουμίνη - έως και 200 ​​χιλιάδες ή περισσότερο, έτσι κινούνται πιο αργά κατά τη διάρκεια της ηλεκτροφόρησης. Το ισοηλεκτρικό σημείο των σφαιρινών είναι σε ρΗ 6,3-7. Διαφέρουν σε ένα διαφορετικό σύνολο αμινοξέων. Οι σφαιρίνες δεν είναι διαλυτές σε απεσταγμένο νερό, αλλά είναι διαλυτές σε αλατούχα διαλύματα KCl, NaCl 5-10%. Οι σφαιρίνες είναι λιγότερο ενυδατωμένες από την αλβουμίνη και επομένως αλατοποιούνται από τα διαλύματα ήδη σε κορεσμό 50% με θειικό αμμώνιο. Οι σφαιρίνες στο σώμα εκτελούν κυρίως δομικές, προστατευτικές, μεταφορικές λειτουργίες.

Οι ιστοόνες έχουν μικρό μοριακό βάρος (11-24 χιλιάδες ίντσες). Είναι πλούσια σε αλκαλικά αμινοξέα λυσίνη και αργινίνη · επομένως, βρίσκονται σε ισοηλεκτρική κατάσταση σε ένα πολύ αλκαλικό μέσο με ρΗ 9,5-12. Υπό φυσιολογικές συνθήκες, οι ιστόνες έχουν θετικό φορτίο. Σε διαφορετικούς τύπους ιστονών, το περιεχόμενο της αργινίνης και της λυσίνης ποικίλλει και επομένως χωρίζονται σε 5 κατηγορίες. Οι Histones Ν1 και Η2 είναι πλούσιες σε λυσίνη, οι ιστόνες Η3 είναι αργινίνη. Τα μόρια ιστόνης είναι πολικά, πολύ υδρόφιλα, επομένως λιποθύμησαν από λύσεις. Στα κύτταρα, θετικά φορτισμένες ιστόνες συσχετίζονται συνήθως με αρνητικά φορτισμένο ϋΝΑ στη σύνθεση της χρωματίνης. Οι ιστοόνες στη χρωματίνη σχηματίζουν τον πυρήνα επί του οποίου τυλίγεται το μόριο ϋΝΑ. Οι κύριες λειτουργίες των ιστονών είναι διαρθρωτικές και κανονιστικές.

Πρωταμίνη - αλκαλικές πρωτεΐνες χαμηλού μοριακού βάρους. Η μοριακή τους μάζα είναι 4-12.000 d. Οι πρωταμίνες περιέχουν μέχρι 80% αργινίνη και λυσίνη. Περιέχονται στη σύνθεση τέτοιων νουκλεοπρωτεϊνών από γάλα από ψάρια, όπως το crupein (ρέγγα), το σκουμπρί (σκουμπρί).

Οι προλαμίνες, οι γλουτελίνες είναι φυτικές πρωτεΐνες πλούσιες σε γλουταμινικό οξύ (έως 43%) και υδρόφοβα αμινοξέα, συγκεκριμένα προλίνη (μέχρι 10-15%). Λόγω των ιδιαιτεροτήτων της σύνθεσης αμινοξέων, οι προλαμίνες και οι γλουτελίνες δεν είναι διαλυτές σε νερό και αλατούχα διαλύματα, αλλά διαλυτές σε 70% αιθανόλη. Οι προλαμίνες και οι γλουτελίνες είναι πρωτεΐνες τροφίμων δημητριακών, που συνιστούν τις αποκαλούμενες πρωτεΐνες γλουτένης. Οι πρωτεΐνες γλουτένης περιλαμβάνουν σαλάλινη (σίκαλη), γλιαδίνη (σιτάρι), ορδέιν (κριθάρι), αβενίνη (βρώμη). Στην παιδική ηλικία μπορεί να υπάρχει δυσανεξία σε πρωτεΐνες γλουτένης, στις οποίες παράγονται αντισώματα σε λεμφοειδή κύτταρα του εντέρου. Η εντεροπάθεια της γλουτένης αναπτύσσεται, η δραστηριότητα των εντερικών ενζύμων μειώνεται. Από την άποψη αυτή, συνιστάται στα παιδιά να εισαγάγουν αφέψημα δημητριακών μετά από ηλικία 4 μηνών. Μην περιέχουν πρωτεΐνες γλουτένης ρύζι και καλαμπόκι.

Πρωτεϊνοειδή (πρωτεϊνούχα) - ινώδεις, αδιάλυτες στο νερό πρωτεΐνες των ιστών υποστήριξης (οστά, χόνδροι, τένοντες, σύνδεσμοι). Αντιπροσωπεύονται από κολλαγόνο, ελαστίνη, κερατίνη, ινοσίνη.

Το κολλαγόνο (που γεννά κόλλα γέννησης) - μια πρωτεΐνη που είναι ευρέως διανεμημένη στο σώμα, αποτελεί περίπου το ένα τρίτο όλων των πρωτεϊνών του σώματος. Περιλαμβάνονται στα οστά, τους χόνδρους, τα δόντια, τους τένοντες και άλλους τύπους συνδετικού ιστού.

Οι ιδιαιτερότητες της σύνθεσης αμινοξέων του κολλαγόνου περιλαμβάνουν, πάνω από όλα, υψηλή περιεκτικότητα σε γλυκίνη (1/3 όλων των αμινοξέων), προλίνη (1/4 όλων των αμινοξέων) και λευκίνη. Η σύνθεση του κολλαγόνου περιέχει σπάνια αμινοξέα υδροξυπρολίνη και υδροξυλυσίνη, αλλά δεν υπάρχουν κυκλικά αμινοξέα.

Οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες κολλαγόνου περιέχουν περίπου 1000 αμινοξέα. Υπάρχουν διάφοροι τύποι κολλαγόνου, ανάλογα με τον συνδυασμό διαφορετικών τύπων πολυπεπτιδικών αλυσίδων σε αυτό. Οι τύποι σχηματισμού ινιδίων κολλαγόνου περιλαμβάνουν το κολλαγόνο του πρώτου τύπου (επικρατεί στο δέρμα), το κολλαγόνο του δεύτερου τύπου (επικρατεί στον χόνδρο) και το κολλαγόνο του τρίτου τύπου (επικρατεί στα αγγεία). Στα νεογνά, ο όγκος του κολλαγόνου αντιπροσωπεύεται από τον τύπο III, στους ενήλικες, τον τύπο II και τον Ι.

Η δευτερογενής δομή του κολλαγόνου είναι μια ειδική "σπασμένη" άλφα-έλικα, στην οποία έχει τρυπηθεί 3,3 αμινοξέα. Το βήμα έλικα είναι 0,29 nm.

Οι τρεις πολυπεπτιδικές αλυσίδες του κολλαγόνου τοποθετούνται με τη μορφή ενός τριπλού συστρεμμένου σχοινιού στερεωμένου με δεσμούς υδρογόνου και σχηματίζουν τη δομική μονάδα ινών κολλαγόνου - τροποκολλαγόνου. Οι δομές τροποκολλαγόνου διατάσσονται παράλληλα, μετατοπίζονται σε μήκος σε σειρές, στερεώνονται με ομοιοπολικούς δεσμούς και σχηματίζουν ίνες κολλαγόνου. Το ασβέστιο εναποτίθεται στον ιστό του οστού στα διαστήματα μεταξύ του τροποκολλαγόνου. Οι ίνες κολλαγόνου περιέχουν υδατάνθρακες που σταθεροποιούν τις δέσμες κολλαγόνου.

Κερατίνες - πρωτεΐνες μαλλιών, νύχια. Δεν είναι διαλυτά σε διαλύματα αλάτων, οξέων, αλκαλίων. Στη σύνθεση των κερατινών υπάρχει ένα κλάσμα που περιέχει μεγάλη ποσότητα αμινοξέων (έως 7 - 12%), σχηματίζοντας δισουλφιδικές γέφυρες, δίνοντας υψηλή αντοχή στις πρωτεΐνες αυτές. Το μοριακό βάρος των κερατινών είναι πολύ υψηλό, φθάνοντας τα 2.000.000 d. Οι κερατίνες μπορούν να έχουν δομή α και β-δομή. Στις α - κερατίνες, τρεις α - έλικες συνδυάζονται σε ένα supercoil, σχηματίζοντας πρωτοφιβρίλια. Τα πρωτόφριμπρα συνδυάζονται σε profibrils, στη συνέχεια σε macrofibrils. Ένα παράδειγμα β - κερατίνης είναι το μεταξένιο μετάξι.

Η ελαστίνη είναι μια πρωτεΐνη από ελαστικές ίνες, συνδέσμους, τένοντες. Η ελαστίνη δεν είναι διαλυτή στο νερό και δεν είναι ικανή για διόγκωση. Στην ελαστίνη, η αναλογία γλυκίνης, βαλίνης και λευκίνης είναι υψηλή (έως 25-30%). Η ελαστίνη είναι ικανή να τεντωθεί κάτω από τη δράση του φορτίου και να αποκαταστήσει το μέγεθός της μετά την αφαίρεση του φορτίου. Η ελαστικότητα συνδέεται με την παρουσία μεγάλου αριθμού διασταυρωμένων συνδέσεων σε ελαστίνη με τη συμμετοχή του αμινοξέος της λυσίνης. Δύο αλυσίδες σχηματίζουν μια σύνδεση λυσυλ - νορλευκίνης, τέσσερις αλυσίδες σχηματίζουν μια σύνδεση - δεσμοζίνη.

πρωτεΐνες χημείας

Τα πρωτεΐνες είναι οργανικές ουσίες υψηλού μοριακού βάρους που περιέχουν άζωτο και είναι πολύπλοκες

τη σύνθεση και τη δομή των μορίων.

Η πρωτεΐνη μπορεί να θεωρηθεί ως πολύπλοκο πολυμερές αμινοξέων.

Οι πρωτεΐνες αποτελούν μέρος όλων των ζωντανών οργανισμών, αλλά διαδραματίζουν έναν ιδιαίτερα σημαντικό ρόλο

σε ζωικούς οργανισμούς που αποτελούνται από ορισμένες μορφές πρωτεϊνών (μυς,

εσωτερικοί ιστοί, εσωτερικά όργανα, χόνδροι, αίμα).

Τα φυτά συνθέτουν πρωτεΐνες (και τα συστατικά τους μέρη α-αμινοξέων) από διοξείδιο του άνθρακα.

CO2 αέριο και νερό H2O λόγω της φωτοσύνθεσης, αφομοίωση

άλλα στοιχεία πρωτεΐνης (άζωτο Ν, φωσφόρος Ρ, θείο S, σίδηρος Fe, μαγνήσιο Mg) από

διαλυτά άλατα που βρίσκονται στο έδαφος.

Οι ζωικοί οργανισμοί παίρνουν ως επί το πλείστον έτοιμα αμινοξέα από τα τρόφιμα και από τους

βασικές πρωτεΐνες του σώματός τους. Ορισμένα αμινοξέα (απαραίτητα αμινοξέα)

μπορεί να συντεθεί απευθείας από ζωικούς οργανισμούς.

Ένα χαρακτηριστικό χαρακτηριστικό των πρωτεϊνών είναι η ποικιλομορφία τους που συνδέεται με

τον αριθμό, τις ιδιότητες και τις μεθόδους σύνδεσης που περιλαμβάνονται στο μόριο τους

αμινοξέα. Οι πρωτεΐνες εκτελούν τη λειτουργία των βιοκαταλυτών - ενζύμων,

ρυθμίζοντας την ταχύτητα και την κατεύθυνση των χημικών αντιδράσεων στο σώμα. Στο

σύμπλοκο με νουκλεϊκά οξέα παρέχει λειτουργίες ανάπτυξης και μεταφορά

τα κληρονομικά χαρακτηριστικά είναι η δομική βάση των μυών και η άσκηση

Τα μόρια πρωτεΐνης περιέχουν επαναλαμβανόμενους δεσμούς C (O) -NH αμιδίου, που ονομάζονται

πεπτίδιο (η θεωρία του Ρώσου βιοχημίου A.Ya Danilevsky).

Έτσι, μια πρωτεΐνη είναι ένα πολυπεπτίδιο που περιέχει εκατοντάδες ή

http://rinnipool.ru/raznoe/prostye-belki-primery.html