Κύριος Το λάδι

Η σύνθεση των πρωτεϊνών περιλαμβάνει υπολείμματα

ΜΕΡΟΣ Α. Δοκιμή εργασιών με επιλογή απάντησης.
1. (2 πόντοι). Η σύνθεση πρωτεϊνών περιλαμβάνει υπολείμματα:
Α. Α-αμινοξέα. Β. Β-αμινοξέα. Β. Δ-αμινοξέα. G. ε-αμινοξέα.
2. (2 πόντοι). Ονομασία της ουσίας CH3-NHH-CH2-CH3
Α. Διμεθυλαμίνη. Β. Διαιθυλαμίνη. V. Μεθυλαιθυλαμίνη. G. Propylamine.
3. (2 πόντοι). Χρωματισμός λακκούβας σε διάλυμα ουσίας του οποίου ο τύπος είναι C3H7NH2:
Α. Κόκκινο. Β. Μπλε. V. Violet.
4. (2 πόντοι). Ουσία που δεν αντιδρά με αιθυλαμίνη:
Α. Υδροξείδιο του νατρίου. Β. Οξυγόνο. Β. Γκρίζο οξύ. Ζ. Χλωριούχο υδρογόνο.
5. (2 πόντοι). Ο χημικός δεσμός που σχηματίζει τη δευτεροταγή δομή της πρωτεΐνης:
Α. Υδρογόνο. Β. Ιωνικό. Β. Πεπτίδιο. Γ. Ομοιογενές μη πολικό.
6. (2 πόντοι). Το προϊόν της αντίδρασης της αλληλεπίδρασης ανιλίνης με υδροχλώριο ανήκει στην τάξη των ενώσεων:
A.Kislot. Β. Λόγοι. V. Soleil. Ζ. Σύνθετοι εστέρες.
7. (2 πόντοι). Για χαρακτηριστικές αντιδράσεις πρωτεϊνών:
Α. Ενυδάτωση. Β. Υδρογόνωση. Β. Υδρόλυση. Ζ. Αφυδάτωση.

ΜΕΡΟΣ Β. Εργασίες με δωρεάν απάντηση.
8. (6 μονάδες). Για μια ουσία του οποίου ο τύπος είναι CH3-CH2-CH2-CH2-NH2, κάντε τους δομικούς τύπους δύο ισομερών και δύο ομόλογων. Δώστε τα ονόματα όλων των ουσιών.
9. (6 βαθμοί). Με ποια από τις ακόλουθες ουσίες: υδροξείδιο του καλίου, νερό, αιθανόλη - αντιδρά το 2-αμινοπροπανοϊκό οξύ; Επιβεβαιώστε την απάντηση καταγράφοντας τις πιθανές εξισώσεις αντίδρασης.
10. (6 βαθμοί). Ποια μάζα ανιλίνης μπορεί να ληφθεί με τη μείωση 12,3 g νιτροβενζολίου;
11. (2 πόντοι). Πώς να διακρίνουμε χημικά ένα πρωτεϊνικό διάλυμα από ένα διάλυμα γλυκερίνης; Δώστε μια λογική απάντηση.

http://znanija.com/task/2237508

Αριθμός διάλεξης 3. Η δομή και η λειτουργία των πρωτεϊνών. Ένζυμα

Πρωτεϊνική δομή

Οι πρωτεΐνες είναι υψηλού μοριακού βάρους οργανικές ενώσεις που αποτελούνται από υπολείμματα α-αμινοξέων.

Οι πρωτεΐνες περιλαμβάνουν άνθρακα, υδρογόνο, άζωτο, οξυγόνο, θείο. Ορισμένες πρωτεΐνες σχηματίζουν σύμπλοκα με άλλα μόρια που περιέχουν φώσφορο, σίδηρο, ψευδάργυρο και χαλκό.

Οι πρωτεΐνες έχουν υψηλό μοριακό βάρος: 36.000, αιμοσφαιρίνη - 152.000, μυοσίνη - 500.000 Για σύγκριση: το μοριακό βάρος της αλκοόλης είναι 46, το οξικό οξύ είναι 60, το βενζόλιο είναι 78.

Σύνθεση αμινοξέων πρωτεϊνών

Οι πρωτεΐνες είναι μη περιοδικά πολυμερή των οποίων τα μονομερή είναι α-αμινοξέα. Συνήθως, 20 είδη α-αμινοξέων αναφέρονται ως μονομερή πρωτεϊνών, αν και πάνω από 170 βρίσκονται σε κύτταρα και ιστούς.

Ανάλογα με το αν τα αμινοξέα μπορούν να συντεθούν στο σώμα ανθρώπων και άλλων ζώων, μπορούν να διακριθούν ως: μπορούν να συντεθούν αντικαταστάσιμα αμινοξέα. απαραίτητα αμινοξέα - δεν μπορούν να συντεθούν. Τα απαραίτητα αμινοξέα πρέπει να λαμβάνονται με τροφή. Τα φυτά συνθέτουν όλα τα είδη αμινοξέων.

Ανάλογα με τη σύνθεση των αμινοξέων, οι πρωτεΐνες είναι: πλήρεις - περιέχουν το σύνολο των αμινοξέων. κατώτερη - κάποια αμινοξέα στη σύνθεσή τους λείπουν. Εάν οι πρωτεΐνες αποτελούνται μόνο από αμινοξέα, ονομάζονται απλές. Εάν οι πρωτεΐνες περιέχουν, εκτός από τα αμινοξέα, ένα συστατικό που δεν είναι αμινοξύ (προσθετική ομάδα), ονομάζονται πολύπλοκα. Η προσθετική ομάδα μπορεί να εκπροσωπείται από μέταλλα (μεταλλοπρωτεΐνες), υδατάνθρακες (γλυκοπρωτεΐνες), λιπίδια (λιποπρωτεΐνες), νουκλεϊκά οξέα (νουκλεοπρωτεΐνες).

Όλα τα αμινοξέα περιέχουν: 1) καρβοξυλική ομάδα (-COOH), 2) αμινομάδα (-ΝΗ2), 3) ρίζα ή ομάδα R (το υπόλοιπο του μορίου). Η δομή της ρίζας σε διαφορετικούς τύπους αμινοξέων είναι διαφορετική. Ανάλογα με τον αριθμό των αμινομάδων και των καρβοξυλικών ομάδων που συνιστούν τα αμινοξέα, υπάρχουν: ουδέτερα αμινοξέα που έχουν μία καρβοξυλική ομάδα και μία αμινομάδα. βασικά αμινοξέα που έχουν περισσότερες από μία αμινομάδες. όξινα αμινοξέα που έχουν περισσότερες από μία καρβοξυλομάδες.

Τα αμινοξέα είναι αμφοτερικές ενώσεις, καθώς στο διάλυμα μπορούν να δράσουν ως οξέα και βάσεις. Σε υδατικά διαλύματα, τα αμινοξέα υπάρχουν σε διάφορες ιονικές μορφές.

Πεπτιδικό δεσμό

Τα πεπτίδια είναι οργανικές ουσίες που αποτελούνται από υπολείμματα αμινοξέων που συνδέονται με πεπτιδικό δεσμό.

Ο σχηματισμός πεπτιδίων συμβαίνει ως αποτέλεσμα της αντίδρασης συμπύκνωσης των αμινοξέων. Η αλληλεπίδραση της αμινομάδας ενός αμινοξέος με την καρβοξυλική ομάδα του άλλου προκαλεί ένα ομοιοπολικό δεσμό αζώτου-άνθρακα μεταξύ τους, ο οποίος καλείται πεπτιδικός δεσμός. Ανάλογα με τον αριθμό υπολειμμάτων αμινοξέων που συνθέτουν το πεπτίδιο, διακρίνονται διπεπτίδια, τριπεπτίδια, τετραπεπτίδια κλπ. Ο σχηματισμός πεπτιδικού δεσμού μπορεί να επαναληφθεί πολλές φορές. Αυτό οδηγεί στο σχηματισμό πολυπεπτιδίων. Στο ένα άκρο του πεπτιδίου υπάρχει μια ελεύθερη αμινομάδα (καλείται το Ν-τελικό άκρο) και στο άλλο άκρο υπάρχει μια ελεύθερη καρβοξυλομάδα (ονομάζεται C-άκρο).

Χωρική οργάνωση μορίων πρωτεϊνών

Η εκπλήρωση ορισμένων συγκεκριμένων λειτουργιών από τις πρωτεΐνες εξαρτάται από τη χωρική διαμόρφωση των μορίων τους · επιπροσθέτως, είναι ενεργητικά ασύμφορο για ένα κύτταρο να κρατήσει τις πρωτεΐνες σε ξεδιπλωμένη μορφή, σε μια αλυσίδα, επομένως τοποθετούνται αλυσίδες πολυπεπτιδίων, αποκτώντας μια συγκεκριμένη τρισδιάστατη δομή ή διαμόρφωση. Υπάρχουν 4 επίπεδα χωρικής οργάνωσης πρωτεϊνών.

Η πρωτεύουσα δομή μίας πρωτεΐνης είναι η αλληλουχία της διευθέτησης υπολειμμάτων αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα που συνιστά το πρωτεϊνικό μόριο. Η σύνδεση μεταξύ αμινοξέων είναι πεπτίδιο.

Εάν ένα πρωτεϊνικό μόριο αποτελείται από μόνο 10 υπολείμματα αμινοξέων, τότε ο αριθμός των θεωρητικά πιθανών παραλλαγών των πρωτεϊνικών μορίων, που διαφέρουν από τη σειρά εναλλαγής των αμινοξέων, είναι 10 20. Έχοντας 20 αμινοξέα, είναι δυνατόν να φτιάξουμε από αυτούς έναν ακόμα μεγαλύτερο αριθμό διαφορετικών συνδυασμών. Περίπου δέκα χιλιάδες διαφορετικές πρωτεΐνες έχουν βρεθεί στο ανθρώπινο σώμα, οι οποίες διαφέρουν τόσο το ένα από το άλλο όσο και από τις πρωτεΐνες άλλων οργανισμών.

Είναι η πρωταρχική δομή ενός μορίου πρωτεΐνης που καθορίζει τις ιδιότητες των πρωτεϊνικών μορίων και τη χωρική τους διαμόρφωση. Αντικατάσταση μόνο ενός αμινοξέος με ένα άλλο σε πολυπεπτιδική αλυσίδα οδηγεί σε αλλαγή στις ιδιότητες και τις λειτουργίες της πρωτεΐνης. Για παράδειγμα, η αντικατάσταση του έκτου γλουταμικού αμινοξέος από βαλίνη στην β-υπομονάδα αιμοσφαιρίνης οδηγεί στο γεγονός ότι το μόριο αιμοσφαιρίνης στο σύνολό του δεν μπορεί να εκτελέσει τη βασική του λειτουργία - μεταφορά οξυγόνου. σε τέτοιες περιπτώσεις, το άτομο αναπτύσσει ασθένεια - δρεπανοκυτταρική αναιμία.

Η δευτερογενής δομή είναι η συστηματική αναδίπλωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας σε μια σπείρα (μοιάζει με τεντωμένο ελατήριο). Τα πηνία της έλικας ενισχύονται από δεσμούς υδρογόνου που προκύπτουν μεταξύ καρβοξυλικών ομάδων και αμινομάδων. Πρακτικά όλες οι ομάδες CO και NH συμμετέχουν στον σχηματισμό δεσμών υδρογόνου. Είναι ασθενέστερες από τις πεπτιδικές, αλλά, επαναλαμβάνοντας πολλές φορές, δίνουν σταθερότητα και ακαμψία σε αυτή τη διαμόρφωση. Στο επίπεδο της δευτερογενούς δομής, υπάρχουν πρωτεΐνες: ινροΐνη (μετάξι, αράχνη ιστού), κερατίνη (μαλλιά, νύχια), κολλαγόνο (τένοντες).

Η τριτοταγής δομή είναι η δίπλωση των πολυπεπτιδικών αλυσίδων σε σφαιρίδια που προκύπτουν από την εμφάνιση χημικών δεσμών (υδρογόνο, ιονικό, δισουλφίδιο) και η δημιουργία υδρόφοβων αλληλεπιδράσεων μεταξύ των ριζών υπολειμμάτων αμινοξέων. Ο κύριος ρόλος στον σχηματισμό της τριτοταγούς δομής διαδραματίζεται από υδρόφιλες-υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις. Σε υδατικά διαλύματα, οι υδρόφοβες ρίζες τείνουν να κρύβονται από το νερό, ενώνονται μέσα στο σφαιρίδιο, ενώ οι υδρόφιλες ρίζες, ως αποτέλεσμα της ενυδάτωσης (αλληλεπίδραση με διπόλες ύδατος) τείνουν να βρίσκονται στην επιφάνεια του μορίου. Σε ορισμένες πρωτεΐνες, η τριτοταγής δομή σταθεροποιείται με δισουλφιδικούς ομοιοπολικούς δεσμούς που προκύπτουν μεταξύ των ατόμων θείου δύο καταλοίπων κυστεϊνης. Στο επίπεδο της τριτογενούς δομής, υπάρχουν ένζυμα, αντισώματα, μερικές ορμόνες.

Η τεταρτοταγής δομή είναι χαρακτηριστική των πολύπλοκων πρωτεϊνών των οποίων τα μόρια σχηματίζονται από δύο ή περισσότερα σφαιρίδια. Οι υπομονάδες διατηρούνται στο μόριο λόγω ιοντικών, υδρόφοβων και ηλεκτροστατικών αλληλεπιδράσεων. Μερικές φορές, όταν σχηματίζεται τεταρτοταγής δομή, προκύπτουν δεσμοί δισουλφιδίου μεταξύ των υπομονάδων. Η πιο μελετημένη πρωτεΐνη με τεταρτοταγή δομή είναι η αιμοσφαιρίνη. Δημιουργείται από δύο α-υπομονάδες (υπολείμματα 141 αμινοξέων) και δύο β-υπομονάδες (146 υπολείμματα αμινοξέων). Ένα μόριο αίμης που περιέχει σίδηρο συνδέεται με κάθε υπομονάδα.

Εάν για κάποιο λόγο η χωρική διαμόρφωση των πρωτεϊνών αποκλίνει από την κανονική, η πρωτεΐνη δεν μπορεί να εκτελέσει τις λειτουργίες της. Για παράδειγμα, η αιτία της ασθένειας των τρελών αγελάδων (σπογγώδης εγκεφαλοπάθεια) είναι η ανώμαλη διαμόρφωση των πρίονων, των επιφανειακών πρωτεϊνών των νευρικών κυττάρων.

Ιδιότητες των πρωτεϊνών

Αγοράστε εργασία επαλήθευσης
στη βιολογία

Σύνθεση αμινοξέων, η δομή του μορίου πρωτεΐνης καθορίζει τις ιδιότητές του. Οι πρωτεΐνες συνδυάζουν βασικές και όξινες ιδιότητες που καθορίζονται από τις ρίζες αμινοξέων: τα πιο όξινα αμινοξέα σε μια πρωτεΐνη, τόσο πιο έντονες είναι οι όξινες ιδιότητες της. Η ικανότητα να δίδει και να συνδέει το Η + καθορίζει τις ιδιότητες του ρυθμιστή των πρωτεϊνών. Ένα από τα πιο ισχυρά ρυθμιστικά είναι η αιμοσφαιρίνη στα ερυθρά αιμοσφαίρια, η οποία διατηρεί το pH του αίματος σε σταθερό επίπεδο. Υπάρχουν διαλυτές πρωτεΐνες (ινωδογόνο), υπάρχουν αδιάλυτες, επιτελούμενες μηχανικές λειτουργίες (ινώδες, κερατίνη, κολλαγόνο). Υπάρχουν χημικώς ενεργές πρωτεΐνες (ένζυμα), χημικά ανενεργές, ανθεκτικές στις επιδράσεις διαφόρων περιβαλλοντικών συνθηκών και εξαιρετικά ασταθείς.

Εξωτερικοί παράγοντες (θέρμανση, υπεριώδης ακτινοβολία, βαρέα μέταλλα και τα άλατά τους, αλλαγές pH, ακτινοβολία, αφυδάτωση)

μπορεί να προκαλέσει παραβίαση της δομικής οργάνωσης του μορίου πρωτεΐνης. Η διαδικασία της απώλειας της τρισδιάστατης διαμόρφωσης που είναι εγγενής σε ένα συγκεκριμένο μόριο πρωτεΐνης ονομάζεται μετουσίωση. Ο λόγος για μετουσίωση είναι το σπάσιμο των δεσμών που σταθεροποιούν μια συγκεκριμένη δομή της πρωτεΐνης. Αρχικά, οι ασθενέστεροι δεσμοί είναι σπασμένοι, και με πιο σκληρές συνθήκες, οι ισχυρότεροι. Επομένως, αρχικά, χάνονται τα τεταρτοταγή, τότε οι τριτογενείς και οι δευτερογενείς δομές. Μία αλλαγή στη χωρική διαμόρφωση οδηγεί σε μια μεταβολή στις ιδιότητες της πρωτεΐνης και, κατά συνέπεια, καθιστά αδύνατη την πρωτεΐνη να εκτελεί τις χαρακτηριστικές βιολογικές λειτουργίες της. Εάν η μετουσίωση δεν συνοδεύεται από την καταστροφή της αρχικής δομής, τότε μπορεί να είναι αναστρέψιμη, στην περίπτωση αυτή η αυτοθεραπεία συμβαίνει στο χαρακτηριστικό της πρωτεΐνης διαμόρφωσης. Τέτοιες μετουσιώσεις είναι, για παράδειγμα, πρωτεΐνες υποδοχέα μεμβράνης. Η διαδικασία αποκατάστασης της δομής της πρωτεΐνης μετά την μετουσίωση αποκαλείται επαναδιάταξη. Εάν η αποκατάσταση της χωρικής διαμόρφωσης της πρωτεΐνης είναι αδύνατη, τότε η μετουσίωση αποκαλείται μη αναστρέψιμη.

Πρωτεϊνικές λειτουργίες

Ένζυμα

Τα ένζυμα ή τα ένζυμα είναι μια ειδική κατηγορία πρωτεϊνών που είναι βιολογικοί καταλύτες. Χάρη στα ένζυμα, οι βιοχημικές αντιδράσεις προχωρούν με μεγάλη ταχύτητα. Ο ρυθμός των ενζυματικών αντιδράσεων είναι δεκάδες χιλιάδες φορές (και μερικές φορές εκατομμύρια) υψηλότεροι από τον ρυθμό αντιδράσεων που αφορούν ανόργανους καταλύτες. Η ουσία στην οποία το ένζυμο ασκεί την επίδρασή του ονομάζεται υπόστρωμα.

Τα ένζυμα - σφαιρικές πρωτεΐνες, σύμφωνα με τα δομικά χαρακτηριστικά των ενζύμων μπορούν να χωριστούν σε δύο ομάδες: απλές και σύνθετες. Τα απλά ένζυμα είναι απλές πρωτεΐνες, δηλ. αποτελούνται μόνο από αμινοξέα. Τα σύνθετα ένζυμα είναι πολύπλοκες πρωτεΐνες, Εκτός από το πρωτεϊνικό τμήμα, περιλαμβάνουν μια μη φυσιολογική πρωτεϊνική ομάδα - έναν συμπαράγοντα. Για ορισμένα ένζυμα, οι βιταμίνες λειτουργούν ως συμπαράγοντες. Στο ένζυμο μόριο εκπέμπουν ένα ειδικό μέρος, που ονομάζεται ενεργό κέντρο. Το δραστικό κέντρο είναι ένα μικρό τμήμα του ενζύμου (από τρία έως δώδεκα υπολείμματα αμινοξέων), όπου η σύνδεση του υποστρώματος ή των υποστρωμάτων συμβαίνει με το σχηματισμό του συμπλόκου ενζύμου-υποστρώματος. Με την ολοκλήρωση της αντίδρασης, το σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος αποσαθρώνεται στο ένζυμο και στο προϊόν (προϊόντα) της αντίδρασης. Ορισμένα ένζυμα έχουν (εκτός από τα ενεργά) αλλοστερικά κέντρα - θέσεις στις οποίες ενώνουν οι ρυθμιστές ταχύτητας του ενζύμου (αλλοστερικά ένζυμα).

Οι αντιδράσεις ενζυματικής κατάλυσης χαρακτηρίζονται από: 1) υψηλή απόδοση, 2) αυστηρή επιλεκτικότητα και κατευθυντικότητα δράσης, 3) εξειδίκευση υποστρώματος, 4) λεπτή και ακριβής ρύθμιση. Το υπόστρωμα και η ειδικότητα αντίδρασης των ενζυματικών αντιδράσεων κατάλυσης εξηγείται από τις υποθέσεις των Ε. Fisher (1890) και D. Koshland (1959).

Η υπόθεση του Fisher ("key-lock") πρότεινε ότι οι χωρικές διαμορφώσεις του ενεργού κέντρου του ενζύμου και του υποστρώματος πρέπει να ταιριάζουν ακριβώς μεταξύ τους. Το υπόστρωμα συγκρίνεται με το "κλειδί", το ένζυμο - με το "κλείδωμα".

Ο D. Koshland (hypothesis hand-glove) πρότεινε ότι η χωρική αντιστοιχία μεταξύ της δομής του υποστρώματος και του ενεργού κέντρου του ενζύμου δημιουργείται μόνο τη στιγμή της αλληλεπίδρασής τους μεταξύ τους. Αυτή η υπόθεση ονομάζεται επίσης η υπόθεση της επαγόμενης αλληλογραφίας.

Ο ρυθμός ενζυματικών αντιδράσεων εξαρτάται από: 1) θερμοκρασία, 2) συγκέντρωση ενζύμου, 3) συγκέντρωση υποστρώματος, 4) ρΗ. Πρέπει να τονιστεί ότι, δεδομένου ότι τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες, η δραστικότητα τους είναι υψηλότερη υπό φυσιολογικά φυσιολογικές συνθήκες.

Τα περισσότερα ένζυμα μπορούν να λειτουργούν μόνο σε θερμοκρασίες από 0 έως 40 ° C. Μέσα στα όρια αυτά, ο ρυθμός αντίδρασης αυξάνεται περίπου 2 φορές με την αύξηση της θερμοκρασίας για κάθε 10 ° C. Σε θερμοκρασίες άνω των 40 ° C, η πρωτεΐνη υφίσταται μετουσίωση και η δραστικότητα του ενζύμου μειώνεται. Σε θερμοκρασίες κοντά στο σημείο πήξης, τα ένζυμα αδρανοποιούνται.

Καθώς αυξάνεται η ποσότητα του υποστρώματος, ο ρυθμός της ενζυματικής αντίδρασης αυξάνεται μέχρι ο αριθμός των μορίων του υποστρώματος να είναι ίσος με τον αριθμό των μορίων του ενζύμου. Με μία περαιτέρω αύξηση στην ποσότητα του υποστρώματος, ο ρυθμός δεν θα αυξηθεί, αφού οι δραστικές θέσεις του ενζύμου είναι κορεσμένες. Η αύξηση της συγκέντρωσης του ενζύμου οδηγεί σε αύξηση της καταλυτικής δραστικότητας, καθώς ένας μεγαλύτερος αριθμός μορίων υποστρώματος υφίσταται μετασχηματισμούς ανά μονάδα χρόνου.

Για κάθε ένζυμο υπάρχει μια βέλτιστη τιμή pH στην οποία παρουσιάζει μέγιστη δραστικότητα (πεψίνη - 2,0, σιαλική αμυλάση - 6,8, παγκρεατική λιπάση - 9,0). Σε υψηλότερες ή χαμηλότερες τιμές ρΗ, η δραστικότητα ενζύμου μειώνεται. Με έντονες αλλαγές στο pH, το ένζυμο μετουσιώνεται.

Η ταχύτητα των αλλοστερικών ενζύμων ρυθμίζεται από ουσίες που ενώνουν τα αλλοστερικά κέντρα. Εάν αυτές οι ουσίες επιταχύνουν την αντίδραση, καλούνται ενεργοποιητές, αν αναστέλλουν - αναστολείς.

Ενζυματική ταξινόμηση

Κατά τύπο καταλυόμενων χημικών μετασχηματισμών, τα ένζυμα χωρίζονται σε 6 κατηγορίες:

  1. αναγωγάση οξυγόνου (μεταφορά ατόμων υδρογόνου, οξυγόνου ή ηλεκτρονίων από μια ουσία σε άλλη - αφυδρογονάση),
  2. τρανσφεράση (μεταφορά μεθυλικών, ακυλικών, φωσφορικών ή αμινομάδων από μια ουσία στην άλλη - τρανσαμινάση),
  3. υδρολάσες (αντιδράσεις υδρόλυσης στις οποίες δύο προϊόντα σχηματίζονται από ένα υπόστρωμα - αμυλάση, λιπάση),
  4. LiAZs (μη υδρολυτική προσκόλληση μιας ομάδας ατόμων σε ένα υπόστρωμα ή διάσπαση από αυτό, με δεσμούς C-C, C-N, C-O, C-S διασπάσεις αποκαρβοξυλάσης),
  5. ισομεράση (ενδομοριακή αναδιάταξη - ισομεράση),
  6. ligases (συνδυασμός δύο μορίων ως αποτέλεσμα του σχηματισμού συνθετάσης C-C, C-N, C-O, C-S).

Οι κλάσεις, με τη σειρά τους, χωρίζονται σε υποκατηγορίες και υποκατηγορίες. Στην τρέχουσα διεθνή ταξινόμηση, κάθε ένζυμο έχει έναν ειδικό κωδικό που αποτελείται από τέσσερις αριθμούς που χωρίζονται από κουκκίδες. Ο πρώτος αριθμός είναι η τάξη, ο δεύτερος είναι η υποκατηγορία, ο τρίτος είναι η υποκατηγορία, ο τέταρτος είναι ο αριθμός ακολουθίας ενζύμων σε αυτήν την υποκατηγορία, για παράδειγμα, ο κρυπτογράφος αργινάσης είναι 3.5.3.1.

Μεταβείτε στη διάλεξη αριθ. 2 "Δομή και λειτουργία των υδατανθράκων και των λιπιδίων"

Πηγαίνετε στη διάλεξη № 4 "Δομή και λειτουργίες νουκλεϊνικών οξέων ATP"

Παρακολουθήστε τον πίνακα περιεχομένων (διαλέξεις №1-25)

http://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_%203_stro

Η σύνθεση των πρωτεϊνών περιλαμβάνει υπολείμματα α) α-αμινοξέα β) β-αμινοξέα γ) γ-αμινοξέα δ) δ-αμινοξέα

Εξοικονομήστε χρόνο και δεν βλέπετε διαφημίσεις με Knowledge Plus

Εξοικονομήστε χρόνο και δεν βλέπετε διαφημίσεις με Knowledge Plus

Η απάντηση

Συνδέστε τη Γνώση Plus για να έχετε πρόσβαση σε όλες τις απαντήσεις. Γρήγορα, χωρίς διαφήμιση και διαλείμματα!

Μην χάσετε το σημαντικό - συνδέστε το Knowledge Plus για να δείτε την απάντηση αυτή τη στιγμή.

Παρακολουθήστε το βίντεο για να αποκτήσετε πρόσβαση στην απάντηση

Ω όχι!
Οι απόψεις απόκρισης έχουν τελειώσει

Συνδέστε τη Γνώση Plus για να έχετε πρόσβαση σε όλες τις απαντήσεις. Γρήγορα, χωρίς διαφήμιση και διαλείμματα!

Μην χάσετε το σημαντικό - συνδέστε το Knowledge Plus για να δείτε την απάντηση αυτή τη στιγμή.

http://znanija.com/task/12585134

Η δομή των πρωτεϊνών. Πρωτεϊνικές δομές: πρωτογενείς, δευτερογενείς, τριτογενείς και τεταρτογενείς. Απλές και πολύπλοκες πρωτεΐνες

Η δομή των πρωτεϊνών. Πρωτεϊνικές δομές: πρωτογενείς, δευτερογενείς, τριτογενείς και τεταρτογενείς. Απλές και πολύπλοκες πρωτεΐνες

Το όνομα "πρωτεΐνες" προέρχεται από την ικανότητα πολλών από αυτούς να γίνουν λευκές όταν θερμαίνονται. Το όνομα "πρωτεΐνες" προέρχεται από την ελληνική λέξη "first", η οποία υποδηλώνει τη σημασία τους στο σώμα. Όσο υψηλότερο είναι το επίπεδο οργάνωσης των ζωντανών όντων, τόσο πιο ποικίλη είναι η σύνθεση των πρωτεϊνών.

Οι πρωτεΐνες σχηματίζονται από αμινοξέα που συνδέονται μεταξύ τους με ένα ομοιοπολικό - πεπτιδικό δεσμό: μεταξύ της καρβοξυλομάδας ενός αμινοξέος και της αμινομάδας άλλης. Στην αλληλεπίδραση δύο αμινοξέων σχηματίζεται ένα διπεπτίδιο (από υπολείμματα δύο αμινοξέων, από την ελληνική πεπτό - συγκολλημένη). Η αντικατάσταση, ο αποκλεισμός ή η αναδιάταξη αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα προκαλεί την εμφάνιση νέων πρωτεϊνών. Για παράδειγμα, όταν αντικαθίσταται μόνο ένα αμινοξύ (γλουταμίνη σε βαλίνη), εμφανίζεται σοβαρή ασθένεια - δρεπανοκυτταρική αναιμία, όταν τα ερυθροκύτταρα έχουν διαφορετική μορφή και δεν μπορούν να εκτελέσουν τις βασικές τους λειτουργίες (μεταφορά οξυγόνου). Όταν σχηματίζεται ένας πεπτιδικός δεσμός, αποκόπτεται ένα μόριο νερού. Ανάλογα με τον αριθμό των υπολειμμάτων αμινοξέων που εκπέμπουν:

- ολιγοπεπτίδια (δι-, τρι-, τετραπεπτίδια, κλπ.) - περιέχουν μέχρι 20 υπολείμματα αμινοξέων.

- πολυπεπτίδια - από 20 έως 50 υπολείμματα αμινοξέων,

- πρωτεΐνες - πάνω από 50, μερικές φορές χιλιάδες υπολείμματα αμινοξέων

Σύμφωνα με τις φυσικοχημικές ιδιότητες, οι πρωτεΐνες είναι υδρόφιλες και υδρόφοβες.

Υπάρχουν τέσσερα επίπεδα οργάνωσης των πρωτεϊνών του πρωτεύοντος, του δευτερογενούς, του τριτογενούς και του τεταρτοταγούς πρωτεϊνικού μορίου - ισοδύναμες χωρικές δομές (διαμορφώσεις, διαμόρφωση).

Η πρωταρχική δομή των πρωτεϊνών

Η πρωταρχική δομή των πρωτεϊνών είναι η απλούστερη. Έχει τη μορφή πολυπεπτιδικής αλυσίδας, όπου τα αμινοξέα συνδέονται μεταξύ τους με ισχυρό πεπτιδικό δεσμό. Προσδιορίζεται από την ποιοτική και ποσοτική σύνθεση των αμινοξέων και την αλληλουχία τους.

Δευτερογενής πρωτεϊνική δομή

Η δευτεροταγής δομή σχηματίζεται κυρίως από δεσμούς υδρογόνου, οι οποίοι σχηματίζονται μεταξύ των ατόμων υδρογόνου της ομάδας ΝΗ μιας μπούρας έλικας και του οξυγόνου της ομάδας CO του άλλου και κατευθύνονται κατά μήκος της έλικας ή μεταξύ παράλληλων πτυχών του μορίου πρωτεΐνης. Το πρωτεϊνικό μόριο περιστρέφεται μερικώς ή τελείως σε μια α-έλικα ή σχηματίζει μια β-διπλωμένη δομή. Για παράδειγμα, πρωτεΐνες κερατίνης σχηματίζουν α-έλικα. Είναι μέρος των φουρκέτων, των κέρατων, των μαλλιών, των φτερών, των νυχιών, των νυχιών. β-διπλωμένα έχουν πρωτεΐνες που είναι μέρος του μεταξιού. Οι ρίζες αμινοξέων (ομάδες R) παραμένουν εκτός της έλικας. Οι δεσμοί υδρογόνου είναι πολύ ασθενέστεροι από τους ομοιοπολικούς δεσμούς, αλλά με μια σημαντική ποσότητα τους σχηματίζουν μια αρκετά συμπαγή δομή.

Η λειτουργία με τη μορφή στρεπτικής έλικας είναι χαρακτηριστική ορισμένων ινωδών πρωτεϊνών - μυοσίνης, ακτίνης, ινωδογόνου, κολλαγόνου κλπ.

Δομή τριτοταγούς πρωτεΐνης

Δομή τριτοταγούς πρωτεΐνης. Αυτή η δομή είναι σταθερή και μοναδική σε κάθε πρωτεΐνη. Καθορίζεται από το μέγεθος, την πολικότητα των R-ομάδων, το σχήμα και την ακολουθία υπολειμμάτων αμινοξέων. Η έλικα του πολυπεπτιδίου στρέφεται και ταιριάζει με έναν ορισμένο τρόπο. Ο σχηματισμός της τριτοταγούς δομής της πρωτεΐνης οδηγεί στον σχηματισμό μιας ειδικής διαμόρφωσης της πρωτεΐνης - σφαιρίνης (από τη Λατινική. Globulus - η σφαίρα). Ο σχηματισμός του προκαλείται από διάφορους τύπους μη ομοιοπολικών αλληλεπιδράσεων: υδρόφοβο, υδρογόνο, ιονικό. Οι δισουλφιδικές γέφυρες εμφανίζονται μεταξύ υπολειμμάτων αμινοξέων κυστεΐνης.

Οι υδρόφοβοι δεσμοί είναι ασθενείς δεσμοί μεταξύ μη πολικών πλευρικών αλυσίδων που προκύπτουν από την αμοιβαία απόρριψη μορίων διαλύτη. Στην περίπτωση αυτή, η πρωτεΐνη είναι στριμμένη έτσι ώστε οι υδρόφοβες πλευρικές αλυσίδες να βυθίζονται βαθιά στο μόριο και να την προστατεύουν από την αλληλεπίδραση με το νερό και οι πλευρικές υδρόφιλες αλυσίδες βρίσκονται έξω.

Οι περισσότερες πρωτεΐνες έχουν τριτοταγή δομή - σφαιρίνες, αλβουμίνη, κλπ.

Δομή τεταρτοταγούς πρωτεΐνης

Δομή τεταρτοταγούς πρωτεΐνης. Δημιουργείται ως αποτέλεσμα συνδυασμού μεμονωμένων πολυπεπτιδικών αλυσίδων. Μαζί, αποτελούν μια λειτουργική μονάδα. Οι τύποι δεσμών είναι διαφορετικοί: υδρόφοβοι, υδρογόνοι, ηλεκτροστατικοί, ιονικοί.

Ηλεκτροστατικοί δεσμοί προκύπτουν μεταξύ ηλεκτροαρνητικών και ηλεκτροθετικών ριζών υπολειμμάτων αμινοξέων.

Για ορισμένες πρωτεΐνες, η σφαιρική τοποθέτηση των υπομονάδων είναι χαρακτηριστική - αυτές είναι σφαιρικές πρωτεΐνες. Οι σφαιρικές πρωτεΐνες διαλύονται εύκολα σε νερό ή διαλύματα αλάτων. Περισσότερα από 1000 γνωστά ένζυμα ανήκουν σε σφαιρικές πρωτεΐνες. Οι σφαιρικές πρωτεΐνες περιλαμβάνουν μερικές ορμόνες, αντισώματα, πρωτεΐνες μεταφοράς. Για παράδειγμα, ένα σύνθετο μόριο αιμοσφαιρίνης (πρωτεΐνη αίματος ερυθρών αιμοσφαιρίων) είναι μια σφαιρική πρωτεΐνη και αποτελείται από τέσσερα μακρομόρια σφαιρινών: δύο α-αλυσίδες και δύο β-αλυσίδες, καθένα από τα οποία συνδέεται με ένα heme που περιέχει σίδηρο.

Άλλες πρωτεΐνες χαρακτηρίζονται από συνένωση σε ελικοειδείς δομές - αυτές είναι ινώδεις (από τις λατινικές ίνες Fibrilla - ινώδεις). Αρκετές (από 3 έως 7) α - έλικες συνενώνονται, όπως οι ίνες σε ένα καλώδιο. Οι ινώδεις πρωτεΐνες είναι αδιάλυτες στο νερό.

Οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε απλές και σύνθετες.

Απλές πρωτεΐνες (πρωτεΐνες)

Οι απλές πρωτεΐνες (πρωτεΐνες) αποτελούνται μόνο από υπολείμματα αμινοξέων. Οι απλές πρωτεΐνες περιλαμβάνουν σφαιρίνες, λευκωματίνη, γλουτελίνες, προλαμίνες, πρωταμίνες, καψάκια. Η αλβουμίνη (για παράδειγμα, ορολευκωματίνη) είναι διαλυτή στο νερό, οι σφαιρίνες (για παράδειγμα, αντισώματα) είναι αδιάλυτες στο νερό, αλλά διαλυτές σε υδατικά διαλύματα ορισμένων αλάτων (χλωριούχο νάτριο κ.λπ.).

Σύνθετες πρωτεΐνες (πρωτεΐνες)

Οι σύνθετες πρωτεΐνες (πρωτεΐνες) περιλαμβάνουν, εκτός από τα υπολείμματα αμινοξέων, ενώσεις διαφορετικής φύσης, οι οποίες ονομάζονται προσθετική ομάδα. Για παράδειγμα, οι μεταλλοπρωτεΐνες είναι πρωτεΐνες που περιέχουν σίδηρο μη-αιμε ή συνδέονται με άτομα μετάλλου (τα περισσότερα ένζυμα), οι νουκλεοπρωτεΐνες είναι πρωτεΐνες που συνδέονται με νουκλεϊνικά οξέα (χρωμοσώματα κλπ.), Οι φωσφοπρωτεΐνες είναι πρωτεΐνες που περιέχουν υπολείμματα φωσφορικού οξέος κρόκοι κλπ., γλυκοπρωτεΐνες - πρωτεΐνες σε συνδυασμό με υδατάνθρακες (μερικές ορμόνες, αντισώματα κλπ.), χρωμοπρωτεΐνες - πρωτεΐνες που περιέχουν χρωστικές ουσίες (μυοσφαιρίνη κλπ.), λιποπρωτεΐνες - πρωτεΐνες που περιέχουν λιπίδια στη σύνθεση των μεμβρανών).

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/stroenie-belkov-struktury-belkov-pervichnaya-vtorichnaya-tretichnaya-i-chetvertichnaya-prostye-i-slozhnye-belki/

Ποια στοιχεία αποτελούν μέρος των πρωτεϊνών και ποιες ιδιότητες διαθέτουν;

Τι είναι η πρωτεΐνη και τι λειτουργεί στο σώμα που παίρνει. Ποια στοιχεία περιλαμβάνονται στη σύνθεσή του και ποια είναι η ιδιαιτερότητα αυτής της ουσίας.

Οι πρωτεΐνες είναι το κύριο δομικό υλικό στο ανθρώπινο σώμα. Αν σκεφτούμε συνολικά, τότε αυτές οι ουσίες αποτελούν το πέμπτο μέρος του σώματός μας. Στη φύση, μια ομάδα υποείδων είναι γνωστή - μόνο το ανθρώπινο σώμα περιέχει πέντε εκατομμύρια διαφορετικές παραλλαγές. Με τη συμμετοχή του, σχηματίζονται κύτταρα που θεωρούνται το κύριο συστατικό των ζωντανών ιστών του σώματος. Ποια στοιχεία αποτελούν μέρος της πρωτεΐνης και ποιο είναι το χαρακτηριστικό της ουσίας;

Λεπτές λεπτομέρειες της σύνθεσης

Τα μόρια πρωτεΐνης στο ανθρώπινο σώμα διαφέρουν ως προς τη δομή και αναλαμβάνουν ορισμένες λειτουργίες. Έτσι, η κύρια συσταλτική πρωτεΐνη είναι η μυοσίνη, η οποία σχηματίζει τους μυς και εγγυάται την κίνηση του σώματος. Εξασφαλίζει τη λειτουργία των εντέρων και την κυκλοφορία του αίματος μέσω των αγγείων ενός ατόμου. Η κρεατίνη είναι εξίσου σημαντική ουσία στο σώμα. Η λειτουργία της ουσίας είναι να προστατεύει το δέρμα από αρνητικές ενέργειες - ακτινοβολία, θερμοκρασία, μηχανική και άλλες. Επίσης η κρεατίνη προστατεύει από τη λήψη μικροβίων από το εξωτερικό.

Η σύνθεση πρωτεϊνών περιλαμβάνει αμινοξέα. Την ίδια στιγμή, η πρώτη από αυτές ανακαλύφθηκε στις αρχές του 19ου αιώνα, και ολόκληρη η σύνθεση αμινοξέων ήταν γνωστή στους επιστήμονες από τη δεκαετία του 1930. Είναι ενδιαφέρον ότι, από τα διακόσια αμινοξέα που είναι ανοιχτά σήμερα, μόνο δύο δωδεκάδες αποτελούν εκατομμύρια διαφορετικών πρωτεϊνών σε δομή.

Η κύρια διαφορά της δομής είναι η παρουσία ριζών διαφορετικής φύσης. Επιπλέον, τα αμινοξέα συχνά ταξινομούνται με βάση το ηλεκτρικό φορτίο. Κάθε ένα από τα εξεταζόμενα συστατικά έχει κοινά χαρακτηριστικά - την ικανότητα να αντιδρά με αλκάλια και οξέα, διαλυτότητα στο νερό κ.ο.κ. Σχεδόν όλοι οι εκπρόσωποι της ομάδας αμινοξέων συμμετέχουν σε μεταβολικές διεργασίες.

Λαμβάνοντας υπόψη τη σύνθεση των πρωτεϊνών, είναι απαραίτητο να διακρίνουμε δύο κατηγορίες αμινοξέων - απαραίτητες και απαραίτητες. Διαφέρουν στην ικανότητά τους να συντίθενται στο σώμα. Τα πρώτα παράγονται στα όργανα, γεγονός που εγγυάται τουλάχιστον μερική κάλυψη του σημερινού ελλείμματος και ο δεύτερος έρχεται μόνο με τα τρόφιμα. Εάν η ποσότητα οποιουδήποτε από τα αμινοξέα μειωθεί, τότε αυτό οδηγεί σε παραβιάσεις, και μερικές φορές σε θάνατο.

Η πρωτεΐνη, στην οποία υπάρχει πλήρες σύνολο αμινοξέων, ονομάζεται "βιολογικά πλήρης". Τέτοιες ουσίες αποτελούν μέρος της τροφής των ζώων. Ορισμένοι εκπρόσωποι των φυτών θεωρούνται επίσης χρήσιμες εξαιρέσεις - για παράδειγμα, τα φασόλια, τα μπιζέλια και η σόγια. Η κύρια παράμετρος με την οποία αξιολογείται η χρησιμότητα του προϊόντος είναι η βιολογική αξία. Εάν το γάλα θεωρείται ως βάση (100%), τότε για τα ψάρια ή το κρέας αυτή η παράμετρος θα είναι ίση με 95, για το ρύζι - 58, το ψωμί (μόνο σίκαλη) - 74 κ.ο.κ.

Τα απαραίτητα αμινοξέα που συνθέτουν την πρωτεΐνη εμπλέκονται στη σύνθεση νέων κυττάρων και ενζύμων, δηλαδή καλύπτουν πλαστικές ανάγκες και χρησιμοποιούνται ως κύριες πηγές ενέργειας. Η σύνθεση των πρωτεϊνών περιλαμβάνει στοιχεία που είναι ικανά μετασχηματισμών, δηλαδή, διεργασίες αποκαρβοξυλίωσης και διαμεταμόλυνσης. Δύο ομάδες αμινοξέων (καρβοξύλ και αμίνη) εμπλέκονται στις παραπάνω αντιδράσεις.

Η πρωτεΐνη αυγών θεωρείται η πιο πολύτιμη και ωφέλιμη για το σώμα, η δομή και οι ιδιότητές της είναι απόλυτα ισορροπημένες. Αυτός είναι ο λόγος για τον οποίο το ποσοστό των αμινοξέων σε αυτό το προϊόν λαμβάνεται σχεδόν πάντα ως βάση όταν συγκρίνονται.

Αναφέρθηκε παραπάνω ότι οι πρωτεΐνες αποτελούνται από αμινοξέα και οι ανεξάρτητοι εκπρόσωποι διαδραματίζουν σημαντικό ρόλο. Εδώ είναι μερικά από αυτά:

  • Η ιστιδίνη είναι ένα στοιχείο που αποκτήθηκε το 1911. Η λειτουργία του στοχεύει στην εξομάλυνση της εξαρτημένης εργασίας αντανακλαστικών. Η ιστιδίνη παίζει το ρόλο μιας πηγής για τον σχηματισμό ισταμίνης - ενός βασικού μεσολαβητή του κεντρικού νευρικού συστήματος, ο οποίος συμμετέχει στη μετάδοση σημάτων σε διαφορετικά μέρη του σώματος. Εάν το υπόλειμμα αυτού του αμινοξέος μειωθεί κάτω από το φυσιολογικό, τότε η παραγωγή αιμοσφαιρίνης στον ανθρώπινο μυελό των οστών καταστέλλεται.
  • Η βαλίνη είναι μια ουσία που ανακαλύφθηκε το 1879, αλλά τελικά αποκρυπτογραφήθηκε μόνο μετά από 27 χρόνια. Σε περίπτωση που η έλλειψη συντονισμού διαταραχθεί, το δέρμα γίνεται ευαίσθητο σε εξωτερικά ερεθίσματα.
  • Τυροσίνη (1846). Οι πρωτεΐνες αποτελούνται από πολλά αμινοξέα, αλλά αυτό παίζει μία από τις βασικές λειτουργίες. Είναι τυροσίνη που θεωρείται ο κύριος πρόδρομος των ακόλουθων ενώσεων - φαινόλης, τυραμίνης, θυρεοειδούς αδένα και άλλων.
  • Η μεθειονίνη συντέθηκε μόνο μέχρι τα τέλη της δεκαετίας του 20 του περασμένου αιώνα. Η ουσία βοηθά στη σύνθεση της χολίνης, προστατεύει το συκώτι από τον υπερβολικό σχηματισμό λίπους, έχει λιποτροπικό αποτέλεσμα. Έχει αποδειχθεί ότι τέτοια στοιχεία διαδραματίζουν βασικό ρόλο στην καταπολέμηση της αθηροσκλήρωσης και στη ρύθμιση των επιπέδων χοληστερόλης. Το χημικό χαρακτηριστικό της μεθειονίνης και από το ότι συμμετέχει στην ανάπτυξη της αδρεναλίνης, εισέρχεται σε αλληλεπίδραση με τη βιταμίνη Β.
  • Η κυστίνη είναι μια ουσία η δομή της οποίας ιδρύθηκε μόλις το 1903. Οι λειτουργίες του στοχεύουν στη συμμετοχή σε χημικές αντιδράσεις, μεταβολικές διεργασίες μεθειονίνης. Η κυστίνη αντιδρά επίσης με ουσίες που περιέχουν θείο (ένζυμα).
  • Τρυπτοφάνη - ένα ουσιαστικό αμινοξύ που αποτελεί μέρος των πρωτεϊνών. Ήταν σε θέση να συνθέσει το 1907. Η ουσία εμπλέκεται στον μεταβολισμό των πρωτεϊνών, εξασφαλίζει τη βέλτιστη ισορροπία του αζώτου στο ανθρώπινο σώμα. Η τρυπτοφάνη εμπλέκεται στην ανάπτυξη πρωτεϊνών ορού αίματος και αιμοσφαιρίνης.
  • Η λευκίνη είναι ένα από τα "πρώτα" αμινοξέα που είναι γνωστά από τις αρχές του 19ου αιώνα. Η δράση της στοχεύει να βοηθήσει το σώμα να αναπτυχθεί. Η έλλειψη ενός στοιχείου οδηγεί σε δυσλειτουργία των νεφρών και του θυρεοειδούς.
  • Η ισολευκίνη είναι ένα βασικό στοιχείο στην ισορροπία του αζώτου. Οι επιστήμονες ανακάλυψαν το αμινοξύ μόνο το 1890.
  • Η φαινυλαλανίνη συντέθηκε στις αρχές της δεκαετίας του '90 του 19ου αιώνα. Η ουσία θεωρείται η βάση για το σχηματισμό ορμονών των επινεφριδίων και του θυρεοειδούς αδένα. Η ανεπάρκεια στοιχείων είναι η κύρια αιτία ορμονικών διαταραχών.
  • Η λυσίνη αποκτήθηκε μόνο στις αρχές του 20ου αιώνα. Η έλλειψη ουσίας οδηγεί στη συσσώρευση ασβεστίου στον ιστό του οστού, στη μείωση του όγκου των μυών στο σώμα, στην ανάπτυξη αναιμίας και ούτω καθεξής.

Είναι απαραίτητο να γίνει διάκριση της χημικής σύνθεσης των πρωτεϊνών. Αυτό δεν προκαλεί έκπληξη, διότι οι εν λόγω ουσίες είναι χημικές ενώσεις.

  • άνθρακας - 50-55%.
  • οξυγόνο - 22-23%.
  • άζωτο - 16-17%.
  • υδρογόνο - 6-7%.
  • θείο - 0.4-2.5%.

Εκτός από εκείνες που αναφέρονται παραπάνω, τα ακόλουθα στοιχεία είναι μέρος των πρωτεϊνών (ανάλογα με τον τύπο):

Το χημικό περιεχόμενο διαφόρων πρωτεϊνών είναι διαφορετικό. Η μόνη εξαίρεση είναι το άζωτο, το περιεχόμενο του οποίου είναι πάντα 16-17%. Για το λόγο αυτό, το περιεχόμενο μιας ουσίας προσδιορίζεται ακριβώς με το ποσοστό του αζώτου. Η διαδικασία υπολογισμού είναι η ακόλουθη. Οι επιστήμονες γνωρίζουν ότι 6,25 γραμμάρια πρωτεΐνης περιέχει ένα γραμμάριο αζώτου. Για να προσδιοριστεί ο όγκος της πρωτεΐνης, αρκεί να πολλαπλασιαστεί η τρέχουσα ποσότητα αζώτου κατά 6,25.

Οι λεπτές λεπτομέρειες της δομής

Όταν εξετάζουμε το ερώτημα ποιες πρωτεΐνες αποτελούνται από, αξίζει να μελετήσουμε τη δομή αυτής της ουσίας. Κατανομή:

  • Πρωτογενής δομή. Η βάση είναι η εναλλαγή αμινοξέων στη σύνθεση. Εάν τουλάχιστον ένα στοιχείο ενεργοποιηθεί ή "απομακρυνθεί", σχηματίζεται ένα νέο μόριο. Λόγω αυτού του χαρακτηριστικού, ο συνολικός αριθμός του τελευταίου φτάνει σε μια αστρονομική μορφή.
  • Δευτερεύουσα δομή Η ιδιαιτερότητα των μορίων στη σύνθεση της πρωτεΐνης είναι τέτοια ώστε να μην είναι σε τεντωμένη κατάσταση, αλλά να έχουν διαφορετικές (μερικές φορές πολύπλοκες) διαμορφώσεις. Λόγω αυτού, η κυτταρική δραστηριότητα απλοποιείται. Η δευτερογενής δομή έχει τη μορφή σπειροειδούς μορφής από ομοιόμορφες στροφές. Ταυτόχρονα, οι γειτονικές στροφές διακρίνονται από στενό δεσμό υδρογόνου. Στην περίπτωση πολλαπλών επαναλήψεων, η αντίσταση αυξάνεται.
  • Η τριτοταγής δομή σχηματίζεται λόγω της ικανότητας της εν λόγω σπείρας να προσαρμόζεται σε μία σφαίρα. Αξίζει να γνωρίζουμε ότι η σύνθεση και η δομή των πρωτεϊνών εξαρτάται σε μεγάλο βαθμό από την πρωτογενή δομή. Η τριτοβάθμια βάση, με τη σειρά της, εξασφαλίζει τη διατήρηση των ποιοτικών δεσμών μεταξύ των αμινοξέων με διαφορετικά φορτία.
  • Η τεταρτοταγής δομή είναι χαρακτηριστική για ορισμένες πρωτεΐνες (αιμοσφαιρίνη). Το τελευταίο δεν σχηματίζει ένα, αλλά αρκετές αλυσίδες, οι οποίες διαφέρουν στην αρχική δομή τους.

Το μυστικό των πρωτεϊνικών μορίων είναι γενικά. Όσο μεγαλύτερη είναι η δομική στάθμη, τόσο χειρότερα διατηρούνται οι χημικοί δεσμοί που σχηματίζονται. Έτσι, οι δευτερογενείς, τριτογενείς και τεταρτογενείς δομές εκτίθενται σε ακτινοβολία, υψηλές θερμοκρασίες και άλλες περιβαλλοντικές συνθήκες. Το αποτέλεσμα είναι συχνά παραβίαση της δομής (μετουσίωση). Σε αυτή την περίπτωση, μια απλή πρωτεΐνη σε περίπτωση αλλαγής της δομής είναι ικανή για ταχεία ανάκαμψη. Εάν η ουσία έχει υποστεί αρνητική επίδραση θερμοκρασίας ή την επίδραση άλλων παραγόντων, η διαδικασία μετουσίωσης είναι μη αναστρέψιμη και η ίδια η ουσία δεν μπορεί να αποκατασταθεί.

Ιδιότητες

Πάνω, εξετάζουμε ποιες είναι οι πρωτεΐνες, ο ορισμός αυτών των στοιχείων, η δομή και άλλα σημαντικά θέματα. Ωστόσο, οι πληροφορίες θα είναι ελλιπείς εάν δεν εντοπιστούν οι κύριες ιδιότητες της ουσίας (φυσικές και χημικές).

Το μοριακό βάρος της πρωτεΐνης είναι από 10 χιλιάδες έως ένα εκατομμύριο (εδώ πολλά εξαρτώνται από τον τύπο). Επιπλέον, είναι διαλυτά στο νερό.

Ξεχωριστά, είναι απαραίτητο να επισημανθούν τα κοινά χαρακτηριστικά της πρωτεΐνης με καλιοειδή διαλύματα:

  • Ικανότητα να πρηστεί. Όσο μεγαλύτερο είναι το ιξώδες της σύνθεσης, τόσο μεγαλύτερο είναι το μοριακό βάρος.
  • Αργή διάχυση.
  • Η ικανότητα διάλυσης, δηλαδή η διαίρεση των ομάδων αμινοξέων σε άλλα στοιχεία μέσω ημιπερατών μεμβρανών. Η κύρια διαφορά μεταξύ των υπό εξέταση ουσιών είναι η ανικανότητά τους να περάσουν από τις μεμβράνες.
  • Αντοχή δύο παραγόντων. Αυτό σημαίνει ότι η πρωτεΐνη είναι υδρόφιλη δομή. Το φορτίο μιας ουσίας εξαρτάται άμεσα από το τι αποτελείται η πρωτεΐνη, τον αριθμό των αμινοξέων και τις ιδιότητές τους.
  • Το μέγεθος καθενός από τα σωματίδια είναι 1-100 nm.

Επίσης, οι πρωτεΐνες έχουν ορισμένες ομοιότητες με αληθινά διαλύματα. Το κυριότερο είναι η ικανότητα σχηματισμού ομοιογενών συστημάτων. Η διαδικασία σχηματισμού είναι αυθόρμητη και δεν χρειάζεται επιπλέον σταθεροποιητή. Επιπλέον, τα πρωτεϊνικά διαλύματα έχουν θερμοδυναμική σταθερότητα.

Οι επιστήμονες εκκρίνουν ειδικές άμορφες ιδιότητες των υπό εξέταση ουσιών. Αυτό εξηγείται από την παρουσία της αμινομάδας. Εάν η πρωτεΐνη παρουσιάζεται με τη μορφή ενός υδατικού διαλύματος, τότε υπάρχουν εξίσου διαφορετικά μίγματα σε αυτό - κατιονικά, διπολικά ιόντα, καθώς και ανιονική μορφή.

Επίσης στις ιδιότητες της πρωτεΐνης θα πρέπει να περιλαμβάνονται:

  • Η ικανότητα να παίξει το ρόλο ενός ρυθμιστή, δηλαδή αντιδρά με παρόμοιο τρόπο με ένα ασθενές οξύ ή βάση. Έτσι, στο ανθρώπινο σώμα υπάρχουν δύο τύποι ρυθμιστικών συστημάτων - πρωτεΐνη και αιμοσφαιρίνη, που εμπλέκονται στην ομαλοποίηση της ομοιόστασης.
  • Μετακίνηση στο ηλεκτρικό πεδίο. Ανάλογα με την ποσότητα αμινοξέων στην πρωτεΐνη, τη μάζα και το φορτίο τους, αλλάζει και η ταχύτητα κίνησης των μορίων. Αυτή η λειτουργία χρησιμοποιείται για τον διαχωρισμό με ηλεκτροφόρηση.
  • Αποσκλήρυνση (αντίστροφη καθίζηση). Εάν τα ιόντα αμμωνίου, μέταλλα αλκαλικών γαιών και άλατα αλκαλίων προστίθενται στο διάλυμα πρωτεΐνης, αυτά τα μόρια και τα ιόντα ανταγωνίζονται για το νερό. Σε αυτό το πλαίσιο, η μεμβράνη ενυδάτωσης απομακρύνεται και οι πρωτεΐνες παύουν να είναι σταθερές. Ως αποτέλεσμα, καθιζάνουν. Εάν προσθέσετε μια ορισμένη ποσότητα νερού, είναι δυνατό να επαναφέρετε το κέλυφος ενυδάτωσης.
  • Ευαισθησία στην εξωτερική έκθεση. Αξίζει να σημειωθεί ότι στην περίπτωση αρνητικής εξωτερικής επιρροής, οι πρωτεΐνες καταστρέφονται, πράγμα που οδηγεί στην απώλεια πολλών χημικών και φυσικών ιδιοτήτων. Επιπλέον, η μετουσίωση προκαλεί τη ρήξη των κύριων δεσμών, σταθεροποιώντας όλα τα επίπεδα της πρωτεϊνικής δομής (εκτός από την πρωτογενή).

Οι αιτίες της μετουσίωσης είναι πολλές - η αρνητική επίδραση των οργανικών οξέων, η δράση αλκαλίων ή ιόντων βαρέων μετάλλων, η αρνητική επίδραση της ουρίας και των διαφόρων μειωτικών παραγόντων, οδηγώντας στην καταστροφή των δισουλφιδικών γεφυρών.

  • Η παρουσία αντιδράσεων χρώματος με διαφορετικά χημικά στοιχεία (ανάλογα με τη σύνθεση αμινοξέων). Αυτή η ιδιότητα χρησιμοποιείται σε εργαστηριακές συνθήκες όταν είναι απαραίτητο να προσδιοριστεί η συνολική ποσότητα πρωτεΐνης.

Αποτελέσματα

Πρωτεΐνη - ένα βασικό στοιχείο του κυττάρου, εξασφαλίζοντας την κανονική ανάπτυξη και ανάπτυξη ενός ζωντανού οργανισμού. Όμως, παρά το γεγονός ότι οι επιστήμονες έχουν μελετήσει την ουσία, υπάρχουν ακόμα πολλές ανακαλύψεις μπροστά, επιτρέποντάς μας να μάθουμε περισσότερα για το μυστήριο του ανθρώπινου σώματος και της δομής του. Εν τω μεταξύ, καθένας από εμάς θα πρέπει να γνωρίζει πού σχηματίζονται οι πρωτεΐνες, ποια είναι τα χαρακτηριστικά τους και για ποιους σκοπούς είναι απαραίτητες.

http://proteinfo.ru/voprosy-pitaniya/pitatelnye-elementy/sostav-belkov/

Σκίουροι

Σύνθεση και δομή

Χημικές και φυσικές ιδιότητες.

Κατάλογος χρησιμοποιούμενης βιβλιογραφίας.

Οι πρωτεΐνες είναι υψηλού μοριακού βάρους αζωτούχες οργανικές ουσίες κατασκευασμένες από αμινοξέα που διαδραματίζουν θεμελιώδη ρόλο στη δομή και τη λειτουργία των οργανισμών. Οι πρωτεΐνες είναι η κύρια και απαραίτητη συνιστώσα όλων των οργανισμών. Είναι πρωτεΐνες που ανταλλάσσουν μεταβολές της ύλης και της ενέργειας, οι οποίες είναι άρρηκτα συνδεδεμένες με τις ενεργές βιολογικές λειτουργίες. Η ξηρά ουσία των περισσότερων οργάνων και ιστών ανθρώπων και ζώων, καθώς και οι περισσότεροι μικροοργανισμοί αποτελούνται κυρίως από πρωτεΐνες (40-50%) και ο κόσμος των φυτών χαρακτηρίζεται από απόκλιση από αυτή τη μέση τιμή προς τα κάτω και από την αύξηση των ζώων. Οι μικροοργανισμοί είναι συνήθως πλουσιότεροι στην πρωτεΐνη (ορισμένοι ιοί είναι σχεδόν καθαρές πρωτεΐνες). Έτσι, κατά μέσο όρο, μπορεί να υποτεθεί ότι το 10% της βιομάζας στη Γη αντιπροσωπεύεται από πρωτεΐνη, δηλαδή, η ποσότητα της μετράται με μια τιμή περίπου 10 12 - 10 13 τόνων. Οι πρωτεϊνικές ουσίες αποτελούν τη βάση για τις πιο σημαντικές ζωτικές διεργασίες. Για παράδειγμα, οι μεταβολικές διεργασίες (πέψη, αναπνοή, απέκκριση και άλλες) παρέχονται από τη δραστηριότητα των ενζύμων, τα οποία είναι πρωτεΐνες από τη φύση τους. Οι πρωτεΐνες περιλαμβάνουν επίσης συσταλτικές δομές που αποτελούν τη βάση της κίνησης, για παράδειγμα, μυϊκή συσταλτική πρωτεΐνη (actomyosin), υποστηρίζοντας τους ιστούς του σώματος (κολλαγόνο των οστών, χόνδρο, τένοντες), τα περιγράμματα του σώματος (δέρμα, μαλλιά, καρφιά κλπ. από κολλαγόνα, ελαστίνες, κερατίνες, καθώς και τοξίνες, αντιγόνα και αντισώματα, πολλές ορμόνες και άλλες βιολογικά σημαντικές ουσίες. Ο ρόλος των πρωτεϊνών σε έναν ζωντανό οργανισμό τονίζεται ήδη από την ίδια την ονομασία τους "πρωτεΐνες" (που μεταφράστηκε από το ελληνικό πρωτό - πρώτο, πρωτογενές), που προτάθηκε το 1840 από τον ολλανδό χημικό Γ. Mulder, ο οποίος ανακάλυψε ότι οι ιστοί των ζώων και των φυτών περιέχουν ουσίες που μοιάζουν ασπράδι αυγού. Σταδιακά, διαπιστώθηκε ότι οι πρωτεΐνες είναι μια εκτεταμένη κατηγορία διαφόρων ουσιών, που είναι χτισμένες στο ίδιο σχέδιο. Σημειώνοντας την πρωταρχική σημασία των πρωτεϊνών για ζωτικές διεργασίες, ο Ένγκελς κατέληξε στο συμπέρασμα ότι η ζωή είναι ένας τρόπος ύπαρξης πρωτεϊνικών σωμάτων, που συνίσταται στην συνεχή αυτοανανέωση των χημικών συστατικών αυτών των σωμάτων.

Λόγω του σχετικά μεγάλου μεγέθους των πρωτεϊνικών μορίων, της πολυπλοκότητας της δομής τους και της έλλειψης επαρκώς ακριβών δεδομένων για τη δομή των περισσότερων πρωτεϊνών, δεν υπάρχει ακόμα ορθολογική χημική ταξινόμηση των πρωτεϊνών. Η υπάρχουσα ταξινόμηση εξαρτάται σε μεγάλο βαθμό από τις φυσικοχημικές ιδιότητες των πρωτεϊνών, τις πηγές παραγωγής τους, τη βιολογική δραστηριότητα και άλλες, συχνά τυχαίες, ενδείξεις. Έτσι, σύμφωνα με τις φυσικοχημικές τους ιδιότητες, οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε ινώδη και σφαιρικά, υδρόφιλα (διαλυτά) και υδρόφοβα (αδιάλυτα) κ.λπ. Σύμφωνα με την πηγή της παραγωγής, οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε ζώα, φυτά και βακτήρια. στις μυϊκές πρωτεΐνες, στον νευρικό ιστό, στον ορό αίματος κ.λπ. σε βιολογική δραστηριότητα - σε πρωτεΐνες ενζύμων, ορμονικές πρωτεΐνες, δομικές πρωτεΐνες, συσταλτικές πρωτεΐνες, αντισώματα κλπ. Ωστόσο, πρέπει να ληφθεί υπόψη ότι λόγω της ατέλειας της ίδιας της ταξινόμησης και επίσης λόγω της εξαιρετικής ποικιλίας πρωτεϊνών, πολλές από τις μεμονωμένες πρωτεΐνες δεν μπορούν να αποδοθούν σε καμία από τις ομάδες που περιγράφονται εδώ.

Όλες οι πρωτεΐνες μπορούν να χωριστούν σε απλές πρωτεΐνες ή πρωτεΐνες και πολύπλοκες πρωτεΐνες ή πρωτεΐνες (σύμπλοκα πρωτεϊνών με μη πρωτεϊνικές ενώσεις). Οι απλές πρωτεΐνες είναι πολυμερή μόνο αμινοξέων. σύμπλοκο, εκτός από υπολείμματα αμινοξέων, επίσης περιέχουν μη πρωτεΐνες, επονομαζόμενες προσθετικές ομάδες.

Έχουν σχετικά χαμηλό μοριακό βάρος (12-13 χιλιάδες), με υπεροχή αλκαλικών ιδιοτήτων. Τοποθετείται κυρίως στους πυρήνες των κυττάρων. Διαλυτό σε αδύναμα οξέα, καταβυθίζεται από αμμωνία και αλκοόλη. Έχουν μόνο τριτογενή δομή. In vivo, συνδέονται έντονα με το DNA και είναι μέρος των νουκλεοπρωτεϊνών. Η κύρια λειτουργία είναι η ρύθμιση της μετάδοσης γενετικών πληροφοριών από το DNA και το RNA (είναι δυνατή η παρεμπόδιση της μετάδοσης).

Το χαμηλότερο μοριακό βάρος (μέχρι 12 χιλιάδες). Εμφανίζει έντονες βασικές ιδιότητες. Καλά διαλυτό στο νερό και αδύναμα οξέα. Περιέχονται σε γεννητικά κύτταρα και αποτελούν το μεγαλύτερο μέρος της πρωτεΐνης χρωματίνης. Όπως οι ιστόνες σχηματίζουν ένα σύμπλεγμα με το DNA, η λειτουργία δίνει τη χημική αντίσταση του DNA.

Φυτικές πρωτεΐνες που περιέχονται στους σπόρους γλουτένης των δημητριακών και κάποιες άλλες στα πράσινα μέρη των φυτών. Αδιάλυτο στο νερό, διαλύματα αλάτων και αιθανόλης, αλλά είναι καλά διαλυτό σε αδύναμα διαλύματα αλκαλίων. Περιέχουν όλα τα απαραίτητα αμινοξέα, είναι πλήρης τροφή.

Φυτικές πρωτεΐνες. Περιέχονται στη γλουτένη των φυτών δημητριακών. Διαλυτό μόνο σε 70% αλκοόλη (αυτό οφείλεται στην υψηλή περιεκτικότητα σε προλίνη και μη πολικά αμινοξέα).

Ιστούς υποστήριξης πρωτεϊνών (οστά, χόνδροι, σύνδεσμοι, τένοντες, νύχια, τρίχες). Αδιάλυτο ή ελάχιστα διαλυτό σε νερό, αλάτι και μίγματα νερού-αλκοόλης πρωτεϊνών με υψηλή περιεκτικότητα σε θείο. Τα πρωτεϊνοειδή περιλαμβάνουν κερατίνη, κολλαγόνο, ινροΐνη.

Χαμηλού μοριακού βάρους (15-17 χιλιάδες). Χαρακτηρίζεται από όξινες ιδιότητες. Διαλυτό στο νερό και σε διαλύματα χαμηλού αλατιού. Καταβυθίζεται με ουδέτερα άλατα σε 100% κορεσμό. Συμμετέχουν στη διατήρηση της οσμωτικής πίεσης του αίματος, μεταφέρουν διάφορες ουσίες με αίμα. Περιέχεται σε ορό, γάλα, ασπράδι αυγού.

Το μοριακό βάρος είναι μέχρι 100 χιλιάδες.Σε νερό, αδιάλυτο, αλλά διαλυτό σε αδύναμα διαλύματα άλατος και κατακρημνίζεται σε λιγότερο συγκεντρωμένα διαλύματα (ήδη σε κορεσμό 50%). Περιέχονται στους σπόρους των φυτών, ειδικά στα όσπρια και στα χαλιά. στο πλάσμα αίματος και σε ορισμένα άλλα βιολογικά υγρά. Εκτελώντας τη λειτουργία της ανοσοπροστασίας, παρέχετε στο σώμα αντοχή σε ιικές μολυσματικές ασθένειες.

Οι σύνθετες πρωτεΐνες χωρίζονται σε διάφορες κατηγορίες ανάλογα με τη φύση της προσθετικής ομάδας.

Έχουν ως μη πρωτεϊνικό συστατικό φωσφορικό οξύ. Οι εκπρόσωποι αυτών των πρωτεϊνών είναι γάλα καζεϊνογόνου, βιτελλίνη (πρωτεΐνη κρόκου αυγού). Αυτός ο εντοπισμός των φωσφοπρωτεϊνών υποδεικνύει τη σημασία τους για τον αναπτυσσόμενο οργανισμό. Σε ενήλικες μορφές, αυτές οι πρωτεΐνες υπάρχουν στο οστό και στον νευρικό ιστό.

Σύνθετες πρωτεΐνες των οποίων η προσθετική ομάδα σχηματίζεται από λιπίδια. Η δομή είναι μικρά (150-200 nm) σφαιρικά σωματίδια, το εξωτερικό κέλυφος του οποίου σχηματίζεται από πρωτεΐνες (που τους επιτρέπει να κινούνται μέσα στο αίμα) και το εσωτερικό μέρος από τα λιπίδια και τα παράγωγά τους. Η κύρια λειτουργία των λιποπρωτεϊνών είναι η μεταφορά λιπιδίων στο αίμα. Ανάλογα με την ποσότητα πρωτεΐνης και λιπιδίων, οι λιποπρωτεΐνες υποδιαιρούνται σε χυλομικράνες, λιποπρωτεΐνες χαμηλής πυκνότητας (LDL) και λιποπρωτεΐνες υψηλής πυκνότητας (HDL), οι οποίες μερικές φορές αναφέρονται ως - και -λιποπρωτεΐνες.

Περιέχουν κατιόντα ενός ή περισσοτέρων μετάλλων. Τις περισσότερες φορές είναι - σίδηρος, χαλκός, ψευδάργυρος, μολυβδαίνιο, λιγότερο συχνά μαγγάνιο, νικέλιο. Το πρωτεϊνικό συστατικό δεσμεύεται στο μέταλλο μέσω ενός δεσμού συντονισμού.

Η προσθετική ομάδα αντιπροσωπεύεται από τους υδατάνθρακες και τα παράγωγά τους. Με βάση τη χημική δομή του συστατικού υδατάνθρακα, υπάρχουν 2 ομάδες:

Είναι αλήθεια - ως συστατικό υδατάνθρακα, οι μονοσακχαρίτες είναι πιο συνηθισμένοι. Τα πρωτεογλυκάνια κατασκευάζονται από έναν πολύ μεγάλο αριθμό επαναλαμβανόμενων μονάδων που έχουν δισακχαρίτη χαρακτήρα (υαλουρονικό οξύ, υπαρίνη, χονδροϊτίνη, θειικά καροτένιο).

Λειτουργίες: δομικά μηχανικά (διαθέσιμα στο δέρμα, χόνδρους, τένοντες); καταλυτικά (ένζυμα) · προστατευτικό? συμμετοχή στη ρύθμιση της κυτταρικής διαίρεσης.

Εκτελέστε διάφορες λειτουργίες: Συμμετοχή στη διαδικασία φωτοσύνθεσης και οξειδοαναγωγικών αντιδράσεων, μεταφορά C και CO2. Πρόκειται για πολύπλοκες πρωτεΐνες των οποίων η προσθετική ομάδα αντιπροσωπεύεται από έγχρωμες ενώσεις.

Ο ρόλος της προστατευτικής ομάδας είναι το DNA ή το RNA. Το πρωτεϊνικό τμήμα αντιπροσωπεύεται κυρίως από ιστόνες και πρωταμίνες. Τέτοια σύμπλοκα ϋΝΑ με πρωταμίνες βρίσκονται σε σπερματοζωάρια, και με ιστόνες - σε σωματικά κύτταρα, όπου το μόριο του DNA "τυλίγεται" γύρω από τα μόρια πρωτεϊνών ιστόνης. Οι νουκλεοπρωτεΐνες, από τη φύση τους, είναι ιοί εκτός του κυττάρου - είναι σύμπλοκα του ιικού νουκλεϊκού οξέος και της πρωτεΐνης καψιδίου.

Οι πρωτεΐνες είναι ακανόνιστα πολυμερή που κατασκευάζονται από υπολείμματα α-αμινοξέων, ο γενικός τύπος του οποίου σε υδατικό διάλυμα σε τιμές pH κοντά στο ουδέτερο μπορεί να γραφεί ως NH3 + CHRCOO -. Υπολείμματα αμινοξέων σε πρωτεΐνες συνδέονται με αμιδικό δεσμό μεταξύ α-αμινο και -καρβοξυλ ομάδων. Ο δεσμός μεταξύ δύο καταλοίπων α-αμινοξέων ονομάζεται συνήθως πεπτιδικός δεσμός και τα πολυμερή που αποτελούνται από υπολείμματα α-αμινοξέων που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς καλούνται πολυπεπτίδια. Η πρωτεΐνη ως βιολογικώς σημαντική δομή μπορεί να είναι είτε ένα απλό πολυπεπτίδιο είτε αρκετά πολυπεπτίδια που σχηματίζουν ένα μόνο σύμπλοκο ως αποτέλεσμα μη-ομοιοπολικών αλληλεπιδράσεων.

Όλα τα άτομα στον πεπτιδικό δεσμό βρίσκονται στο ίδιο επίπεδο (επίπεδη διαμόρφωση).

Η απόσταση μεταξύ των ατόμων Ο και Ν (στους δεσμούς -ΟΟ-ΝΗ) είναι 0.1325 nm, δηλ. Μικρότερη από την κανονική απόσταση μεταξύ του ατόμου -ανθράκων και του ατόμου Ν της ίδιας αλυσίδας, εκφραζόμενη ως 0.146 nm. Ταυτόχρονα, υπερβαίνει την απόσταση μεταξύ ατόμων C και Ν που συνδέονται με διπλό δεσμό (0,127 nm). Έτσι, ο δεσμός C και Ν στην ομάδα -CO-NH μπορεί να θεωρηθεί ως ένα ενδιάμεσο μεταξύ της απλής και της διπλής λόγω της σύζευξης των π-ηλεκτρονίων της καρβονυλ ομάδας με τα ελεύθερα ηλεκτρόνια του ατόμου αζώτου. Αυτό έχει καθοριστική επίδραση στις ιδιότητες των πολυπεπτιδίων και των πρωτεϊνών: στη θέση των πεπτιδικών δεσμών, πραγματοποιείται εύκολα ταυτομερής αναδιάταξη η οποία οδηγεί στον σχηματισμό της μορφής ενολίου του πεπτιδικού δεσμού, η οποία χαρακτηρίζεται από αυξημένη αντιδραστικότητα.

Η στοιχειακή σύνθεση των πρωτεϊνών

Οι πρωτεΐνες περιέχουν κατά μέσο όρο περίπου 16% άζωτο, 50-55% άνθρακα, 21-23% οξυγόνο, 15-17% άζωτο, 6-7% υδρογόνο, 0.3-2.5% θείο. Ο φωσφόρος, το ιώδιο, ο σίδηρος, ο χαλκός και κάποια άλλα μακρο- και μικροστοιχεία, σε διάφορες, συχνά πολύ μικρές ποσότητες, βρίσκονται επίσης στη σύνθεση μεμονωμένων πρωτεϊνών.

Η περιεκτικότητα των βασικών χημικών στοιχείων στις πρωτεΐνες μπορεί να ποικίλει, με εξαίρεση το άζωτο, η συγκέντρωση του οποίου χαρακτηρίζεται από τη μεγαλύτερη σταθερότητα.

Για να μελετηθεί η σύνθεση αμινοξέων των πρωτεϊνών, χρησιμοποιείται κυρίως η μέθοδος υδρόλυσης, δηλαδή η θέρμανση μιας πρωτεΐνης με υδροχλωρικό οξύ 6-10 mol / l σε θερμοκρασία 100-110 ° C. Παράγεται ένα μίγμα αμινοξέων από τα οποία μπορούν να απομονωθούν μεμονωμένα αμινοξέα. Για την ποσοτική ανάλυση αυτού του μίγματος χρησιμοποιούνται σήμερα ιοντοανταλλακτική και χαρτογραφική χρωματογραφία. Έχουν σχεδιαστεί ειδικοί αυτοματοποιημένοι αναλυτές αμινοξέων.

Έχουν αναπτυχθεί επίσης ενζυματικές μέθοδοι για σταδιακή διάσπαση της πρωτεΐνης. Ορισμένα ένζυμα διασπούν ειδικά το μακρομόριο πρωτεΐνης - μόνο στις θέσεις ενός συγκεκριμένου αμινοξέος. Έτσι, πάρτε τα προϊόντα βαθμιδωτής διάσπασης - πεπτόνες και πεπτίδια, η επακόλουθη ανάλυση των οποίων καθιερώνει το κατάλοιπο αμινοξέων τους.

Ως αποτέλεσμα της υδρόλυσης διαφόρων πρωτεϊνών, δεν απομονώνονται περισσότερα από 30 α-αμινοξέα. Είκοσι από αυτά είναι πιο συνηθισμένα.

Στο σχηματισμό ενός πρωτεϊνικού μορίου ή πολυπεπτιδίου, τα α-αμινοξέα μπορούν να συνδυαστούν σε διαφορετικές αλληλουχίες. Ίσως ένας τεράστιος αριθμός διαφορετικών συνδυασμών, για παράδειγμα, από 20-αμινοξέα μπορεί να σχηματίσει περισσότερους από 1018 συνδυασμούς. Η ύπαρξη διαφόρων τύπων πολυπεπτιδίων είναι ουσιαστικά απεριόριστη.

Η αλληλουχία της σύνδεσης αμινοξέων σε μια συγκεκριμένη πρωτεΐνη προσδιορίζεται με βαθμιαία διάσπαση ή με περίθλαση ακτίνων Χ.

Για την αναγνώριση πρωτεϊνών και πολυπεπτιδίων χρησιμοποιώντας ειδικές αντιδράσεις σε πρωτεΐνες. Για παράδειγμα:

α) αντίδραση ξαντοπρωτεϊνών (εμφάνιση κίτρινου χρώματος όταν αλληλεπιδρά με πυκνό νιτρικό οξύ, το οποίο γίνεται πορτοκαλί παρουσία αμμωνίας, η αντίδραση συνδέεται με τη νίτρωση των υπολειμμάτων φαινυλαλανίνης και τυροσίνης).

β) αντίδραση διουρίας σε πεπτιδικούς δεσμούς - η επίδραση του αραιού θειικού χαλκού (II) σε ασθενώς αλκαλικό πρωτεϊνικό διάλυμα που συνοδεύεται από την εμφάνιση χρώματος ιώδους-μπλε του διαλύματος, η οποία οφείλεται στον σχηματισμό συμπλόκου μεταξύ χαλκού και πολυπεπτιδίων.

γ) Αντίδραση Millon (σχηματισμός κίτρινου-καφέ χρώματος κατά την αλληλεπίδραση με Hg (ΝΟ3)2 + Hno3 + Hno2.

Οι πρωτεΐνες είναι υψηλού μοριακού βάρους ενώσεις. Αυτά είναι πολυμερή που αποτελούνται από εκατοντάδες και χιλιάδες υπολείμματα αμινοξέων - μονομερή. Συνεπώς, η μοριακή μάζα των πρωτεϊνών κυμαίνεται από 10.000-1.000.000. Έτσι, η ριβονουκλεάση (ένα ένζυμο που διασπά το RNA) περιέχει 124 υπολείμματα αμινοξέων και το μοριακό βάρος του είναι περίπου 14000. Η μυοσφαιρίνη (μυϊκή πρωτεΐνη), που αποτελείται από 153 υπολείμματα αμινοξέων, έχει μοριακό βάρος 17.000 και αιμοσφαιρίνη 64.500 (574 υπολείμματα αμινοξέων). Οι μοριακές μάζες άλλων πρωτεϊνών είναι υψηλότερες: η σφαιρίνη (σχηματίζει αντισώματα) αποτελείται από 1.250 αμινοξέα και έχει μοριακό βάρος περίπου 150.000 και το μοριακό βάρος μιας πρωτεΐνης του ιού της γρίπης είναι 320.000.000.

Επί του παρόντος, έως και 200 ​​διαφορετικά αμινοξέα έχουν βρεθεί σε διάφορα είδη άγριων ζώων. Στους ανθρώπους, για παράδειγμα, υπάρχουν περίπου 60. Ωστόσο, μόνο 20 αμινοξέα περιλαμβάνονται στη σύνθεση πρωτεϊνών, που μερικές φορές ονομάζονται φυσικά.

Τα αμινοξέα είναι οργανικά οξέα στα οποία το άτομο υδρογόνου του ατόμου άνθρακα αντικαθίσταται από την αμινομάδα -ΝΗ2. Ο τύπος δείχνει ότι η σύνθεση όλων των αμινοξέων περιλαμβάνει τις ακόλουθες γενικές ομάδες: -C-, -NH2, -COOH. Οι πλευρικές αλυσίδες (ρίζες -R) αμινοξέων διαφέρουν. Η φύση των ριζών είναι ποικίλη: από ένα άτομο υδρογόνου σε κυκλικές ενώσεις. Είναι οι ρίζες που καθορίζουν τα δομικά και λειτουργικά χαρακτηριστικά των αμινοξέων.

Όλα τα αμινοξέα, εκτός από το απλούστερο αμινοοξικό οξύ - γλυκίνη (NH3 + CH2COO) έχουν ένα χειραλικό άτομο - C * - και μπορούν να υπάρχουν ως δύο εναντιομερή (οπτικά ισομερή): το Ι-ισομερές και το ϋ-ισομερές.

Η σύνθεση όλων των επί του παρόντος μελετώντων πρωτεϊνών περιλαμβάνει μόνο αμινοξέα της σειράς L, στα οποία, εάν ληφθεί υπόψη το χειρόμορφο άτομο από το άτομο Η, οι ομάδες NH3 +, COO και -R είναι δεξιόστροφα. Η ανάγκη κατασκευής ενός βιολογικώς σημαντικού πολυμερούς μορίου για την κατασκευή του από ένα αυστηρά καθορισμένο εναντιομερές είναι προφανής - ένα απίστευτα πολύπλοκο μίγμα διαστερεοϊσομερών θα αποκτάται από ένα ρακεμικό μίγμα δύο εναντιομερών. Το ερώτημα για το γιατί η ζωή στη Γη βασίζεται σε πρωτεΐνες που κατασκευάζονται από ακριβώς τα L- και όχι τα D-αμινοξέα παραμένει ένα εντυπωσιακό μυστήριο. Θα πρέπει να σημειωθεί ότι τα D-αμινοξέα είναι μάλλον ευρέως κατανεμημένα στην άγρια ​​φύση και, επιπλέον, αποτελούν μέρος βιολογικώς σημαντικών ολιγοπεπτιδίων.

Χημικές και φυσικές ιδιότητες

Παρά την εξωτερική ανομοιογένεια, διάφοροι εκπρόσωποι πρωτεϊνών έχουν κάποιες κοινές ιδιότητες.

Έτσι, επειδή όλες οι πρωτεΐνες είναι κολλοειδή σωματίδια (το μέγεθος των μορίων βρίσκεται μεταξύ 1 μm και 1 nm), σχηματίζουν κολλοειδή διαλύματα στο νερό. Αυτά τα διαλύματα χαρακτηρίζονται από υψηλό ιξώδες, η ικανότητα διασκορπισμού των ακτίνων του ορατού φωτός, δεν περνούν από ημιδιαπερατές μεμβράνες.

Το ιξώδες του διαλύματος εξαρτάται από το μοριακό βάρος και τη συγκέντρωση της διαλελυμένης ουσίας. Όσο υψηλότερο είναι το μοριακό βάρος, τόσο πιο ιξώδες είναι το διάλυμα. Οι πρωτεΐνες ως ενώσεις υψηλού μοριακού βάρους σχηματίζουν ιξώδη διαλύματα. Για παράδειγμα, μια λύση με ασπράδι αυγού σε νερό.

Τα κολλοειδή σωματίδια δεν διέρχονται μέσω ημιδιαπερατών μεμβρανών (σελοφάν, κολλοειδές φιλμ), καθώς οι πόροι τους είναι μικρότεροι από τα κολλοειδή σωματίδια. Τα στεγανά σε πρωτεΐνες είναι όλες οι βιολογικές μεμβράνες. Αυτή η ιδιότητα των πρωτεϊνικών διαλυμάτων χρησιμοποιείται ευρέως στην ιατρική και τη χημεία για τον καθαρισμό παρασκευασμάτων πρωτεϊνών από ακαθαρσίες. Αυτή η διαδικασία διαχωρισμού ονομάζεται διαπίδυση. Το φαινόμενο της αιμοκάθαρσης βασίζεται στη συσκευή "τεχνητού νεφρού", η οποία χρησιμοποιείται ευρέως στην ιατρική για τη θεραπεία της οξείας νεφρικής ανεπάρκειας.

Οι πρωτεΐνες είναι ικανές να διογκώνονται, χαρακτηριζόμενες από οπτική δραστηριότητα και κινητικότητα σε ένα ηλεκτρικό πεδίο, μερικές είναι διαλυτές στο νερό. Οι πρωτεΐνες έχουν ισοηλεκτρικό σημείο.

Η σημαντικότερη ιδιότητα των πρωτεϊνών είναι η ικανότητά τους να εκδηλώνουν τόσο όξινες όσο και βασικές ιδιότητες, δηλαδή να δρουν ως αμφοτερικοί ηλεκτρολύτες. Αυτό εξασφαλίζεται από διάφορες ομάδες διάσπασης που συνιστούν τις ρίζες αμινοξέων. Για παράδειγμα, οι καρβοξυλικές ομάδες ασπαρτικών και γλουταμινικών αμινοξέων μεταδίδουν όξινες ιδιότητες στην πρωτεΐνη και οι ρίζες αργινίνης, λυσίνης και ιστιδίνης προσδίδουν αλκαλικές ιδιότητες. Τα περισσότερα δικαρβοξυλικά αμινοξέα που βρίσκονται σε μια πρωτεΐνη, τόσο πιο έντονα είναι οι όξινες ιδιότητες και το αντίστροφο.

Οι ίδιες ομάδες έχουν ηλεκτρικά φορτία που σχηματίζουν το συνολικό φορτίο του μορίου πρωτεΐνης. Στις πρωτεΐνες, όπου κυριαρχούν τα ασπαρτικά και τα γλουταμινικά αμινοξέα, το φορτίο της πρωτεΐνης θα είναι αρνητικό, μια περίσσεια βασικών αμινοξέων προσδίδει θετικό φορτίο στο μόριο πρωτεΐνης. Ως αποτέλεσμα, στο ηλεκτρικό πεδίο, οι πρωτεΐνες θα μετακινούνται στην κάθοδο ή την άνοδο, ανάλογα με το μέγεθος της συνολικής τους φόρτισης. Έτσι, σε ένα αλκαλικό μέσο (pH 7-14), η πρωτεΐνη δίνει ένα πρωτόνιο και είναι αρνητικά φορτισμένη (κίνηση προς την άνοδο), ενώ σε ένα όξινο μέσο (ρΗ 1-7) καταστέλλεται η διάσπαση των όξινων ομάδων και η πρωτεΐνη γίνεται κατιόν.

Έτσι, ο παράγοντας που καθορίζει τη συμπεριφορά μιας πρωτεΐνης ως κατιόν ή ανιόν είναι η αντίδραση του μέσου, που προσδιορίζεται από τη συγκέντρωση των ιόντων υδρογόνου και εκφράζεται με την τιμή του ρΗ. Ωστόσο, σε ορισμένες τιμές ρΗ, ο αριθμός των θετικών και αρνητικών φορτίων εξισώνεται και το μόριο καθίσταται ηλεκτρικά ουδέτερο, δηλαδή δεν θα κινηθεί σε ένα ηλεκτρικό πεδίο. Αυτή η τιμή ρΗ ορίζεται ως το ισοηλεκτρικό σημείο των πρωτεϊνών. Την ίδια στιγμή, η πρωτεΐνη είναι στην λιγότερο σταθερή κατάσταση και με ελαφρές αλλαγές στο ρΗ στην όξινη ή αλκαλική πλευρά κατακρημνίζεται εύκολα. Για τις περισσότερες φυσικές πρωτεΐνες, το ισοηλεκτρικό σημείο βρίσκεται σε ένα ασθενώς όξινο μέσο (ρΗ 4.8-5.4), πράγμα που δείχνει την κυριαρχία των δικαρβοξυλικών αμινοξέων στη σύνθεσή τους.

Η αμφοτερική ιδιότητα βασίζεται στις ιδιότητες του ρυθμιστή των πρωτεϊνών και στη συμμετοχή τους στη ρύθμιση του ρΗ του αίματος. Η τιμή του ρΗ του αίματος ενός ατόμου είναι συνεπής και κυμαίνεται μεταξύ 7,36-7,4, παρά τις διάφορες ουσίες όξινου ή βασικού χαρακτήρα, οι οποίες προέρχονται συνήθως από τρόφιμα ή σχηματίζονται σε μεταβολικές διεργασίες, επομένως υπάρχουν ειδικοί μηχανισμοί για τη ρύθμιση της ισορροπίας μεταξύ οξέων και βάσης του εσωτερικού περιβάλλοντος του σώματος.

Οι πρωτεΐνες εισέρχονται ενεργά σε χημικές αντιδράσεις. Αυτή η ιδιότητα οφείλεται στο γεγονός ότι τα αμινοξέα που συνθέτουν τις πρωτεΐνες περιέχουν διαφορετικές λειτουργικές ομάδες που μπορούν να αντιδρούν με άλλες ουσίες. Είναι σημαντικό οι αλληλεπιδράσεις αυτές να εμφανίζονται στο εσωτερικό του μορίου πρωτεΐνης, ως αποτέλεσμα του οποίου σχηματίζονται πεπτίδια, υδρογόνα, δισουλφίδια και άλλοι τύποι δεσμών. Διαφορετικές ενώσεις και ιόντα μπορούν να ενωθούν με ρίζες αμινοξέων και συνεπώς και πρωτεΐνες μπορούν να ενωθούν.

Οι πρωτεΐνες έχουν υψηλή συγγένεια με το νερό, δηλαδή είναι υδρόφιλες. Αυτό σημαίνει ότι τα πρωτεϊνικά μόρια, όπως τα φορτισμένα σωματίδια, προσελκύουν δίπολα νερού στον εαυτό τους, τα οποία βρίσκονται γύρω από το μόριο πρωτεΐνης και σχηματίζουν ένα υδατικό ή ενυδατωμένο κέλυφος. Αυτό το κέλυφος εμποδίζει τα πρωτεϊνικά μόρια να κολλήσουν και να καθιζάνουν. Το μέγεθος του κελύφους ενυδάτωσης εξαρτάται από τη δομή της πρωτεΐνης. Για παράδειγμα, η αλβουμίνη συνδέεται ευκολότερα με μόρια νερού και έχει σχετικά μεγάλο περίβλημα νερού, ενώ οι σφαιρίνες, το ινωδογόνο προσδίδουν το νερό χειρότερο και το κέλυφος ενυδάτωσης είναι μικρότερο. Έτσι, η σταθερότητα ενός υδατικού διαλύματος μιας πρωτεΐνης προσδιορίζεται από δύο παράγοντες: την παρουσία ενός φορτίου του μορίου πρωτεΐνης και του υδατικού κελύφους που βρίσκεται γύρω από αυτό. Όταν αφαιρούνται αυτοί οι παράγοντες, η πρωτεΐνη κατακρημνίζεται. Αυτή η διαδικασία μπορεί να είναι αναστρέψιμη και μη αναστρέψιμη.

Οι λειτουργίες των πρωτεϊνών είναι εξαιρετικά διαφορετικές. Κάθε δεδομένη πρωτεΐνη ως ουσία με συγκεκριμένη χημική δομή εκτελεί μια εξαιρετικά εξειδικευμένη λειτουργία και μόνο σε μερικές ξεχωριστές περιπτώσεις είναι αρκετές αλληλένδετες. Για παράδειγμα, η αδρεναλίνη της ορμόνης των επινεφριδίων, που εισέρχεται στο αίμα, αυξάνει την κατανάλωση οξυγόνου και την αρτηριακή πίεση, το σάκχαρο του αίματος, διεγείρει τον μεταβολισμό και επίσης μεσολαβεί στο νευρικό σύστημα στα ψυχρά ζώα.

Πολλές βιοχημικές αντιδράσεις σε ζωντανούς οργανισμούς διεξάγονται υπό ήπιες συνθήκες σε θερμοκρασίες κοντά στους 40 ° C και τιμές ρΗ κοντά στο ουδέτερο. Υπό αυτές τις συνθήκες, η ταχύτητα των περισσοτέρων αντιδράσεων είναι αμελητέα, επομένως για την αποδεκτή εφαρμογή τους απαιτούνται ειδικοί βιολογικοί καταλύτες - ένζυμα. Ακόμη και μια τέτοια απλή αντίδραση, όπως η αφυδάτωση του ανθρακικού οξέος:

καταλυόμενη από το ένζυμο ανθρακική ανυδράση. Γενικά, όλες οι αντιδράσεις εκτός από την αντίδραση της φωτόλυσης του νερού 2Η2O4H + + 4e - + O2, σε ζωντανούς οργανισμούς, καταλύονται από ένζυμα (αντιδράσεις σύνθεσης, που πραγματοποιούνται χρησιμοποιώντας ένζυμα συνθετάσης, αντιδράσεις υδρόλυσης - χρησιμοποιώντας υδρολάσες, οξείδωση με οξειδάσες, αναγωγή με υδρογονάσες χρήσης κ.λπ.). Κατά κανόνα, τα ένζυμα είναι είτε πρωτεΐνες είτε σύμπλοκα πρωτεϊνών με οποιονδήποτε συμπαράγοντα - μεταλλικό ιόν ή ειδικό οργανικό μόριο. Τα ένζυμα έχουν υψηλή, ενίοτε μοναδική, επιλεκτικότητα δράσης. Για παράδειγμα, ένζυμα που καταλύουν την προσθήκη α-αμινοξέων στο αντίστοιχο t-RNA κατά τη διάρκεια της βιοσύνθεσης πρωτεϊνών, καταλύουν την προσθήκη μόνο L-αμινοξέων και δεν καταλύουν την προσθήκη D-αμινοξέων.

Λειτουργία μεταφοράς πρωτεϊνών

Μέσα στο κελί πρέπει να έρθουν πολλές ουσίες που του παρέχουν οικοδομικό υλικό και ενέργεια. Ταυτόχρονα, όλες οι βιολογικές μεμβράνες κατασκευάζονται σύμφωνα με μία μόνο αρχή - ένα διπλό στρώμα λιπιδίων, στο οποίο εμβαπτίζονται διάφορες πρωτεΐνες και οι υδροφιλικές περιοχές των μακρομορίων συγκεντρώνονται στην επιφάνεια των μεμβρανών και οι υδρόφοβες "ουρές" βρίσκονται στο πάχος της μεμβράνης. Αυτή η δομή είναι αδιαπέραστη από τέτοια σημαντικά συστατικά όπως τα σάκχαρα, τα αμινοξέα, τα ιόντα αλκαλίων. Η διείσδυσή τους στο κύτταρο πραγματοποιείται με τη βοήθεια ειδικών πρωτεϊνών μεταφοράς ενσωματωμένων στη κυτταρική μεμβράνη. Για παράδειγμα, τα βακτήρια έχουν μια ειδική πρωτεΐνη που εξασφαλίζει τη μεταφορά του γαλακτικού σακχάρου - λακτόζης μέσω της εξωτερικής μεμβράνης. Η λακτόζη στη διεθνή ονοματολογία χαρακτηρίζεται -galatkozid, ως εκ τούτου η πρωτεΐνη μεταφοράς ονομάζεται γαλακτοσίδη permease.

Ένα σημαντικό παράδειγμα της μεταφοράς ουσιών μέσω βιολογικών μεμβρανών έναντι κλίσης συγκέντρωσης είναι η αντλία K / Na. Κατά τη διάρκεια της εργασίας του, τρία θετικά ιόντα Na + μεταφέρονται από το κύτταρο για κάθε δύο θετικά ιόντα Κ + μέσα στο κύτταρο. Αυτή η εργασία συνοδεύεται από τη συσσώρευση διαφοράς ηλεκτρικών δυνατοτήτων στην κυτταρική μεμβράνη. Όταν αυτό καταρρεύσει το ATP, δίνοντας ενέργεια. Η μοριακή βάση της αντλίας νατρίου-καλίου ανακαλύφθηκε πρόσφατα · αποδείχθηκε ότι είναι ένα ένζυμο που διασπά το ΑΤΡ - εξαρτώμενο από νατριούχο κάλιο ATP-ase.

Στους πολυκύτταρους οργανισμούς, υπάρχει ένα σύστημα μεταφοράς ουσιών από το ένα όργανο στο άλλο. Πρώτα απ 'όλα είναι η αιμοσφαιρίνη. Επιπλέον, η πρωτεΐνη μεταφοράς ορού λευκωματίνης βρίσκεται συνεχώς στο πλάσμα του αίματος. Αυτή η πρωτεΐνη έχει τη μοναδική ικανότητα να σχηματίζει ισχυρά σύμπλοκα με λιπαρά οξέα που σχηματίζονται κατά την πέψη των λιπών, με μερικά υδρόφοβα αμινοξέα με στεροειδείς ορμόνες, καθώς και με πολλά φάρμακα, όπως η ασπιρίνη, σουλφοναμίδια, μερικές πενικιλίνες.

Μεγάλη σημασία, ειδικότερα για τη λειτουργία πολυκυτταρικών οργανισμών, είναι οι πρωτεΐνες υποδοχέα που εισάγονται στη μεμβράνη πλάσματος των κυττάρων και χρησιμεύουν για να αντιλαμβάνονται και να μετασχηματίζουν διάφορα σήματα που εισέρχονται στο κύτταρο, τόσο από το περιβάλλον όσο και από άλλα κύτταρα. Ως οι πλέον μελετημένοι, μπορούν να αναφερθούν υποδοχείς ακετυλοχολίνης που εντοπίζονται στην κυτταρική μεμβράνη σε διάφορες εσωτερικές επαφές, συμπεριλαμβανομένου του εγκεφαλικού φλοιού και σε νευρομυικές ενώσεις. Αυτές οι πρωτεΐνες αλληλεπιδρούν ειδικά με ακετυλοχολίνη CH3C (O) -OCH2CH2Ν + (CH3)3 και αποκρίνεται με τη μετάδοση του σήματος μέσα στο κελί. Μετά τη λήψη και τη μετατροπή του σήματος, ο νευροδιαβιβαστής πρέπει να αφαιρεθεί έτσι ώστε το κύτταρο να μπορεί να προετοιμαστεί για την αντίληψη του επόμενου σήματος. Για το σκοπό αυτό, ένα ειδικό ένζυμο, ακετυλοχολινεστεράση, καταλύει την υδρόλυση της ακετυλοχολίνης προς οξικό και χολίνη.

Πολλές ορμόνες δεν διεισδύουν στα κύτταρα στόχους, αλλά δεσμεύονται σε συγκεκριμένους υποδοχείς στην επιφάνεια αυτών των κυττάρων. Μια τέτοια σύνδεση είναι ένα σήμα που ενεργοποιεί τις φυσιολογικές διεργασίες στο κύτταρο.

Το ανοσοποιητικό σύστημα έχει την ικανότητα να ανταποκρίνεται στην εμφάνιση ξένων σωματιδίων παράγοντας έναν τεράστιο αριθμό λεμφοκυττάρων που μπορούν να βλάψουν ειδικά αυτά τα συγκεκριμένα σωματίδια, τα οποία μπορεί να είναι ξένα κύτταρα, όπως παθογόνα βακτήρια, καρκινικά κύτταρα, υπερμοριακά σωματίδια όπως ιοί, μακρομόρια, συμπεριλαμβανομένων ξένων πρωτεϊνών. Μία από τις ομάδες των λεμφοκυττάρων, τα Β-λεμφοκύτταρα, παράγει ειδικές πρωτεΐνες που εκκρίνονται στην κυκλοφορία του αίματος, οι οποίες αναγνωρίζουν ξένα σωματίδια, σχηματίζοντας ένα ιδιαίτερα εξειδικευμένο σύμπλεγμα σε αυτό το στάδιο καταστροφής. Αυτές οι πρωτεΐνες ονομάζονται ανοσοσφαιρίνες. Οι ξένες ουσίες που προκαλούν ανοσοαπόκριση ονομάζονται αντιγόνα και οι αντίστοιχες ανοσοσφαιρίνες ονομάζονται αντισώματα.

http://studfiles.net/preview/5623569/

Διαβάστε Περισσότερα Για Χρήσιμα Βότανα